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万見
- PDB-9e9a: Solution structure of an uncharacterized protein containing a DUF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e9a
タイトルSolution structure of an uncharacterized protein containing a DUF1893 domain from Borrelia burgdorferi, a pathogen responsible for Lyme disease. Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease target BobuA.17726.a.A1.
要素DUF1893 domain-containing protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Lyme disease / DUFs / cytosine deaminase / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性Protein of unknown function DUF1893, TM1506-like / Hypothetical protein TM1506 / Domain of unknown function (DUF1893) / Cytidine deaminase-like / catalytic activity / DUF1893 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
手法溶液NMR / water refinement
データ登録者Buchko, G.W. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)75N93022C00036 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural characterization of a DUF1893 domain containing protein from Borrelia burgdorferi, a pathogen responsible for Lyme disease.
著者: Buchko, G.W. / van Voorhis, W.C. / Myler, P.J.
履歴
登録2024年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUF1893 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0061
ポリマ－17,0061
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Size exclusion chromatography was consistent with a monomer as was a NMR measured tauC. Moreover, at 150 residues poorer NMR data would be expected if it was a dimer ...根拠: gel filtration, Size exclusion chromatography was consistent with a monomer as was a NMR measured tauC. Moreover, at 150 residues poorer NMR data would be expected if it was a dimer (deuteration would be necessary to make the assignments). One oddity is that it was not possible to assign any of the methyl groups for the 15 leucine residues.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 DUF1893 domain-containing protein


分子量: 17005.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
遺伝子: BB_0429 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: O51390
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic13D 1H-15N NOESY
151isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1151isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
1141isotropic13D HN(CA)CB
1131isotropic13D CBCA(CO)NH
1121isotropic13D HCACO
1111isotropic13D HNCO
1101isotropic13D HNCA
191isotropic13D C(CO)NH
181isotropic23D HBHA(CO)NH
171isotropic23D H(CCO)NH
162isotropic22D 1H-15N HSQC
1162isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
1173isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution11 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] B26, 100 mM sodium chloride, 20 mM TRIS, 1 mM DTT, 93% H2O/7% D2OCN193% H2O/7% D2O
solution21 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] B26, 100 mM sodium chloride, 20 mM TRIS, 1 mM DTT, 93% H2O/7% D2OCN293% H2O/7% D2OUsed for the deuterium exchange experiment. Sample was lyophilized and then redissolved into d2o. HSQC collected within 15 min.
solution31 mM [U-10% 13C; U-98% 15N] B26, 100 mM sodium chloride, 20 mM TRIS, 1 mM DTT, 93% H2O/7% D2OC10N93% H2O/7% D2OUsed for the deuterium exchange experiment. Sample was lyophilized and then redissolved into d2o. HSQC collected within 15 min.
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMB26[U-98% 13C; U-98% 15N]1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
20 mMTRISnatural abundance1
1 mMDTTnatural abundance1
1 mMB26[U-98% 13C; U-98% 15N]2
100 mMsodium chloridenatural abundance2
20 mMTRISnatural abundance2
1 mMDTTnatural abundance2
1 mMB26[U-10% 13C; U-98% 15N]3
100 mMsodium chloridenatural abundance3
20 mMTRISnatural abundance3
1 mMDTTnatural abundance3
試料状態イオン強度: 120 mM / Label: Con-1 / pH: 7 / PH err: 0.1 / 圧: 1 atm / 温度: 278 K / Temperature err: 0.5

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VNMRSVarianVNMRS6001
Bruker AscendBrukerAscend7002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
PokyManthey, Tonelli, Clos II, Rahimi, Markley and Leeデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOS+Bax精密化
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRtistKlukowski, Riek and Guntertchemical shift assignment
精密化手法: water refinement / ソフトェア番号: 5
詳細: STRUCTURE CALCULATIONS WERE PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA (AUTOMATED NOESY ASSIGNMENTS). A TOTAL OF 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH LOWEST TARGET FUNCTION FROM THE FINAL CYANA CALCULATION ...詳細: STRUCTURE CALCULATIONS WERE PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA (AUTOMATED NOESY ASSIGNMENTS). A TOTAL OF 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH LOWEST TARGET FUNCTION FROM THE FINAL CYANA CALCULATION WERE TAKEN AND REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS) AFTER ADDING 0% TO THE UPPER BOUNDARY LIMIT OF THE DISTANCE RESTRAINTS AND THE VDW FOR THE LOWER LIMIT. HYDROGEN BOND RESTRAINTS WERE INTRODUCED ON THE BASIS OF SLOWLY EXCHANGING AMIDE RESONANCES OBSERVED IN THE DEUTERIUM EXCHANGE EXPERIMENT AND PROXIMITY IN EARLY STRUCTURE CALCULATIONS. STERO-ASSIGNMENTS WERE MADE FOR 10/11ON THE BASIS OF 1H-13C HSQC SPECTRUM FOR THE 10%-CARBON-13 LABELLED SAMPLE.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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