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- PDB-9esa: Aurora-C with SER mutation in complex with INCENP peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9esa
タイトルAurora-C with SER mutation in complex with INCENP peptide
要素
  • Aurora kinase C
  • Inner centromere protein
キーワードTRANSCRIPTION / surface entropy reduction / SER / KINASE / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


central element / meiotic spindle midzone / meiotic spindle midzone assembly / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / metaphase chromosome alignment / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / attachment of spindle microtubules to kinetochore ...central element / meiotic spindle midzone / meiotic spindle midzone assembly / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / metaphase chromosome alignment / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / attachment of spindle microtubules to kinetochore / chromocenter / lateral element / chromosome passenger complex / positive regulation of cytokinesis / mitotic cytokinesis / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / spindle midzone / pericentric heterochromatin / condensed chromosome / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / molecular function activator activity / regulation of cytokinesis / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / spindle microtubule / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / spindle / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear body / protein phosphorylation / cell division / protein serine kinase activity / centrosome / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inner centromere protein, ARK-binding domain / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N-terminal / Inner centromere protein, ARK binding region / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N terminal / Aurora kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Inner centromere protein, ARK-binding domain / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N-terminal / Inner centromere protein, ARK binding region / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N terminal / Aurora kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Inner centromere protein / Aurora kinase C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hillig, R.C.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2024
タイトル: Surface-mutagenesis strategies to enable structural biology crystallization platforms.
著者: Schaefer, M. / Putter, V. / Hilpmann, A. / Egner, U. / Holton, S.J. / Hillig, R.C.
履歴
登録2024年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Aurora kinase C
BBB: Aurora kinase C
CCC: Inner centromere protein
DDD: Inner centromere protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7555
ポリマ-83,6934
非ポリマー621
1,00956
1
AAA: Aurora kinase C
CCC: Inner centromere protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8462
ポリマ-41,8462
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3340 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area17010 Å2
2
BBB: Aurora kinase C
DDD: Inner centromere protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9083
ポリマ-41,8462
非ポリマー621
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area16860 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)79.280, 79.490, 265.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11AAA
21BBB
32CCC
42DDD

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111SERSERGLNGLNAAAA32 - 30626 - 300
221SERSERGLNGLNBBBB32 - 30626 - 300
332PROPROLYSLYSCCCC841 - 8828 - 49
442PROPROLYSLYSDDDD841 - 8828 - 49

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4

-
要素

#1: タンパク質 Aurora kinase C / Aurora 3 / Aurora/IPL1-related kinase 3 / ARK-3 / Aurora-related kinase 3 / Aurora/IPL1/Eg2 protein ...Aurora 3 / Aurora/IPL1-related kinase 3 / ARK-3 / Aurora-related kinase 3 / Aurora/IPL1/Eg2 protein 2 / Serine/threonine-protein kinase 13 / Serine/threonine-protein kinase aurora-C


分子量: 34988.336 Da / 分子数: 2 / 変異: R195A, R196A, K197A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TRIPPLE SURFACE ENTROPY REDUCTION (SER) MUTATION R195A/R196A/K197A INTRODUCED TO FACILITATE CRYSTALLIZATION.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AURKC, AIE2, AIK3, AIRK3, ARK3, STK13
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UQB9, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Inner centromere protein


