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万見
- PDB-9e99: Cryo-EM reconstruction of Escherichia phage N4 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9.0E+99
タイトルCryo-EM reconstruction of Escherichia phage N4 capsid
要素
  • 32 kDa protein
  • Major capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Bacteriophage / capsid / Hoc-like decoration protein / Ig-like decoration protein / Schitoviridae / N4 / enquatroviridae
機能・相同性Phage capsid protein / viral capsid / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 32 kDa protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage N4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Eruera, A. / McJarrow-Keller, K. / Hyun, J.K. / Bostina, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2024
タイトル: Atlas of Interactions Between Decoration Proteins and Major Capsid Proteins of Coliphage N4.
著者: Klem McJarrow-Keller / Alice-Roza Eruera / Alexander J M Crowe / Rosheny Kumaran / Jaekyung Hyun / Mihnea Bostina /
要旨: Coliphage N4 is a representative species of the family of bacteriophages. Originally structurally studied in 2008, the capsid structure was solved to 14 Å to reveal an interesting arrangement of Ig- ...Coliphage N4 is a representative species of the family of bacteriophages. Originally structurally studied in 2008, the capsid structure was solved to 14 Å to reveal an interesting arrangement of Ig-like decoration proteins across the surface of the capsid. Herein, we present a high-resolution N4 structure, reporting a 2.45 Å map of the capsid obtained via single particle cryogenic-electron microscopy. Structural analysis of the major capsid proteins (MCPs) and decoration proteins (gp56 and gp17) of phage N4 reveals a pattern of interactions across the capsid that are mediated by structurally homologous domains of gp17. In this study, an analysis of the complex interface contacts allows us to confirm that the gp17 Ig-like decoration proteins of N4 are likely employed by the virus to increase the capsid's structural integrity.
履歴
登録2024年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: 32 kDa protein
K: 32 kDa protein
L: 32 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)484,29112
ポリマ－484,29112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / Gene product 56 / gp56 / Major head protein


分子量: 44074.816 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage N4 (ファージ) / 遺伝子: 56 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q859Q5
#2: タンパク質 32 kDa protein


分子量: 29205.900 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage N4 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0MZA7
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia phage N4 / タイプ: VIRUS / 詳細: Escherichia phage N4 expressed in E. coli K-12 / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia phage N4 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 53.59 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.5.3粒子像選択
4cryoSPARC4.5.3CTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 160000
3次元再構成解像度: 2.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 157663 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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