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- PDB-9ect: Crystal Structure of the Gemella haemolysans Immunoglobulin A1 Pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ect
タイトルCrystal Structure of the Gemella haemolysans Immunoglobulin A1 Protease Trypsin-Like Domain
要素LPXTG-motif cell wall anchor domain protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / trypsin-like fold / immunoglobulin A1 protease domain / secreted protein
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type peptidase activity / metalloendopeptidase activity / extracellular region / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M26, N-terminal domain / GLUG / Peptidase M26, C-terminal domain / M26 IgA1-specific Metallo-endopeptidase N-terminal region / M26 IgA1-specific Metallo-endopeptidase C-terminal region / The GLUG motif / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 ...Peptidase M26, N-terminal domain / GLUG / Peptidase M26, C-terminal domain / M26 IgA1-specific Metallo-endopeptidase N-terminal region / M26 IgA1-specific Metallo-endopeptidase C-terminal region / The GLUG motif / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / Trypsin-like peptidase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
LPXTG-motif cell wall anchor domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Gemella haemolysans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Tran, N. / Holyoak, T.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2025
タイトル: The structure of the Gemella haemolysans M26 IgA1 protease trypsin-like domain.
著者: Tran, N. / Redzic, J.S. / Eisenmesser, E.Z. / Holyoak, T.
履歴
登録2024年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LPXTG-motif cell wall anchor domain protein
B: LPXTG-motif cell wall anchor domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2242
ポリマ－47,2242
非ポリマー00
水9,764542
1
A: LPXTG-motif cell wall anchor domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6121
ポリマ－23,6121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: LPXTG-motif cell wall anchor domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6121
ポリマ－23,6121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.271, 58.550, 76.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 LPXTG-motif cell wall anchor domain protein


分子量: 23612.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminus contains two non-native residues (GS) as a consequence of the thrombin cleavage sequence
由来: (組換発現) Gemella haemolysans (バクテリア)
遺伝子: GEMHA0001_0491 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C5NYF3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 542 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M KNO3, 25% (w/v) PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.521 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.521 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→74.21 Å / Num. obs: 40706 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.205 / Rrim(I) all: 0.224 / Net I/σ(I): 2.6
反射 シェル解像度: 1.75→1.813 Å / Rmerge(I) obs: 0.621 / Num. unique obs: 4006 / CC1/2: 0.835 / % possible all: 98.86

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MR-Rosetta位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→74.21 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2421 2031 4.99 %
Rwork0.1936 --
obs0.1961 40700 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→74.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3267 0 0 542 3809
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.790.34431190.28652547X-RAY DIFFRACTION99
1.79-1.840.35281300.26222569X-RAY DIFFRACTION99
1.84-1.890.27491450.2342544X-RAY DIFFRACTION99
1.89-1.940.2921180.23862566X-RAY DIFFRACTION99
1.94-20.27111200.20922546X-RAY DIFFRACTION99
2-2.080.28661440.21052568X-RAY DIFFRACTION99
2.08-2.160.28681490.20852558X-RAY DIFFRACTION99
2.16-2.260.25851330.19992598X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.380.26211500.19482529X-RAY DIFFRACTION99
2.38-2.520.22281190.20062606X-RAY DIFFRACTION99
2.52-2.720.28571290.19932574X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.990.24251670.19712593X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.430.24861340.1772598X-RAY DIFFRACTION100
3.43-4.320.16141300.14662598X-RAY DIFFRACTION99
4.32-74.210.17511440.1662675X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.95380.26930.00911.5867-0.33781.13450.01180.10280.10310.0869-0.04240.20060.064-0.15980.04120.0679-0.0161-0.02490.1113-0.00920.139627.408637.83935.5981
20.3690.087-0.40350.9775-0.16740.87120.00440.0423-0.0403-0.0249-0.05270.05080.0151-0.06360.02950.04140.0064-0.03960.1285-0.0070.153935.771842.0518-1.0644
32.38120.1561-0.26052.68590.45912.65020.06050.0032-0.13520.0775-0.1009-0.01020.0517-0.0648-0.20050.03250.0063-0.04510.0953-0.00240.176339.755245.42-0.2374
42.2686-0.9475-0.46542.30210.43540.9456-0.0957-0.0311-0.08240.04920.05110.1790.0292-0.08390.03310.08350.005-0.02660.1290.00760.082520.747741.524441.9709
51.52391.3312-0.36023.14410.91142.0577-0.09530.02920.0733-0.18740.1362-0.0758-0.098-0.0038-0.02130.0796-0.012-0.02760.153-0.01210.137130.041549.670631.0459
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -1 through 745 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 746 through 852 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 853 through 893 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid -1 through 794 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 795 through 892 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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