PDB-9e8m: Covalent inhibitor VVD-442 bound to the RAS binding domain (RBD) ...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 9e8m

タイトル

Covalent inhibitor VVD-442 bound to the RAS binding domain (RBD) of PI3Ka

要素

Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform

キーワード

PROTEIN BINDING / PI3-kinase subunit alpha / PI3K-alpha / Serine/threonine protein kinase PIK3CA / RAS binding domain

機能・相同性

機能・相同性情報

response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure ...response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure / regulation of cellular respiration / positive regulation of protein localization to membrane / Activated NTRK2 signals through PI3K / negative regulation of fibroblast apoptotic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / vasculature development / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / cardiac muscle cell contraction / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / Nephrin family interactions / anoikis / Signaling by LTK in cancer / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / phosphatidylinositol 3-kinase / vascular endothelial growth factor signaling pathway / relaxation of cardiac muscle / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Signaling by ALK / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / negative regulation of macroautophagy / PI-3K cascade:FGFR2 / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / response to dexamethasone / negative regulation of anoikis / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / regulation of multicellular organism growth / intercalated disc / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of TOR signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RAC2 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Role of phospholipids in phagocytosis / adipose tissue development / phagocytosis / endothelial cell migration / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Signaling by FGFR4 in disease / positive regulation of lamellipodium assembly / energy homeostasis / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / cardiac muscle contraction / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / response to muscle stretch / T cell costimulation / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / Downstream signal transduction / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / liver development / response to activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Regulation of signaling by CBL / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to glucose stimulus / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / platelet activation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process
類似検索 - 分子機能

PI3Kalpha, catalytic domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain ...
類似検索 - ドメイン・相同性

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.827 Å

データ登録者

Bernard, S.M. / Tamiya, J.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Covalent inhibitors of the RAS binding domain of PI3K alpha impair tumor growth driven by RAS and HER2.
著者: Klebba, J.E. / Roy, N. / Bernard, S.M. / Grabow, S. / Hoffman, M.A. / Miao, H. / Tamiya, J. / Wang, J. / Berry, C. / Esparza-Oros, A. / Lin, R. / Liu, Y. / Pariollaud, M. / Parker, H. / ...

履歴

登録	2024年11月5日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2025年1月1日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2025年1月22日	Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

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PDB形式	pdb9e8m.ent.gz		表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	9e8m.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e8/9e8m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e8/9e8m	HTTPS FTP

-
関連構造データ

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-
リンク

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PDBのページ

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wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#148 - 2012年4月
Rasタンパク質 (Ras Protein)
類似性 (45)
#126 - 2010年6月
上皮成長因子 (Epidermal Growth Factor)
類似性 (2)
#43 - 2003年7月
Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase)
類似性 (6)
#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
類似性 (6)
#68 - 2005年8月
神経栄養因子 (Neurotrophins)
類似性 (2)
#195 - 2016年3月
RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases)
類似性 (11)
#122 - 2010年2月
エンハンセオソーム (Enhanceosome)
類似性 (5)
#245 - 2020年5月
スプライソソーム (Spliceosomes)
類似性 (2)
#136 - 2011年4月
ナノボディ (Nanobodies)
類似性 (2)
#21 - 2001年9月
抗体 (Antibodies)
類似性 (2)
#35 - 2002年11月
フェリチンとトランスフェリン (Ferritin and Transferrin)
類似性 (2)
#214 - 2017年10月
キメラ抗原受容体 (Chimeric Antigen Receptors)
類似性 (1)
#196 - 2016年4月
鉛の毒 (Lead Poisoning)
類似性 (1)
#222 - 2018年6月
タンパク質とナノ粒子 (Proteins and Nanoparticles)
類似性 (1)
#236 - 2019年8月
サイクリンとサイクリン依存性キナーゼ (Cyclin and Cyclin-dependent Kinase)
類似性 (1)
#267 - 2022年3月
血管内皮増殖因子と血管新生 (Vascular Endothelial Growth Factor (VegF)
類似性 (1)
#239 - 2019年11月
ホスホリパーゼA2 (Phospholipase A2)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform

B: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform

ヘテロ分子

34.8 kDa, 2 ポリマー
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1

A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
根拠: gel filtration
17.4 kDa, 1 ポリマー
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2

B: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
17.4 kDa, 1 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	62.390, 88.303, 139.000
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	20
Space group name H-M	C222₁

#1: タンパク質	Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic ...PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / p110alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA 分子量: 16799.793 Da / 分子数: 2 / 断片: Ras Binding Domain (RBD) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3CA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P42336, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物	ChemComp-A1BF9 / 1-[(1P)-5-bromo-2'-chloro[1,1'-biphenyl]-2-sulfonyl]-4-fluoro-N-[(2S)-4-(methanesulfonyl)butan-2-yl]piperidine-4-carboxamide 分子量: 609.956 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂₃H₂₇BrClFN₂O₅S₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.85 Å³/Da / 溶媒含有率: 56.83 %
結晶化	温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 4.8 M ammonium acetate, 0.1 M MES pH 5.5

