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万見
- PDB-9ekd: Structure of a C1r Zymogen Fragment Bound to SALO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ekd
タイトルStructure of a C1r Zymogen Fragment Bound to SALO
要素
  • Complement C1r subcomponent
  • Salivary anti-complement protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / HYDROLASE / complement system / C1r / zymogen / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


complement subcomponent C_overbar_1r_ / odorant binding / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / molecular sequestering activity / complement activation, classical pathway / serine-type peptidase activity / Regulation of Complement cascade / toxin activity ...complement subcomponent C_overbar_1r_ / odorant binding / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / molecular sequestering activity / complement activation, classical pathway / serine-type peptidase activity / Regulation of Complement cascade / toxin activity / blood microparticle / immune response / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Pheromone/general odorant binding protein superfamily / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Pheromone/general odorant binding protein superfamily / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C1r subcomponent / Salivary anti-complement protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lutzomyia longipalpis (昆虫)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Duan, H. / Geisbrecht, B.V.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM140852 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Complement Evasion by Blocking Activation of the C1r Zymogen
著者: Duan, H. / Geisbrecht, B.V.
履歴
登録2024年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Salivary anti-complement protein
C: Complement C1r subcomponent
B: Salivary anti-complement protein
D: Complement C1r subcomponent


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,6464
ポリマ－117,6464
非ポリマー00
水00
1
A: Salivary anti-complement protein
C: Complement C1r subcomponent


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8232
ポリマ－58,8232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area24080 Å2
手法PISA
2
B: Salivary anti-complement protein
D: Complement C1r subcomponent


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8232
ポリマ－58,8232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.831, 117.831, 190.582
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Salivary anti-complement protein / 10.7 kDa salivary protein / LJM19 / Salivary anti-complement from Lu.longipalpis / SALO


分子量: 12205.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lutzomyia longipalpis (昆虫) / プラスミド: pCDNA3.1(+) / 細胞株 (発現宿主): HEK293(t) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5WPZ4
#2: タンパク質 Complement C1r subcomponent / Complement component 1 subcomponent r


分子量: 46617.547 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 308-705 / Mutation: S654A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1R / プラスミド: pCDNA3.1+ / 細胞株 (発現宿主): HEK293(t) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P00736, complement subcomponent C_overbar_1r_
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M BIS-TRIS (pH 5.6), 0.2 M ammonium sulfate, 20% (w/v) PEG-3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.28→50 Å / Num. obs: 23755 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.7 % / CC1/2: 0.93 / CC star: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.226 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.233 / Χ2: 1.023 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2
3.3-3.4215.22.21823280.5140.8240.5852.2951.048
3.42-3.5515.41.63623460.680.90.4291.6921.052
3.55-3.7216.41.06923190.8490.9580.271.1031.067
3.72-3.9118.30.69323510.9310.9820.1650.7121.013
3.91-4.1619.90.45523460.9680.9920.1040.4671.017
4.16-4.4819.70.31523460.9790.9950.0720.3231.025
4.48-4.9319.30.2423840.9880.9970.0560.2471.011
4.93-5.6418.90.20823860.9880.9970.0490.2141.018
5.64-7.115.90.1624010.9910.9980.0410.1650.996
7.1-5018.30.16225480.9920.9980.0390.1670.999

