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万見
- PDB-9es6: ADP:BeF3-bound human mitochondrial Hsp60 double-ring complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9es6
タイトルADP:BeF3-bound human mitochondrial Hsp60 double-ring complex
要素60 kDa heat shock protein, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / mitochondrial / D7-symmetry
機能・相同性
機能・相同性情報


coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / positive regulation of macrophage activation / negative regulation of execution phase of apoptosis / chaperonin ATPase / cellular response to interleukin-7 / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / biological process involved in interaction with symbiont / sperm plasma membrane / apoptotic mitochondrial changes / B cell proliferation / B cell activation / positive regulation of interferon-alpha production / DNA replication origin binding / positive regulation of interleukin-10 production / apolipoprotein binding / response to unfolded protein / positive regulation of execution phase of apoptosis / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / isomerase activity / chaperone-mediated protein complex assembly / positive regulation of interleukin-12 production / clathrin-coated pit / Mitochondrial protein degradation / secretory granule / response to cold / T cell activation / ATP-dependent protein folding chaperone / lipopolysaccharide binding / protein maturation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of T cell activation / p53 binding / unfolded protein binding / double-stranded RNA binding / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / protein folding / sperm midpiece / early endosome / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / mitochondrial matrix / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / : / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / : / 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lopez-Alonso, J.P. / Tascon, I. / Ubarretxena-Belandia, I. / Shkolnisky, Y.
資金援助 米国, スペイン, 3件
組織認可番号国
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF) 米国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and Universities スペイン
Other government
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Structural basis for ATP-driven double-ring assembly of the human mitochondrial Hsp60 chaperonin.
著者: Igor Tascón / Jorge P López-Alonso / Yoel Shkolnisky / David Gil-Cartón / Jesús Vilchez-Garcia / Alberto G Berruezo / Yacob Gómez-Llorente / Radhika Malik / Fady Jebara / Malay Patra / ...著者: Igor Tascón / Jorge P López-Alonso / Yoel Shkolnisky / David Gil-Cartón / Jesús Vilchez-Garcia / Alberto G Berruezo / Yacob Gómez-Llorente / Radhika Malik / Fady Jebara / Malay Patra / Joel A Hirsch / Abdussalam Azem / Iban Ubarretxena-Belandia
要旨: The ATP-driven mHsp60:mHsp10 chaperonin system assists protein folding within the mitochondrial matrix of human cells. Substrate protein folding has been proposed to occur through interconnected ...The ATP-driven mHsp60:mHsp10 chaperonin system assists protein folding within the mitochondrial matrix of human cells. Substrate protein folding has been proposed to occur through interconnected single- and double-ring pathways. In the absence of nucleotide, mHsp60 exists in equilibrium between free protomers and heptameric single rings, while the formation of double rings requires ATP. Here, we present cryo-electron microscopy structures of mHsp60 in the apo state, bound to ATP, and bound to ATP in complex with the cochaperonin mHsp10. ATP binding to single-ring apo mHsp60 triggers coordinated conformational changes in the intermediate and apical domains, resulting in a highly dynamic apical region within the ring. Extensive inter-subunit rearrangements flatten the equatorial surface of each ring, thereby enabling inter-ring contacts that stitch the rings together to form double-ring mHsp60 . Collectively, these structures define the structural basis of ATP-driven double-ring assembly of a human mitochondrial chaperonin responsible for maintaining mitochondrial protein homeostasis.
履歴
登録2024年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
B: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
C: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
D: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
E: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
F: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
G: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
H: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
I: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
J: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
K: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
L: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
M: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
N: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)822,29670
ポリマ－814,50414
非ポリマー7,79356
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area64020 Å2
ΔGint-455 kcal/mol
Surface area166190 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 1種, 14分子 ABCDEFGHIJKLMN

#1: タンパク質
60 kDa heat shock protein, mitochondrial / 60 kDa chaperonin / Chaperonin 60 / CPN60 / Heat shock protein 60 / Hsp60 / HuCHA60 / Mitochondrial ...60 kDa chaperonin / Chaperonin 60 / CPN60 / Heat shock protein 60 / Hsp60 / HuCHA60 / Mitochondrial matrix protein P1 / P60 lymphocyte protein


分子量: 58178.844 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPD1, HSP60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10809, EC: 3.6.4.9

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非ポリマー , 5種, 196分子

#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ADP:BeF3-bound mitochondrial Hsp60 chaperonin double-ring complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisHCl(HOCH2)3CNH3Cl1
220 mMpotassium chlorideKCl1
310 mMmagnesium chlorideMgCl21
42 mMberyllium sulfateBeSO41
510 mMsodium fluorideNaF1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4916
画像スキャン動画フレーム数/画像: 60

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3粒子像選択
2Leginon画像取得
4RELION3CTF補正
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 426391
対称性点対称性: D7 (2回x7回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53971 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 44.22 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002535364
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.545647810
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04125978
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00376048
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.43275054

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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