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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9e8p | ||||||
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Title | Crystal Structure of GABARAP-ATG3 conjugate | ||||||
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![]() | LIGASE / Autophagy / E2 / lipidation / ubiquitin-like protein | ||||||
Function / homology | ![]() Atg12 transferase activity / Atg8-family conjugating enzyme activity / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / ubiquitin-like protein transferase activity / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / glycophagy / regulation of cilium assembly / regulation of Rac protein signal transduction / nucleophagy ...Atg12 transferase activity / Atg8-family conjugating enzyme activity / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / ubiquitin-like protein transferase activity / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / glycophagy / regulation of cilium assembly / regulation of Rac protein signal transduction / nucleophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GABA receptor binding / autophagy of mitochondrion / phosphatidylethanolamine binding / phagophore assembly site / Transferases; Acyltransferases; Aminoacyltransferases / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / protein targeting to membrane / microtubule associated complex / negative regulation of phagocytosis / Macroautophagy / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / autophagosome membrane / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / beta-tubulin binding / protein targeting / smooth endoplasmic reticulum / mitophagy / sperm midpiece / autophagosome / GABA-ergic synapse / microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / actin cytoskeleton / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / protein ubiquitination / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ohashi, K. / Otomo, T. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural Insights into the GABARAP-ATG3 Backside Interaction and Apo ATG3 Conformation. Authors: Ohashi, K. / Kroon, G.J. / Otomo, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 313 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 215.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 466.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 469.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 31.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 25911.402 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C264K Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: A truncated human ATG3 construct, consisting of an extra glycine at the N-terminus, followed by ATG3 residues 26-91, 148-181, and 191-314, with a point mutation of C264K. The lysine at ...Details: A truncated human ATG3 construct, consisting of an extra glycine at the N-terminus, followed by ATG3 residues 26-91, 148-181, and 191-314, with a point mutation of C264K. The lysine at position 264 is covalently linked to the C-terminal glycine of GABARAP via an isopeptide bond.,A truncated human ATG3 construct, consisting of an extra glycine at the N-terminus, followed by ATG3 residues 26-91, 148-181, and 191-314, with a point mutation of C264K. The lysine at position 264 is covalently linked to the C-terminal glycine of GABARAP via an isopeptide bond.,A truncated human ATG3 construct, consisting of an extra glycine at the N-terminus, followed by ATG3 residues 26-91, 148-181, and 191-314, with a point mutation of C264K. The lysine at position 264 is covalently linked to the C-terminal glycine of GABARAP via an isopeptide bond. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9NT62, Transferases; Acyltransferases; Aminoacyltransferases #2: Protein | Mass: 14054.113 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: A truncated human GABARAP construct, consisting of extra serine and histidine at the N-terminus followed by GABARAP residues 1-116, has its C-terminal glycine covalently linked to the lysine ...Details: A truncated human GABARAP construct, consisting of extra serine and histidine at the N-terminus followed by GABARAP residues 1-116, has its C-terminal glycine covalently linked to the lysine at position 264 of ATG3 via an isopeptide bond. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 / Details: 0.1 mM Tris pH8.5, 25%(w/v) PEG3550 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 13, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→38.33 Å / Num. obs: 41972 / % possible obs: 99.57 % / Redundancy: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 75.8 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06022 / Rpim(I) all: 0.01975 / Net I/σ(I): 24.97 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.796 Å / Redundancy: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 1.232 / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / Num. unique obs: 4400 / CC1/2: 0.764 / CC star: 0.931 / Rpim(I) all: 0.4076 / % possible all: 99.46 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 89.21 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→38.33 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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