分子量: 6857.935 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INCENP
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NQS7
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH5.5, 0.025-0.05 M ammonium sulphate, 9-12% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5405 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5405 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→19.87 Å / Num. obs: 21012 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2057 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
CrystalClear1.3.6sp3データ削減
CrystalClear1.3.6sp3データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→19.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 43.446 / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.433
詳細: Hydrogens have been added in their riding positions.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 1075 5.127 %Random selection
Rwork0.2279 19891 --
all0.231 ---
obs0.2313 20966 99.252 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 69.968 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.348 Å2-0 Å20 Å2
2---4.312 Å2-0 Å2
3---4.659 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5214 0 4 56 5274
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0135379
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0155222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2791.657293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0521.57512041
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4535639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.3120.6300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.00215956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1671549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0480.2676
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021238
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.21065
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1720.24664
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1560.22476
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0740.22606
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2760.215
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.210.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.0550.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0873.6042553
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0813.6042552
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.0548.0953187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.0558.0973188
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2023.9272826
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2013.9272826
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2978.6194104
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.2978.624105
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.90243.2385774
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.89743.2225772
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0990.058489
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.0970.051139
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AAAX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.098640.05009
12BBBX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.098640.05009
23CCCX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.097340.05007
24DDDX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.097340.05007
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.8710.395630.3641415X-RAY DIFFRACTION99.8649
2.871-2.9480.402790.3181435X-RAY DIFFRACTION100
2.948-3.0320.332690.2941314X-RAY DIFFRACTION100
3.032-3.1230.331800.2891374X-RAY DIFFRACTION100
3.123-3.2230.221640.2381254X-RAY DIFFRACTION99.9242
3.223-3.3330.313700.2411245X-RAY DIFFRACTION99.924
3.333-3.4550.324700.251195X-RAY DIFFRACTION100
3.455-3.5910.255600.2281162X-RAY DIFFRACTION99.8366
3.591-3.7450.315590.2441126X-RAY DIFFRACTION99.4962
3.745-3.9210.318630.2161050X-RAY DIFFRACTION99.9102
3.921-4.1240.334510.2211020X-RAY DIFFRACTION99.6279
4.124-4.3630.22550.204970X-RAY DIFFRACTION99.7082
4.363-4.6480.231430.182944X-RAY DIFFRACTION99.697
4.648-4.9980.302480.209847X-RAY DIFFRACTION99.8884
4.998-5.4410.392490.238788X-RAY DIFFRACTION99.4062
5.441-6.0270.266460.232723X-RAY DIFFRACTION99.354
6.027-6.8550.315410.216651X-RAY DIFFRACTION98.8571
6.855-8.1560.24320.19579X-RAY DIFFRACTION98.3897
8.156-10.6710.199160.175466X-RAY DIFFRACTION96.7871
10.671-19.870.239170.209333X-RAY DIFFRACTION94.851
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.40971.2033-0.22033.87491.01576.9037-0.0415-0.27470.39910.51750.0861-0.0891-0.1369-0.0793-0.04470.22440.0957-0.04380.382-0.04670.0482-0.745-18.635-39.87
23.9912-0.21581.00781.85990.2113.60920.08380.15950.21660.1379-0.0089-0.29950.07590.5806-0.07490.28070.0308-0.01920.60140.00490.059120.248-27.627-53.598
33.91980.93460.72644.7184-0.40945.88120.05070.5819-0.062-0.2934-0.02060.4619-0.1663-0.1971-0.03010.22190.087-0.04930.4968-0.04990.0537-21.0960.728-26.45
41.3962-0.34750.53424.47690.95963.50350.00580.0427-0.27340.21870.04150.21460.63940.1032-0.04730.40980.03120.02060.53920.00270.0591-12.03-20.396-12.616
53.27040.65441.80351.1871.24276.9676-0.2187-0.04140.44860.21740.08180.2520.0587-0.24820.13690.17240.061-0.00060.5407-0.02510.1033-6.191-20.891-45.255
62.31971.23512.19274.9430.93656.0555-0.07080.24520.065-0.0734-0.10540.365-0.59920.01130.17620.24120.1247-0.01620.439-0.02420.0322-19.0546.036-21.277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLAAA32 - 123
2X-RAY DIFFRACTION2ALLAAA124 - 306
3X-RAY DIFFRACTION3ALLBBB32 - 123
4X-RAY DIFFRACTION4ALLBBB124 - 306
5X-RAY DIFFRACTION5ALLCCC841 - 883
6X-RAY DIFFRACTION6ALLDDD841 - 884

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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