[日本語] English
万見
- PDB-9f19: Human USP30 chimera in complex with NK036 inhibitor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f19
タイトルHuman USP30 chimera in complex with NK036 inhibitor
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35
キーワードHYDROLASE / USP30 / Ubiquitin / inhibitor / DUB / deubiquitinating enzyme / USP14 / USP35 / mitophagy / USP / Ubiquitin-specific protease / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30 / Compound 39 / Sulfonamide / Phenylalanine
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K6-linked deubiquitination / protein K11-linked deubiquitination / negative regulation of ERAD pathway / regulation of chemotaxis / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / autophagy of mitochondrion / pexophagy / peroxisomal membrane / mitochondrial fusion ...protein K6-linked deubiquitination / protein K11-linked deubiquitination / negative regulation of ERAD pathway / regulation of chemotaxis / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / autophagy of mitochondrion / pexophagy / peroxisomal membrane / mitochondrial fusion / endopeptidase inhibitor activity / K63-linked deubiquitinase activity / negative regulation of mitophagy / proteasome binding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein deubiquitination / presynaptic cytosol / regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome complex / Pexophagy / Regulation of NF-kappa B signaling / regulation of protein stability / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitochondrial outer membrane / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / innate immune response / cysteine-type endopeptidase activity / nucleolus / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 38-like, N-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14-like / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain ...: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 38-like, N-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14-like / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Kazi, N.H. / Gersch, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck SocietyCGCIII-352S ドイツ
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2025
タイトル: Chimeric deubiquitinase engineering reveals structural basis for specific inhibition of the mitophagy regulator USP30.
著者: Kazi, N.H. / Klink, N. / Gallant, K. / Kipka, G.M. / Gersch, M.
履歴
登録2024年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2804
ポリマ－72,2532
非ポリマー1,0272
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area22950 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)55.833, 73.835, 201.053
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Space group name HallP22ab(y,z,x)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y,-z+1/2
#3: -x,y,-z
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35 / Deubiquitinating enzyme 30 / Ubiquitin thioesterase 30 / Ubiquitin-specific-processing protease 30 ...Deubiquitinating enzyme 30 / Ubiquitin thioesterase 30 / Ubiquitin-specific-processing protease 30 / Ub-specific protease 30 / Deubiquitinating enzyme 14 / Ubiquitin thioesterase 14 / Ubiquitin-specific-processing protease 14 / Deubiquitinating enzyme 35 / Ubiquitin thioesterase 35 / Ubiquitin-specific-processing protease 35


分子量: 36126.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35) ...詳細: Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35),Human USP30 (chimera with parts of human USP14 and human USP35)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP30, USP14, TGT, USP35, KIAA1372, USP34 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q70CQ3, UniProt: P54578, UniProt: Q9P2H5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-A1H8X / 4-fluoranyl-~{N}-[(2~{S})-1-[[4-[(2-methyl-1-oxidanyl-propan-2-yl)sulfamoyl]phenyl]amino]-1-oxidanylidene-3-phenyl-propan-2-yl]benzamide / NK036 USP30 inhibitor


分子量: 513.581 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H28FN3O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.8757.11
2
3
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細
2931蒸気拡散法, シッティングドロップ法76 mM NaOH, 100 mM Bicine, 10.2% (w/v) PEG 20,000, 1% (v/v) Dioxane, 10 mM L-Proline (Crystal 1)
2932蒸気拡散法, シッティングドロップ法85 mM NaOH, 100 mM Bicine, 10.2% (w/v) PEG 20,000, 1% (v/v) Dioxane, 10 mM L-Proline (Crystal 2)
2933蒸気拡散法, シッティングドロップ法88 mM NaOH, 100 mM Bicine, 11% (w/v) PEG 20,000, 1% (v/v) Dioxane, 10 mM Sarcosine (Crystal 3)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→59.52 Å / Num. obs: 15438 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 78.31 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.75→3.23 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 1.536 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 2202 / CC1/2: 0.73 / % possible all: 69

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia23.16.0データ削減
DIALS3.16.0-ga309fad1d-releaseデータ削減
STARANISO3.35データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
Coot0.9.8.92モデル構築
PHENIX1.20.1_4487精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→59.51 Å / SU ML: 0.2898 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.8132
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2661 1543 10 %
Rwork0.2181 13889 -
obs0.2229 15432 68.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 79.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→59.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3791 0 72 69 3932
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083957
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09075397
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0549618
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0093678
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.60041302
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.75-2.840.445790.38976X-RAY DIFFRACTION4.27
2.84-2.940.3983300.3498279X-RAY DIFFRACTION15.4
2.94-3.060.3724600.3525540X-RAY DIFFRACTION30.49
3.06-3.20.3773990.3112882X-RAY DIFFRACTION48.61
3.2-3.360.3411320.28511193X-RAY DIFFRACTION66.58
3.36-3.570.29511730.2541565X-RAY DIFFRACTION86.38
3.58-3.850.27642040.21971827X-RAY DIFFRACTION99.56
3.85-4.240.25922030.1931825X-RAY DIFFRACTION99.85
4.24-4.850.21822050.15961849X-RAY DIFFRACTION99.9
4.85-6.110.25042090.19971877X-RAY DIFFRACTION99.9
6.11-59.510.26842190.24371976X-RAY DIFFRACTION99.77
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.741086391270.0197615527995-1.152411522312.483865549890.9849843714634.3247178201-0.0409949400693-0.195805235268-0.544844018425-0.0466272080822-0.05361786561730.07399790498320.6552625335170.1189584492290.04108414756240.638158521517-0.0804223592105-0.02614428915320.2346163826240.09327466164760.39874507280212.4007814679-16.4710774449-43.5697535427
22.7658178427-0.444670171527-0.8634838902793.683175238421.576015987347.71087868822-0.243242635732-0.524304282607-0.133877283893-0.277099098494-0.1181920241360.12826703356-0.543260122692-0.5258650237190.2691922523310.363906357158-0.0547307611727-0.0514785632780.746080390063-0.01168283673670.355898378713-5.384817060974.32399653005-20.1884668485
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 66 through 601)AA - B66 - 6011
22(chain 'B' and resid 64 through 502)BC64 - 5021 - 252

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る