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- PDB-9egu: Crystal structure of Danio rerio histone deacetylase 6 catalytic ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9egu
タイトルCrystal structure of Danio rerio histone deacetylase 6 catalytic domain 2 complexed with TO-599
要素Hdac6 protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / potassium ion binding / alkali metal ion binding / ion binding / cation binding / metal ion binding / catalytic activity / hydrolase activity / deacetylase activity / protein deacetylase activity / acting on a protein / acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / in linear amides / tubulin deacetylase activity / zinc ion binding / transition metal ion binding
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin deacetylase activity / swimming behavior / definitive hemopoiesis / protein lysine deacetylase activity / histone deacetylase activity / potassium ion binding / histone deacetylase complex / hematopoietic progenitor cell differentiation / epigenetic regulation of gene expression / angiogenesis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Protein deacetylase HDAC6
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.27 Å
データ登録者Erdogan, F. / Seo, H.-S. / Dhe-Paganon, S.
資金援助 カナダ, 5件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2014-05767 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-130424 カナダ
Canada Research Chairs950-232042 カナダ
Ontario Research Fund34876 カナダ
Canada Foundation for Innovation33536 カナダ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2025
タイトル: Bisected Cap Group Modifications Provides Basis for Improved Pharmacokinetics of HDAC Inhibitors
著者: Olaoye, O. / Erdogan, F. / Gunning, P.T.
履歴
登録2024年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hdac6 protein
B: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4668
ポリマ－79,4502
非ポリマー1,0166
水10,160564
1
A: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2334
ポリマ－39,7251
非ポリマー5083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2334
ポリマ－39,7251
非ポリマー5083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.790, 91.190, 96.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Hdac6 protein / Histone Deacetylase 6


分子量: 39724.973 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain 2 (UNP residues 290-646) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: hdac6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7YT55
#2: 化合物 ChemComp-A1BH9 / N-hydroxy-4-({[(pyridin-3-yl)methyl](thiophene-3-sulfonyl)amino}methyl)benzamide


分子量: 403.475 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17N3O4S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 30% PEG 4K, 0.2M NH4 Acet. 0.1M Na Citrate 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→91.19 Å / Num. obs: 162298 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 1079785
反射 シェル解像度: 1.27→1.29 Å / % possible obs: 60.6 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 2.127 / Num. measured all: 25511 / Num. unique obs: 5163 / CC1/2: 0.313 / Rpim(I) all: 1.027 / Rrim(I) all: 2.377 / Net I/σ(I) obs: 0.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459精密化
xia2データスケーリング
xia2データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.27→59.036 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2212 8136 5.03 %
Rwork0.208 --
obs0.2086 161851 93.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.27→59.036 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5566 0 58 564 6188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055878
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8037988
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.8093388
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076856
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051050
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.27-1.28440.41891410.40493193X-RAY DIFFRACTION58
1.2844-1.29950.40171900.38153430X-RAY DIFFRACTION63
1.2995-1.31540.40851950.37613731X-RAY DIFFRACTION69
1.3154-1.33210.36722040.36744158X-RAY DIFFRACTION77
1.3321-1.34960.35222380.36324665X-RAY DIFFRACTION85
1.3496-1.36810.38582940.34525054X-RAY DIFFRACTION93
1.3681-1.38760.32952520.3255160X-RAY DIFFRACTION95
1.3876-1.40830.30722560.31565263X-RAY DIFFRACTION97
1.4083-1.43030.29862670.30495288X-RAY DIFFRACTION98
1.4303-1.45380.35132540.28645345X-RAY DIFFRACTION97
1.4538-1.47890.28763030.2795274X-RAY DIFFRACTION97
1.4789-1.50580.29942810.26715339X-RAY DIFFRACTION98
1.5058-1.53470.26832790.25245302X-RAY DIFFRACTION98
1.5347-1.5660.28142990.24195350X-RAY DIFFRACTION98
1.566-1.60010.25813000.23955354X-RAY DIFFRACTION98
1.6001-1.63730.28982950.23585359X-RAY DIFFRACTION98
1.6373-1.67830.22662930.23015212X-RAY DIFFRACTION97
1.6783-1.72370.25762750.22125388X-RAY DIFFRACTION98
1.7237-1.77440.24432920.21185362X-RAY DIFFRACTION98
1.7744-1.83170.23712630.21595440X-RAY DIFFRACTION99
1.8317-1.89710.21722910.20425422X-RAY DIFFRACTION99
1.8971-1.97310.21592730.19255450X-RAY DIFFRACTION99
1.9731-2.06290.21462700.19225452X-RAY DIFFRACTION99
2.0629-2.17160.20842630.18675513X-RAY DIFFRACTION99
2.1716-2.30770.19772890.18765390X-RAY DIFFRACTION98
2.3077-2.48590.2143220.18645442X-RAY DIFFRACTION99
2.4859-2.73610.223250.18975485X-RAY DIFFRACTION99
2.7361-3.1320.2173190.19525540X-RAY DIFFRACTION100
3.132-3.94580.17552980.17335590X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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