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- PDB-9e97: L-allo-threonine aldolase from Thermotoga maritima N308E-Y87A-R12... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9.0E+97
タイトルL-allo-threonine aldolase from Thermotoga maritima N308E-Y87A-R122G-P121D Mutant with a 2-(aminomethyl)pyridine PLP modification
要素L-allo-threonine aldolase
キーワードLYASE / PYRIDOXAL-5-PHOSPHATE / PLP / ENZYME / INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine biosynthetic process / L-allo-threonine aldolase activity / L-threonine catabolic process / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Low specificity L-threonine aldolase / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / L-allo-threonine aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Wang, S. / Jeffrey, P.D. / Sorigue, D. / Hyster, T.K.
資金援助European Union, 米国, 2件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission101063280European Union
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R12GM146043 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2025
タイトル: Nucleophilic alpha-Functionalization of Benzyl Amines Using an Engineered Threonine Aldolase.
著者: Ouyang, Y. / Wang, S. / Sorigue, D. / Hyster, T.K.
履歴
登録2024年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-allo-threonine aldolase
B: L-allo-threonine aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,21714
ポリマ－76,4372
非ポリマー1,78012
水6,143341
1
A: L-allo-threonine aldolase
B: L-allo-threonine aldolase
ヘテロ分子

A: L-allo-threonine aldolase
B: L-allo-threonine aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,43428
ポリマ－152,8744
非ポリマー3,56024
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area21580 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area44140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.208, 166.022, 93.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 L-allo-threonine aldolase


分子量: 38218.570 Da / 分子数: 2
変異: Y87A, R122G, P121D, N308E, R340S, K341Q, F342V, S343Q
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM_1744 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X266

-
非ポリマー , 6種, 353分子

#2: 化合物 ChemComp-A1BGC / {5-hydroxy-6-methyl-4-[(E)-{[(pyridin-2-yl)methyl]imino}methyl]pyridin-3-yl}methyl dihydrogen phosphate


分子量: 337.268 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16N3O5P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: HEPES buffer pH 7.2, calcium acetate, PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.92015 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92015 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→29.56 Å / Num. obs: 109793 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 13.79 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.072 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 1.53→1.57 Å / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.702 / Num. measured all: 45592 / Num. unique obs: 7905 / CC1/2: 0.769 / Rpim(I) all: 0.317 / Rrim(I) all: 0.772 / Χ2: 0.8 / Net I/σ(I) obs: 2.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.53→29.56 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1856 5211 4.91 %
Rwork0.1694 --
obs0.1702 106220 96.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→29.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5250 0 113 341 5704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065579
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8537535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8532153
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054854
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005986
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.53-1.550.29581500.27093102X-RAY DIFFRACTION90
1.55-1.570.2781610.24873311X-RAY DIFFRACTION95
1.57-1.590.26451800.23613291X-RAY DIFFRACTION95
1.59-1.610.25281490.22973303X-RAY DIFFRACTION96
1.61-1.630.25241380.22353298X-RAY DIFFRACTION95
1.63-1.650.24171610.21333288X-RAY DIFFRACTION95
1.65-1.680.23471750.21013286X-RAY DIFFRACTION95
1.68-1.70.23741600.21173279X-RAY DIFFRACTION95
1.7-1.730.28131550.19673297X-RAY DIFFRACTION96
1.73-1.760.21481780.18733308X-RAY DIFFRACTION95
1.76-1.790.18972080.19343245X-RAY DIFFRACTION95
1.79-1.820.22941640.18423298X-RAY DIFFRACTION95
1.82-1.850.2311630.18753270X-RAY DIFFRACTION95
1.85-1.890.20761740.18213316X-RAY DIFFRACTION96
1.89-1.930.20631710.17543368X-RAY DIFFRACTION97
1.93-1.980.19391710.17173352X-RAY DIFFRACTION97
1.98-2.030.22161700.1653398X-RAY DIFFRACTION96
2.03-2.080.16491790.16313349X-RAY DIFFRACTION97
2.08-2.140.17361700.15513400X-RAY DIFFRACTION98
2.14-2.210.19961200.15923445X-RAY DIFFRACTION98
2.21-2.290.17031820.16243414X-RAY DIFFRACTION98
2.29-2.380.16822040.15943366X-RAY DIFFRACTION98
2.38-2.490.17451910.16243403X-RAY DIFFRACTION98
2.49-2.620.1892030.15883431X-RAY DIFFRACTION99
2.62-2.790.16521630.15683491X-RAY DIFFRACTION99
2.79-30.16591810.16013466X-RAY DIFFRACTION99
3-3.30.17511840.16023501X-RAY DIFFRACTION100
3.3-3.780.15642130.15743496X-RAY DIFFRACTION100
3.78-4.760.16492200.14513543X-RAY DIFFRACTION100
4.76-29.560.17411730.1693694X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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