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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9e8p | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of GABARAP-ATG3 conjugate | ||||||
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![]() | LIGASE / Autophagy / E2 / lipidation / ubiquitin-like protein | ||||||
機能・相同性 | ![]() Atg12 transferase activity / Atg8-family conjugating enzyme activity / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / ubiquitin-like protein transferase activity / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / glycophagy / regulation of cilium assembly / regulation of Rac protein signal transduction / nucleophagy ...Atg12 transferase activity / Atg8-family conjugating enzyme activity / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / ubiquitin-like protein transferase activity / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / glycophagy / regulation of cilium assembly / regulation of Rac protein signal transduction / nucleophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GABA receptor binding / autophagy of mitochondrion / phosphatidylethanolamine binding / phagophore assembly site / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / protein targeting to membrane / microtubule associated complex / negative regulation of phagocytosis / Macroautophagy / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / smooth endoplasmic reticulum / autophagosome membrane / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / beta-tubulin binding / protein targeting / mitophagy / sperm midpiece / autophagosome / GABA-ergic synapse / microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / actin cytoskeleton / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / protein ubiquitination / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ohashi, K. / Otomo, T. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Insights into the GABARAP-ATG3 Backside Interaction and Apo ATG3 Conformation. 著者: Ohashi, K. / Kroon, G.J. / Otomo, T. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 313 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 215.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 466.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 469.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 31.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25911.402 Da / 分子数: 2 / 変異: C264K / 由来タイプ: 組換発現 詳細: A truncated human ATG3 construct, consisting of an extra glycine at the N-terminus, followed by ATG3 residues 26-91, 148-181, and 191-314, with a point mutation of C264K. The lysine at ...詳細: A truncated human ATG3 construct, consisting of an extra glycine at the N-terminus, followed by ATG3 residues 26-91, 148-181, and 191-314, with a point mutation of C264K. The lysine at position 264 is covalently linked to the C-terminal glycine of GABARAP via an isopeptide bond.,A truncated human ATG3 construct, consisting of an extra glycine at the N-terminus, followed by ATG3 residues 26-91, 148-181, and 191-314, with a point mutation of C264K. The lysine at position 264 is covalently linked to the C-terminal glycine of GABARAP via an isopeptide bond.,A truncated human ATG3 construct, consisting of an extra glycine at the N-terminus, followed by ATG3 residues 26-91, 148-181, and 191-314, with a point mutation of C264K. The lysine at position 264 is covalently linked to the C-terminal glycine of GABARAP via an isopeptide bond. 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9NT62, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの #2: タンパク質 | 分子量: 14054.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: A truncated human GABARAP construct, consisting of extra serine and histidine at the N-terminus followed by GABARAP residues 1-116, has its C-terminal glycine covalently linked to the lysine ...詳細: A truncated human GABARAP construct, consisting of extra serine and histidine at the N-terminus followed by GABARAP residues 1-116, has its C-terminal glycine covalently linked to the lysine at position 264 of ATG3 via an isopeptide bond. 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.28 % |
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結晶化 | 温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 mM Tris pH8.5, 25%(w/v) PEG3550 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月13日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9794 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→38.33 Å / Num. obs: 41972 / % possible obs: 99.57 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 75.8 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06022 / Rpim(I) all: 0.01975 / Net I/σ(I): 24.97 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.796 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 1.232 / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / Num. unique obs: 4400 / CC1/2: 0.764 / CC star: 0.931 / Rpim(I) all: 0.4076 / % possible all: 99.46 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 89.21 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→38.33 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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