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.00003 Å
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月28日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.827→47.887 Å / Num. obs: 9522 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.1 % / CC_1/2: 0.982 / Net I/σ(I): 6.4
反射シェル	解像度: 2.83→2.98 Å / Num. unique obs: 1365 / CC_1/2: 0.621

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0405	精密化
XDS		データ削減
Aimless		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.827→47.887 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.936 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.892 / SU B: 34.262 / SU ML: 0.321 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.397 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.268	485	5.106 %
R_work	0.1909	9013	-
all	0.195	-	-
obs	-	9498	99.895 %

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT

原子変位パラメータ

B_iso mean: 40.497 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0.483 Å²	0 Å²	-0 Å²
2-	-	-0.321 Å²	0 Å²
3-	-	-	0.804 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.827→47.887 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	2245	0	70	68	2383

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.009	0.012	2371
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.001	0.016	2325
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.738	1.704	3215
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	0.537	1.6	5390
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	7.92	5	272
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	7.697	5	10
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	21.193	10	453
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_6_deg	15.055	10	92
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.09	0.2	356
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.007	0.02	2574
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.002	0.02	492
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.239	0.2	503
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_other	0.199	0.2	2318
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.193	0.2	1101
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbtor_other	0.091	0.2	1385
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.15	0.2	54
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_other	0.04	0.2	2
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_refined	0.134	0.2	2
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other	0.154	0.2	80
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_refined	0.171	0.2	9
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	2.455	2.832	1097
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	2.448	2.833	1097
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	4.1	5.082	1368
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	4.1	5.08	1368
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	3.576	3.296	1274
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	3.575	3.297	1275
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	5.768	5.926	1847
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	5.766	5.926	1848
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_it	8.854	28.01	2637
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_other	8.849	27.739	2636

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	R_factor all	Num. reflection all	Fsc free	Fsc work	% reflection obs (%)	WR_factor R_work
2.827-2.9	0.366	28	0.314	634	0.316	664	0.91	0.93	99.6988	0.298
2.9-2.98	0.305	31	0.304	659	0.304	690	0.93	0.935	100	0.281
2.98-3.066	0.352	29	0.241	609	0.246	638	0.943	0.958	100	0.212
3.066-3.16	0.305	43	0.232	609	0.237	652	0.933	0.964	100	0.206
3.16-3.263	0.338	27	0.226	574	0.231	602	0.94	0.966	99.8339	0.194
3.263-3.377	0.294	38	0.205	574	0.21	612	0.944	0.972	100	0.182
3.377-3.503	0.305	35	0.182	527	0.189	562	0.947	0.977	100	0.16
3.503-3.646	0.273	27	0.177	539	0.181	566	0.97	0.981	100	0.153
3.646-3.807	0.228	31	0.172	504	0.175	536	0.967	0.984	99.8134	0.155
3.807-3.991	0.24	27	0.163	479	0.168	507	0.971	0.985	99.8028	0.149
3.991-4.206	0.191	25	0.172	469	0.173	494	0.976	0.982	100	0.154
4.206-4.459	0.222	22	0.163	450	0.167	472	0.976	0.984	100	0.149
4.459-4.763	0.242	26	0.141	403	0.147	429	0.969	0.987	100	0.132
4.763-5.141	0.202	16	0.153	394	0.155	411	0.963	0.986	99.7567	0.139
5.141-5.625	0.262	20	0.178	360	0.182	380	0.966	0.982	100	0.159
5.625-6.278	0.165	6	0.18	347	0.18	353	0.987	0.981	100	0.166
6.278-7.229	0.438	14	0.185	291	0.193	305	0.907	0.979	100	0.167
7.229-8.803	0.168	13	0.151	265	0.152	279	0.983	0.985	99.6416	0.147
8.803-12.245	0.168	12	0.152	199	0.153	211	0.977	0.983	100	0.152
12.245-47.887	0.521	15	0.324	127	0.343	143	0.867	0.936	99.3007	0.307

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.2063	0.5804	-0.1198	0.4661	0.1588	0.2647	-0.0419	0.0945	0.0813	0.0013	0.0652	0.02	0.0286	0.0298	-0.0233	0.0042	-0.0017	-0.0082	0.2161	0.0194	0.0516	-13.046	-22.948	-3.723
2	1.3415	0.0019	-0.5284	0.0642	-0.3032	1.6939	0.0995	-0.1074	0.2156	-0.0323	0.0548	0.0138	0.1395	-0.0978	-0.1543	0.0343	0.0129	0.0062	0.2713	-0.0184	0.0382	-17.981	-16.556	22.723

精密化 TLSグループ

Selection: ALL

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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関連情報:EMDBヘッダ

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