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- PDB-9eez: STEP (PTPN5) with active-site disulfide bond and covalent ligand ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9eez
タイトルSTEP (PTPN5) with active-site disulfide bond and covalent ligand bound to distal C505 and C518
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 5
キーワードHYDROLASE / STEP / PTPN5 / allostery / disulfide / covalent ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-37 signaling / protein dephosphorylation / phosphotyrosine residue binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cell junction / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm ...Interleukin-37 signaling / protein dephosphorylation / phosphotyrosine residue binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cell junction / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, receptor type R/non-receptor type 5 / Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein-tyrosine phosphatase, receptor type R/non-receptor type 5 / Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Guerrero, L. / Ebrahim, A. / Riley, B.T. / Keedy, D.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM133769 米国
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2025
タイトル: Three STEPs Forward: A Trio of Unexpected Structures of PTPN5.
著者: Guerrero, L. / Ebrahim, A. / Riley, B.T. / Kim, S.H. / Bishop, A.C. / Wu, J. / Han, Y.N. / Tautz, L. / Keedy, D.A.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025
タイトル: Three STEPs forward: A trio of unexpected structures of PTPN5.
著者: Guerrero, L. / Ebrahim, A. / Riley, B.T. / Kim, S.H. / Bishop, A.C. / Wu, J. / Han, Y.N. / Tautz, L. / Keedy, D.A.
履歴
登録2024年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22025年5月7日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.32026年2月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0216
ポリマ－35,2051
非ポリマー8165
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.144, 64.194, 137.182
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 5 / Neural-specific protein-tyrosine phosphatase / Striatum-enriched protein-tyrosine phosphatase / STEP


分子量: 35204.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P54829, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-A1BHT / [4-(bromoacetyl)phenoxy]acetic acid


分子量: 273.080 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H9BrO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.75 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 30% PEG 3350, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M bis-tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: 7B2 / 波長: 1.1271 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→64.2 Å / Num. obs: 47763 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 24.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Rmerge(I) obs: 2.8 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 2270 / CC1/2: 0.406 / Rpim(I) all: 0.82 / Rrim(I) all: 2.922

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia23.7.1データ削減
DIALS3.7.1-gfb34cbf01-releaseデータスケーリング
PHASER2.8.2 (syn 8393)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→46.87 Å / SU ML: 0.2407 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.5279
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2353 2336 4.9 %
Rwork0.2017 45291 -
obs0.2033 47627 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→46.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2185 0 42 159 2386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01482329
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18783170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0783340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0105412
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9744879
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.630.3791390.38212564X-RAY DIFFRACTION98.65
1.63-1.670.34171600.32682583X-RAY DIFFRACTION99.6
1.67-1.710.29731430.29772621X-RAY DIFFRACTION99.78
1.71-1.750.25061120.27292664X-RAY DIFFRACTION99.68
1.75-1.80.30231430.26752606X-RAY DIFFRACTION99.82
1.8-1.850.28081290.26322640X-RAY DIFFRACTION99.86
1.85-1.910.3241350.26592661X-RAY DIFFRACTION99.82
1.91-1.980.27891410.24292614X-RAY DIFFRACTION99.86
1.98-2.060.26251380.21142634X-RAY DIFFRACTION99.75
2.06-2.150.23581510.20922651X-RAY DIFFRACTION99.86
2.15-2.260.24671270.20792644X-RAY DIFFRACTION99.64
2.26-2.410.26411420.20872674X-RAY DIFFRACTION99.86
2.41-2.590.2241330.19632665X-RAY DIFFRACTION99.89
2.59-2.850.23291470.19692707X-RAY DIFFRACTION99.89
2.85-3.260.21251360.19912699X-RAY DIFFRACTION100
3.26-4.110.22371230.16852764X-RAY DIFFRACTION100
4.11-46.870.20351370.1832900X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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