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万見
- PDB-9eac: Seneca valley virus Empty rotated particle at acidic condition (E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9eac
タイトルSeneca valley virus Empty rotated particle at acidic condition (ER-particle[C])
要素
  • Capsid protein VP1
  • Capsid protein VP2
  • Capsid protein VP3
キーワードVIRUS / SVV / Capsid / Physiological condition / Non-enterovirus / A-particle / Altered particle / genome release / capsid uncoating / Seneca Valley virus / Senecavirus / Oncolytic virus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / host cell nucleolus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / host cell nucleolus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cysteine-type deubiquitinase activity / RNA helicase activity / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus ...Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Seneca Valley virus USA/SSV-001 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.27 Å
データ登録者Kumaran, R. / Bostina, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of the Seneca Valley virus A-particle and related structural states.
著者: Rosheny Kumaran / Nadishka Jayawardena / Kuan-Lin Chen / Alice-Roza Eruera / James Hodgkinson-Bean / Laura N Burga / Matthias Wolf / Mihnea Bostina /
要旨: Picornavirus cell entry requires a series of capsid protein conformational changes leading to genome uncoating. For enteroviruses, receptor binding triggers the transition from a full (F) capsid to ...Picornavirus cell entry requires a series of capsid protein conformational changes leading to genome uncoating. For enteroviruses, receptor binding triggers the transition from a full (F) capsid to an altered (A) particle before releasing its genome and finally converting it into an empty (E) particle. In contrast, non-enteroviruses, such as Aphthovirus, Cardiovirus, or Seneca Valley virus, release their genomes by dissociating the capsid into pentamers. While the existence of a transient A-particle for non-enteroviruses was previously speculated, it has never been directly observed using structural methods. Seneca Valley virus (SVV) is an oncolytic picornavirus that selectively targets cancer cells by recognizing Tumor endothelial marker 8 (TEM8) as the host receptor. SVV disassembles into pentamers at acidic pH, suggesting that the acidic environment of the endosome could cause capsid disassembly. We used cryo-electron microscopy to investigate SVV under acidic conditions and in complex with TEM8 at physiological pH, identifying multiple uncoating intermediates. These include an altered-particle, an empty-rotated particle (E), and a series of open particles expelling the coiled genome. The A-particle is expanded, displays reduced interactions between capsid proteins, a reorganized genome, and has a poorly resolved VP1 N-terminus, VP2 N-terminus, and VP4. The E particle has rotated pentamers, reduced contacts within the particle, lacks the genome, VP1 and VP2 N-termini, and VP4. Our work provides an understanding of transient SVV structural states and supports the existence of an intermediate SVV A-particle. These findings could help optimize SVV for oncolytic therapy.IMPORTANCESeneca Valley virus (SVV) is a non-enterovirus picornavirus with specific tumor tropism mediated by the receptor Tumor endothelial marker 8, also known as Anthrax toxin receptor 1. Using cryo-electron microscopy, it was possible to identify multiple structural states of SVV. We demonstrate that SVV capsids transition from full particles to altered (A) particles and then to empty-rotated (E) particles, with receptor binding and acidic pH driving these conformational changes, respectively. This study also identifies open particles with expelled genomes. Comparisons between A- and E-particles reveal that peptide segments of VP1, VP2, and VP4 could potentially play a role in genome delivery. Future work can explore the formation of these structural states .
履歴
登録2024年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22025年10月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: Capsid protein VP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6704
ポリマ－76,6303
非ポリマー401
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: Capsid protein VP2
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,600,192240
ポリマ－4,597,787180
非ポリマー2,40560
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein VP1 / Alpha / P1D / Virion protein 1


分子量: 25751.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Seneca Valley virus USA/SSV-001 (ウイルス)
参照: UniProt: Q155Z9
#2: タンパク質 Capsid protein VP3 / Gamma / P1C / Virion protein 3


分子量: 26353.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Seneca Valley virus USA/SSV-001 (ウイルス)
参照: UniProt: Q155Z9
#3: タンパク質 Capsid protein VP2 / Beta / P1B / Virion protein 2


分子量: 24524.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Seneca Valley virus USA/SSV-001 (ウイルス)
参照: UniProt: Q155Z9
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Seneca Valley virus USA/SSV-001 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Seneca Valley virus USA/SSV-001 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 5
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: SVV was incubated at pH 5 for 1 hour. Then, a ratio of 600 receptor particles per capsid was added to the incubated sample. The virus-receptor mixture was incubated at 37 degrees C for 90 ...詳細: SVV was incubated at pH 5 for 1 hour. Then, a ratio of 600 receptor particles per capsid was added to the incubated sample. The virus-receptor mixture was incubated at 37 degrees C for 90 minutes. The sample was kept at 37 degrees C until the plunge freezing of cryo-EM grids.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 310.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.5.3粒子像選択
4cryoSPARC4.5.3CTF補正Patch CTF
7ISOLDE1.8モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
13cryoSPARC4.5.3３次元再構成
14ISOLDE1.8モデル精密化
15Coot0.9.8.8モデル精密化
16PHENIX1.21.2-5419モデル精密化
17UCSF ChimeraX1.8モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 242 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 3cji / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 3cji

3cji

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-IDChain-IDChain residue rangePdb chain residue range
1AA1-2581-258
2BB1-2381-238
3CC13-27913-279
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0025024
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4846895
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.136728
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042720
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004934

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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