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- PDB-9f07: TUBULIN:STATHMIN:DARPIN:TAU MTBR3 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f07
タイトルTUBULIN:STATHMIN:DARPIN:TAU MTBR3 COMPLEX
要素
  • D2-R3
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
キーワードCELL CYCLE / MICROTUBULE TAU FUSION PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


organelle transport along microtubule / axonemal microtubule / forebrain morphogenesis / glial cell differentiation / neuron projection arborization / cerebellar cortex morphogenesis / flagellated sperm motility / dentate gyrus development / centrosome cycle / microtubule depolymerization ...organelle transport along microtubule / axonemal microtubule / forebrain morphogenesis / glial cell differentiation / neuron projection arborization / cerebellar cortex morphogenesis / flagellated sperm motility / dentate gyrus development / centrosome cycle / microtubule depolymerization / pyramidal neuron differentiation / motor behavior / smoothened signaling pathway / response to L-glutamate / regulation of synapse organization / startle response / locomotory exploration behavior / microtubule polymerization / sperm flagellum / response to tumor necrosis factor / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / response to mechanical stimulus / condensed chromosome / homeostasis of number of cells within a tissue / tubulin binding / cellular response to calcium ion / adult locomotory behavior / intracellular protein transport / synapse organization / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / cerebral cortex development / structural constituent of cytoskeleton / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron migration / neuron projection development / growth cone / neuron apoptotic process / gene expression / microtubule / hydrolase activity / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / protein-containing complex binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site ...Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Tubulin beta chain / Tubulin alpha chain / Stathmin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
Ovis aries (ヒツジ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.211 Å
データ登録者Ammar Khodja, L. / Campanacci, V. / Gigant, b.
資金援助 フランス, 3件
組織認可番号
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)MITI フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-22-CE11-0002-01 フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI)ANR-10-INBS-05 フランス
引用ジャーナル: Pnas Nexus / : 2024
タイトル: The structure of a Tau fragment bound to tubulin prompts new hypotheses on Tau mechanism and oligomerization.
著者: Ammar Khodja, L. / Campanacci, V. / Lippens, G. / Gigant, B.
履歴
登録2024年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha chain
B: Tubulin beta chain
C: Stathmin-4
D: D2-R3
E: Tubulin alpha chain
F: Tubulin beta chain
G: Stathmin-4
H: D2-R3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,16830
ポリマ-266,0588
非ポリマー4,11022
5,909328
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29470 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area78500 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)52.298, 222.25, 227.657
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Tubulin alpha chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: D0VWZ0
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: D0VWY9
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3 / SLD1-R3


分子量: 13157.819 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STMN4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H169
#4: タンパク質 D2-R3


分子量: 19666.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 9種, 350分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#7: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#9: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#10: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#11: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#12: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C6H14O4
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 20 to 25% (w/v) polyethylene glycol 3350 0.2 M K/Na tartrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.978565 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978565 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.211→159.032 Å / Num. obs: 81231 / % possible obs: 60.6 % / 冗長度: 27.4 % / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.211→2.511 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 4062 / CC1/2: 0.607 / Rpim(I) all: 0.798

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.211→159.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU R Cruickshank DPI: 0.642 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.636 / SU Rfree Blow DPI: 0.277 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.282
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2335 4073 -RANDOM
Rwork0.1997 ---
obs0.2014 81231 60.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.4174 Å20 Å20 Å2
2--5.0927 Å20 Å2
3---2.3247 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.211→159.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16810 0 263 328 17401
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00817457HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9323649HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d6045SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3006HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it17320HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2285SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact14326SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.78
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.44
LS精密化 シェル解像度: 2.211→2.39 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2778 80 -
Rwork0.2845 --
obs--5.86 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4861-0.27880.10416.01660.59821.14970.0674-0.3850.2269-0.385-0.12-0.10920.2269-0.10920.0526-0.0872-0.0482-0.0197-0.0581-0.07410.298225.4395-33.0812-96.9439
21.5285-0.1242-0.04271.74430.48551.20570.0139-0.0222-0.0442-0.0222-0.0388-0.0659-0.0442-0.06590.0249-0.23570.0039-0.0069-0.0311-0.0145-0.131123.3659.4505-91.1974
33.91840.21-1.5015.66890.86648.6726-0.1574-0.8801-1.1191-0.8801-0.09250.0844-1.11910.08440.24990.1652-0.0239-0.0939-0.1922-0.0461-0.205533.122942.1721-82.176
41.48660.29040.08953.3439-0.82141.69690.0582-0.0310.4385-0.0310.02420.09770.43850.0977-0.0823-0.19410.0546-0.0298-0.1493-0.0170.0319-14.818-28.55-20.587
51.32440.0001-0.05891.5395-0.5741.5732-0.0140.006-0.03760.006-0.04230.1084-0.03760.10840.0563-0.2660.0108-0.00840.01130.0057-0.1489-12.492213.1397-31.507
63.2671-1.0533-1.76244.0498-0.14629.5496-0.30780.759-1.30720.7590.022-0.0118-1.3072-0.01180.28590.07940.0504-0.1126-0.15390.008-0.2817-23.200644.2379-44.0421
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|604 C|205 - C|265 }A1 - 439
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|604 C|205 - C|265 }A501 - 502
3X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|604 C|205 - C|265 }A601 - 604
4X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|604 C|205 - C|265 }C205 - 265
5X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|501 C|266 - C|291 }B1 - 441
6X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|501 C|266 - C|291 }B501
7X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|501 C|266 - C|291 }C266 - 291
8X-RAY DIFFRACTION3{ D|147 - D|292 }D147 - 292
9X-RAY DIFFRACTION4{ E|1 - E|604 G|207 - G|265 }E1 - 437
10X-RAY DIFFRACTION4{ E|1 - E|604 G|207 - G|265 }E501 - 502
11X-RAY DIFFRACTION4{ E|1 - E|604 G|207 - G|265 }E601 - 604
12X-RAY DIFFRACTION4{ E|1 - E|604 G|207 - G|265 }G207 - 265
13X-RAY DIFFRACTION5{ F|1 - F|501 G|266 - G|316 D|305 - D|313 }D305 - 313
14X-RAY DIFFRACTION5{ F|1 - F|501 G|266 - G|316 D|305 - D|313 }F1 - 441
15X-RAY DIFFRACTION5{ F|1 - F|501 G|266 - G|316 D|305 - D|313 }F501
16X-RAY DIFFRACTION5{ F|1 - F|501 G|266 - G|316 D|305 - D|313 }G266 - 316
17X-RAY DIFFRACTION6{ H|* }H147 - 292
18X-RAY DIFFRACTION6{ H|* }H335

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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