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21rc1_5127精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.28→49.29 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2865 1996 8.5 %
Rwork0.2422 --
obs0.2459 23486 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.28→49.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7644 0 0 0 7644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0017826
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.42710598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.9932904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041103
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031399
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.28-3.370.3891150.32191265X-RAY DIFFRACTION83
3.37-3.460.35991420.31821509X-RAY DIFFRACTION98
3.46-3.560.38451420.33481496X-RAY DIFFRACTION98
3.56-3.670.35781480.28481526X-RAY DIFFRACTION98
3.67-3.80.31321370.28051516X-RAY DIFFRACTION98
3.81-3.960.3351450.27111516X-RAY DIFFRACTION99
3.96-4.140.33811450.25141533X-RAY DIFFRACTION99
4.14-4.360.29111470.24581562X-RAY DIFFRACTION100
4.36-4.630.26291420.21741546X-RAY DIFFRACTION100
4.63-4.980.24081450.21171572X-RAY DIFFRACTION100
4.99-5.480.26321460.23641560X-RAY DIFFRACTION100
5.49-6.280.25661450.27181581X-RAY DIFFRACTION100
6.28-7.90.30531460.24641616X-RAY DIFFRACTION100
7.91-49.290.26391510.21121692X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.67663.11473.58585.76754.04133.30950.28910.38152.37240.2635-1.2770.8389-0.6955-1.76911.02671.51360.28580.4331.87980.70852.9445-4.926-30.6713.821
28.4114.10551.27264.0962.84033.1764-0.42191.2091.1426-1.25451.06033.1422-0.9068-0.089-0.2781.1841-0.1209-0.04051.26710.01491.963-4.95-44.9745.34
39.18614.66245.1262.70253.80897.4002-0.28422.3323-2.41730.19062.2829-0.82880.13052.1661-1.61871.5464-0.4053-0.05081.9861-0.00842.12944.26-39.03218.315
47.381.59841.13976.0643-0.33387.9746-0.4795-1.3979-1.86171.06511.18311.0313-0.4662-0.2118-0.26270.6130.27260.23940.92970.07941.037-5.461-36.25221.881
51.308-0.2687-0.2544.2317-1.58951.3121-0.4477-1.0590.73960.21860.61913.04190.0764-0.819-0.1910.57270.25990.07831.27670.09661.7617-10.574-33.67111.871
66.6985-2.7791-2.57511.79530.77511.4829-0.2849-0.1196-0.6079-0.07210.13590.22120.39710.1410.1630.88820.1650.08361.12790.15730.914250.841-52.666-4.796
73.89921.67051.0194.0072-0.10273.9095-0.32320.24681.2894-0.4920.20780.3897-0.5501-0.14770.06360.75710.0923-0.00121.2910.47091.262219.232-23.36-5.522
88.6927-3.2650.9313.6857-0.34713.6021.11882.07910.4608-0.5425-0.9453-0.1153-0.638-0.2511-0.19660.8840.14090.03161.81830.59781.38442.633-24.448-10.402
98.34751.4006-1.09777.71560.41797.16940.33661.7892-0.2322-1.75610.3661-0.10190.17680.6372-0.79531.08020.0725-0.0671.77460.15781.000313.813-26.845-12.938
105.33051.607-2.09819.2468-2.62567.13110.9071-0.6771-1.32490.95950.18610.17671.5958-0.526-0.92951.7786-0.3853-0.28291.3556-0.10391.65630.224-75.43827.682
117.865-3.37170.5645.4516-0.41491.10790.72640.6057-2.01750.04620.25720.4623-0.09911.8008-0.85891.6663-0.4047-0.29812.27680.17941.47719.782-75.66232.953
127.22644.19795.70541.77322.80464.43110.33130.5658-0.8210.43660.25-0.34830.36160.3143-0.64390.9869-0.0258-0.28551.0476-0.11080.837268.471-38.53857.65
134.40612.21432.20213.2521.83076.9588-0.2190.87440.1555-0.53490.420.3201-0.019-0.3699-0.14670.6981-0.1675-0.03561.28450.09680.913133.458-45.00527.681
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 24:42 )A24 - 42
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 43:55 )A43 - 55
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 56:66 )A56 - 66
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 67:86 )A67 - 86
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 87:112 )A87 - 112
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN C AND RESID 308:465 )C308 - 465
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN C AND RESID 466:599 )C466 - 599
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN C AND RESID 600:649 )C600 - 649
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN C AND RESID 650:686 )C650 - 686
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN B AND RESID 24:104 )B24 - 104
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN B AND RESID 105:112 )B105 - 112
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN D AND RESID 308:464 )D308 - 464
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN D AND RESID 465:686 )D465 - 686

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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