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万見
- PDB-9euw: Lymphostatin, conformation 2 (composite structure) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9euw
タイトルLymphostatin, conformation 2 (composite structure)
要素Efa1/LifA protein
キーワードTOXIN / bacterial virulence factor / glycosyltransferase / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity / cysteine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3491 / Protein of unknown function (DUF3491) / Peptidase C58, YopT-type domain / TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Griessmann, M. / Rasmussen, T. / Bottcher, B.
資金援助 ドイツ, 8件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)359471283 ドイツ
German Research Foundation (DFG)456578072 ドイツ
German Research Foundation (DFG)525040890 ドイツ
German Research Foundation (DFG)428774170 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/903-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/1042-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)93/1143-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)BO1150/18-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structure of lymphostatin, a large multi-functional virulence factor of pathogenic Escherichia coli.
著者: Matthias Griessmann / Tim Rasmussen / Vanessa J Flegler / Christian Kraft / Ronja Schneider / Max Hateley / Lukas Spantzel / Mark P Stevens / Michael Börsch / Bettina Böttcher /
要旨: Lymphostatin is a key virulence factor of enteropathogenic and enterohaemorrhagic Escherichia coli, playing roles in bacterial colonisation of the gut and in the inhibition of lymphocyte ...Lymphostatin is a key virulence factor of enteropathogenic and enterohaemorrhagic Escherichia coli, playing roles in bacterial colonisation of the gut and in the inhibition of lymphocyte proliferation and proinflammatory responses. The protein's glycosyltransferase and cysteine protease motifs are required for activity against lymphocytes, but high-resolution structural information has proven elusive. Here, we describe the structure of lymphostatin from enteropathogenic E. coli O127:H6, determined by electron cryo-microscopy at different pH values. We observe three conformations of a highly complex molecule with two glycosyltransferase domains, one PaToxP-like protease domain, an ADP-ribosyltransferase domain, a vertex domain and a delivery domain. Long linkers hold these domains together and occlude the catalytic sites of the N-terminal glycosyltransferase and protease domains. Lymphostatin binds to bovine T-lymphocytes and HEK-293T cells, forming clusters at the plasma membrane that are internalized. With six distinct domains, lymphostatin can be regarded as a multitool of pathogenic Escherichia coli, enabling complex interactions with host cells.
履歴
登録2024年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Efa1/LifA protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)367,2341
ポリマ－367,2341
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Efa1/LifA protein / Lymphostatin


分子量: 367234.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal His6 tag
由来: (組換発現) Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
遺伝子: E2348C_3234 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: B7UI23
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Lymphostatin / タイプ: COMPLEX / 詳細: C-terminal His6 tag / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: DH5a
緩衝液pH: 4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMsodium dihydrongen phosphateNaH2PO41
2100 mMsodium chlorideNaCl1
30.075 mMmanganese clorideMnCl21
41.5 mMTCEPC9H15O6PHCl1
試料濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 6.2 sec. / 電子線照射量: 70 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 41392
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / エネルギーフィルタースリット幅: 5 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4粒子像選択
2EPU4画像取得
4cryoSPARC4.4CTF補正
7Coot0.9.8.7モデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10RELION5最終オイラー角割当
11RELION5分類
12RELION5３次元再構成
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 13373262
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 182000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
詳細: from the model of conformation 1 residues from G2434 to the end were first rigidly fitted into the map. Then further refinement followed.
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00522760
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64830841
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.853051
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413495
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053980

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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