[日本語] English
万見
- PDB-9eqp: N-terminal domain of Infectious Bursal Disease Virus (IBDV) VP3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9eqp
タイトルN-terminal domain of Infectious Bursal Disease Virus (IBDV) VP3
要素Capsid protein VP3
キーワードVIRAL PROTEIN / dsRNA binding protein / Birnavirus / IBDV
機能・相同性
機能・相同性情報


T=13 icosahedral viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / host cell cytoplasm / structural molecule activity / proteolysis / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Birnavirus VP3, domain 2 / Birnavirus VP3, domain 1 / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protease domain / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protein / Birnavirus VP4 protease domain profile. / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Infectious bursal disease virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Ferrero, D.S. / Verdaguer, N.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-117976GB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Pnas Nexus / 年: 2024
タイトル: Structure of the aminoterminal domain of the birnaviral multifunctional VP3 protein and its unexplored critical role.
著者: Ferrero, D.S. / Gimenez, M.C. / Sagar, A. / Rodriguez, J.M. / Caston, J.R. / Terebiznik, M.R. / Bernado, P. / Verdaguer, N.
履歴
登録2024年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP3
B: Capsid protein VP3
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP3
E: Capsid protein VP3
F: Capsid protein VP3
G: Capsid protein VP3
I: Capsid protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1428
ポリマ－120,1428
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein VP3
B: Capsid protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0362
ポリマ－30,0362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area14220 Å2
手法PISA
2
C: Capsid protein VP3
E: Capsid protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0362
ポリマ－30,0362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area14610 Å2
手法PISA
3
D: Capsid protein VP3
F: Capsid protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0362
ポリマ－30,0362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14360 Å2
手法PISA
4
G: Capsid protein VP3
I: Capsid protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0362
ポリマ－30,0362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3600 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.687, 111.416, 277.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Capsid protein VP3


分子量: 15017.759 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Infectious bursal disease virus (ウイルス)
プラスミド: pRSET-C / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P61825
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.52 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.8 M LiSO4, 0.05 M Sodium Cacodylate pH6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→47.6 Å / Num. obs: 19960 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 4.7 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.1868 / Rpim(I) all: 0.0907 / Rrim(I) all: 0.209 / Net I/σ(I): 8.17
反射 シェル解像度: 3.5→3.68 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 1.237 / Num. unique obs: 4736 / CC1/2: 0.529 / Rpim(I) all: 0.5955 / Rrim(I) all: 1.382 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_4788: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→47.6 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2591 985 4.94 %Random selection
Rwork0.2381 ---
obs0.2392 19924 96.35 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→47.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8353 0 0 0 8353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.859
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3733323
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0221558
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.680.33981380.3472693X-RAY DIFFRACTION98
3.68-3.920.34431350.29642668X-RAY DIFFRACTION97
3.92-4.220.27911330.27022696X-RAY DIFFRACTION97
4.22-4.640.27981080.2192722X-RAY DIFFRACTION97
4.64-5.310.23871400.22872677X-RAY DIFFRACTION96
5.31-6.690.26691570.25822697X-RAY DIFFRACTION96
6.69-47.60.2161740.18612786X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0213-2.2781-1.25863.08260.7762.3959-0.0442-0.19990.3143-0.07310.1207-0.3433-0.0750.2786-0.02030.6215-0.0226-0.00520.77180.02150.736423.676-1.1088-44.7324
24.8862-1.26430.37933.14580.15442.31890.12190.0817-0.1549-0.3145-0.15980.5156-0.28-0.0387-0.00230.69260.0476-0.0180.76880.08080.72223.8506-1.2301-42.6344
33.7862-1.55882.66193.3591-1.93845.1769-0.1207-0.1732-0.1765-0.11190.0348-0.03720.121-0.0957-0.0450.77690.00430.04110.7729-0.0430.772327.3486-20.008-60.2387
42.1487-0.4614-1.46171.93670.93884.2016-0.3188-0.1238-0.0264-0.31070.15980.44470.4089-0.19750.05871.12350.0624-0.17350.83490.06590.9453-2.290617.0195-57.4663
53.3806-0.70341.87312.2138-1.40885.95870.15330.5899-0.046-0.7003-0.01660.2580.36660.4832-0.07171.0391-0.0995-0.10740.8467-0.10250.945117.6511-20.7798-77.4076
60.2352-0.854-0.7682.31221.77855.57350.05450.12940.0826-0.38160.0284-0.2498-0.1693-0.1130.04021.2221-0.09-0.10290.9042-0.00870.9447.166117.8999-75.1955
71.73091.6165-1.33832.24-2.12234.54440.1389-0.18560.15210.27120.18660.4277-0.0668-0.687-0.08830.8940.16750.14621.26310.23230.77385.6084-21.907-9.404
80.55460.235-0.65871.195-0.92333.1189-0.14920.3294-0.4444-0.35760.20170.16061.0829-0.8879-0.07180.9864-0.06010.10791.28650.26650.8887-3.4014-39.6694-7.8346
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 91 through 220)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 91 through 221)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 91 through 220)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 91 through 219)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 91 through 220)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 91 through 220)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 91 through 220)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'I' and resid 91 through 220)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る