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- PDB-9emk: DupA from legionella covalently bound to ubiquitin-based probe -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9emk
タイトルDupA from legionella covalently bound to ubiquitin-based probe
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Septation initiation protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / covalent complex / chemical warhead / ubiquitin enzyme / infection
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / neuron projection morphogenesis / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / regulation of mitochondrial membrane potential / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN
類似検索 - 分子機能
SidE, PDE domain / SidE phosphodiesterase (PDE) domain / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Septation initiation protein / Polyubiquitin-B
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Kim, R.Q. / Kloet, M.S. / van der Heden van Noort, G.
資金援助 オランダ, European Union, 3件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)VI.Vidi.192.011 オランダ
European Research Council (ERC)101087582European Union
H2020 Marie Curie Actions of the European CommissionH2020-MSCA-ITN-2018European Union
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2024
タイトル: Covalent Probes To Capture Legionella pneumophila Dup Effector Enzymes.
著者: Kloet, M.S. / Mukhopadhyay, R. / Mukherjee, R. / Misra, M. / Jeong, M. / Talavera Ormeno, C.M.P. / Moutsiopoulou, A. / Tjokrodirijo, R.T.N. / van Veelen, P.A. / Shin, D. / Dikic, I. / Sapmaz, ...著者: Kloet, M.S. / Mukhopadhyay, R. / Mukherjee, R. / Misra, M. / Jeong, M. / Talavera Ormeno, C.M.P. / Moutsiopoulou, A. / Tjokrodirijo, R.T.N. / van Veelen, P.A. / Shin, D. / Dikic, I. / Sapmaz, A. / Kim, R.Q. / van der Heden van Noort, G.J.
履歴
登録2024年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Septation initiation protein
B: Polyubiquitin-B
C: Septation initiation protein
D: Polyubiquitin-B
E: Septation initiation protein
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,9809
ポリマ－144,0106
非ポリマー9703
水4,324240
1
A: Septation initiation protein
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3273
ポリマ－48,0032
非ポリマー3231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17340 Å2
手法PISA
2
C: Septation initiation protein
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3273
ポリマ－48,0032
非ポリマー3231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA
3
E: Septation initiation protein
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3273
ポリマ－48,0032
非ポリマー3231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area17630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.808, 86.808, 146.539
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Septation initiation protein


分子量: 39498.566 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
遺伝子: D1H98_09620 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3A6VNK6
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8504.742 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-A1H50 / [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{S})-5-[(1-ethyl-1,2,3-triazol-4-yl)methoxy]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl ethanesulfonate


分子量: 323.323 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O7S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20% PEG 6000 0.1 M HEPES pH7 0.2 M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→75.3 Å / Num. obs: 65360 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.17→2.22 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 4611 / CC1/2: 0.388 / Rpim(I) all: 0.763 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.17→75.291 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 16.388 / SU ML: 0.197 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.258 / ESU R Free: 0.207 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2389 3239 4.96 %
Rwork0.185 62070 -
all0.188 --
obs-65309 99.988 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 65.654 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.174 Å2-0.087 Å20 Å2
2---0.174 Å20 Å2
3---0.565 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→75.291 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9221 0 69 240 9530
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0129506
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0168868
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8351.84212850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6531.7820452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.41151148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg10.822571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.51101635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.00810457
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2080.21395
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211171
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022182
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.22257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2010.28664
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.24674
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0840.25055
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2339
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0520.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2640.217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2610.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2230.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7113.2084610
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.713.2084610
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9525.7585752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9515.7585753
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8463.5874896
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8463.5894897
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4476.4517098
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.4476.4527099
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.97639.45240177
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.97939.40540088
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.17-2.2270.322140.31346320.31448460.930.9281000.318
2.227-2.2880.2911840.28845440.28847280.9350.9371000.291
2.288-2.3540.3293000.26842550.27245560.9280.95299.97810.269
2.354-2.4260.2842260.24941990.25144260.9470.96199.97740.247
2.426-2.5060.291780.23141370.23343150.9460.9681000.225
2.506-2.5940.2882200.2139530.21441740.9550.97499.9760.201
2.594-2.6910.2582010.19637980.19939990.9630.9771000.182
2.691-2.8010.2382360.18337030.18739390.9650.9811000.168
2.801-2.9250.2632060.17734410.18136470.9590.9831000.161
2.925-3.0680.2451500.18934220.19235720.9670.9791000.173
3.068-3.2340.2621640.18732120.19133760.9570.9791000.172
3.234-3.4290.2311860.1829760.18331620.9690.9811000.168
3.429-3.6660.2491420.17928610.18230030.9680.9851000.171
3.666-3.9590.2081290.17227000.17428300.9760.98599.96470.165
3.959-4.3350.191120.14624480.14825600.980.9881000.141
4.335-4.8450.201780.15122490.15323270.9740.9861000.148
4.845-5.5910.2241080.16319200.16720290.9730.98599.95070.16
5.591-6.8380.224980.19416450.19617430.9740.9821000.191
6.838-9.630.22690.15612730.15913430.9730.98699.92550.153
9.63-75.2910.211380.1817020.1827420.9650.9899.73050.185
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7441-0.09080.15442.54880.20432.0276-0.02810.0075-0.12240.11330.0263-0.28340.06730.10760.00180.0854-0.05620.0110.053-0.01360.07385.322-49.83318.629
25.3475-0.0826-0.12135.7045-0.9625.3617-0.12360.55421.16360.2385-0.3397-1.5676-1.05610.72180.46330.4999-0.23180.09180.61710.24191.159127.978-41.8573.364
32.17271.59150.06622.42730.08640.9758-0.10070.2014-0.064-0.21340.1684-0.0843-0.0144-0.0389-0.06770.1932-0.12080.04160.0966-0.05340.144221.738-4.8542.038
44.5526-4.0595-2.64874.37441.08884.02420.4450.6839-1.1053-0.8531-0.3841.55410.2132-0.8913-0.0610.9475-0.3419-0.46070.8688-0.09241.0426.083-4.582-20.321
51.22410.04960.89531.78351.20094.1690.13620.05950.1444-0.1126-0.28490.3262-0.2601-1.01380.14870.08980.06430.04940.3887-0.04380.1983-24.439-30.016-3.408
64.401-0.2076-2.09084.11013.53226.42780.36340.30320.1726-0.5298-0.2892-0.229-0.52910.2086-0.07410.70330.1935-0.0190.2889-0.03130.5251-19.394-2.3510.849
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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