[日本語] English
万見
- PDB-9e9g: Heligmosomoides polygyrus TGF-beta Mimic 6 Domain 3 (TGM6-D3) Bou... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e9g
タイトルHeligmosomoides polygyrus TGF-beta Mimic 6 Domain 3 (TGM6-D3) Bound to Human TGF-beta Type II Receptor Extracellular Domain
要素
  • TGF-beta receptor type-2
  • Transforming growth factor beta mimic 6
キーワードIMMUNOSUPPRESSANT / Inhibitor / Complex / TGF-beta mimic / HpTGM / TGM6 / TGM6-D3 / TGF-beta / TbRII / fibroblasts
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity, type II / mammary gland morphogenesis / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer ...positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity, type II / mammary gland morphogenesis / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer / miRNA transport / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / aorta morphogenesis / type III transforming growth factor beta receptor binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Langerhans cell differentiation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / cardiac left ventricle morphogenesis / secondary palate development / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / endocardial cushion fusion / positive regulation of T cell tolerance induction / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / membranous septum morphogenesis / positive regulation of NK T cell differentiation / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / lung lobe morphogenesis / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / activin binding / regulation of stem cell proliferation / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / myeloid dendritic cell differentiation / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of stem cell differentiation / outflow tract septum morphogenesis / response to cholesterol / transforming growth factor beta binding / kinase activator activity / aortic valve morphogenesis / lens development in camera-type eye / atrioventricular valve morphogenesis / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / artery morphogenesis / trachea formation / smoothened signaling pathway / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / blood vessel development / SMAD binding / heart looping / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / outflow tract morphogenesis / roof of mouth development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of epithelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / vasculogenesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / gastrulation / Notch signaling pathway / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / brain development / caveola / cellular response to growth factor stimulus / positive regulation of angiogenesis / UCH proteinases / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / nervous system development / regulation of cell population proliferation / regulation of gene expression / heart development / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / receptor complex / nuclear body / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / extracellular space / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Transforming growth factor beta mimic 6 / TGF-beta receptor type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Heligmosomoides polygyrus (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者White, S.E. / Schwartze, T.A. / Hinck, A.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM088119 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI153915 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: TGM6 is a helminth secretory product that mimics TGF-beta binding to TGFBR2 to antagonize signaling in fibroblasts.
著者: White, S.E. / Schwartze, T.A. / Mukundan, A. / Schoenherr, C. / Singh, S.P. / van Dinther, M. / Cunningham, K.T. / White, M.P.J. / Campion, T. / Pritchard, J. / Hinck, C.S. / Ten Dijke, P. / ...著者: White, S.E. / Schwartze, T.A. / Mukundan, A. / Schoenherr, C. / Singh, S.P. / van Dinther, M. / Cunningham, K.T. / White, M.P.J. / Campion, T. / Pritchard, J. / Hinck, C.S. / Ten Dijke, P. / Inman, G.J. / Maizels, R.M. / Hinck, A.P.
履歴
登録2024年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2025年1月22日ID: 8GDT
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-2
B: Transforming growth factor beta mimic 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,96619
ポリマ－23,7702
非ポリマー1,19717
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area10710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.042, 128.387, 29.654
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-333-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TGF-beta receptor type-2 / TGFR-2 / TGF-beta type II receptor / Transforming growth factor-beta receptor type II / TGF-beta ...TGFR-2 / TGF-beta type II receptor / Transforming growth factor-beta receptor type II / TGF-beta receptor type II / TbetaR-II


分子量: 13470.341 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 38-154 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR2 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P37173, receptor protein serine/threonine kinase
#2: タンパク質 Transforming growth factor beta mimic 6


分子量: 10299.269 Da / 分子数: 1 / 断片: Domain 3, UNP residues 15-102 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Heligmosomoides polygyrus (無脊椎動物)
プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2P1IQ80

-
非ポリマー , 5種, 252分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
解説: Large star-burst-like crystal clusters with plate-like arms
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M sodium cacodylate, 25% w/v PEG4000, pH 6.5 / Temp details: Ambient temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→42.8 Å / Num. obs: 42468 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 16.96 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1742 / CC1/2: 0.7 / Rpim(I) all: 0.506 / Rrim(I) all: 1.428 / % possible all: 85.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→42.22 Å / SU ML: 0.1082 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.19 / 位相誤差: 18.8633
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1824 2051 4.84 %
Rwork0.1596 40341 -
obs0.1608 42392 98.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→42.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1546 0 65 235 1846
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00951683
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26262281
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.5978234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0086296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1253644
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.430.2461940.23122324X-RAY DIFFRACTION85.53
1.43-1.470.2221370.20672521X-RAY DIFFRACTION94.22
1.47-1.510.22321290.17562644X-RAY DIFFRACTION97.74
1.51-1.550.19761470.17092648X-RAY DIFFRACTION99.43
1.55-1.60.17631340.15952690X-RAY DIFFRACTION99.75
1.6-1.660.21571410.16612715X-RAY DIFFRACTION99.9
1.66-1.730.20551390.15662696X-RAY DIFFRACTION99.93
1.73-1.810.16251560.1382693X-RAY DIFFRACTION99.72
1.81-1.90.17461120.13642720X-RAY DIFFRACTION99.61
1.9-2.020.17811410.13752714X-RAY DIFFRACTION99.79
2.02-2.180.15411410.14122733X-RAY DIFFRACTION99.93
2.18-2.40.16081490.13492744X-RAY DIFFRACTION99.93
2.4-2.740.18231420.14892772X-RAY DIFFRACTION99.56
2.74-3.450.15841500.14562781X-RAY DIFFRACTION99.8
3.46-42.220.20521390.18852946X-RAY DIFFRACTION98.78

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る