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万見
- PDB-9ejy: Human hnRNPR extended eRRM1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ejy
タイトルHuman hnRNPR extended eRRM1 domain
要素Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein R
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM / extended RRM / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / endoplasmic reticulum / RNA binding ...Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / endoplasmic reticulum / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein R, RNA recognition motif 2 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q acidic domain / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q acidic domain / HnRNP R/Q splicing factor / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein R
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Eichhorn, C.D. / Atsrim, E.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM143030 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2025
タイトル: An evolutionarily conserved tryptophan cage promotes folding of the extended RNA recognition motif in the hnRNPR-like protein family.
著者: Atsrim, E.S. / Eichhorn, C.D.
履歴
登録2024年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8261
ポリマ－15,8261
非ポリマー00
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.023, 77.023, 52.893
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein R / hnRNP R


分子量: 15825.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNRNPR, HNRPR / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): NiCo21(DE3) / 参照: UniProt: O43390
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.02 %
解説: rod-like morphology. Crystals grew to 300-500 um within 48 hours.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.04 M potassium phosphate, monobasic; 20% v/v glycerol; 8% w/v PEG 8,000; 1:1 drop ratio; 16 mg/mL protein

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.72929 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月21日
詳細: Mirror: Flat Si Rh coated M0, Kirkpatrick-Baez flat bent Si M1 & M2 Monochromator: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.72929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→31.13 Å / Num. obs: 14604 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.9 % / Biso Wilson estimate: 49.62 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Rpim(I) all: 0.011 / Rrim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 40.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 21 % / Rmerge(I) obs: 2.174 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 1445 / CC1/2: 0.626 / Rpim(I) all: 0.686 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.21.2-5419位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→31.13 Å / SU ML: 0.2186 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.0266
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2218 1456 9.98 %
Rwork0.1942 13126 -
obs0.197 14582 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 63.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→31.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数972 0 0 65 1037
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007994
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95291347
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058145
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0078178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7755375
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.970.32341460.30051299X-RAY DIFFRACTION99.86
1.97-2.050.28261380.24991298X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.140.28521410.25941288X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.250.21961450.23061304X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.390.27751410.21181311X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.580.24921460.24181287X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.840.25891420.25211324X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.250.25291480.23151295X-RAY DIFFRACTION100
3.25-4.090.23081500.18531340X-RAY DIFFRACTION100
4.09-31.130.18041590.15371380X-RAY DIFFRACTION99.94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.78772646449 Å / Origin y: 29.6517193405 Å / Origin z: 19.0315361078 Å
111213212223313233
T0.436641393638 Å20.037066663382 Å2-0.0247263453338 Å2-0.419331283667 Å2-0.0210090318895 Å2--0.448015359033 Å2
L6.02791692761 °2-1.17689505789 °22.4113734819 °2-5.51421688507 °2-1.49515505488 °2--4.41100948737 °2
S0.310317887728 Å °-0.0119575161887 Å °-0.469948827664 Å °-0.311755667892 Å °-0.00278084181463 Å °0.412374644106 Å °0.360128107863 Å °-0.174139211841 Å °-0.270088279783 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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