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- PDB-9e7k: Crystal structure of the UCH37 RPN13 DEUBAD complex bound to an i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e7k
タイトルCrystal structure of the UCH37 RPN13 DEUBAD complex bound to an inhibitory nanobody in the canonical ubiquitin binding site
要素
  • Isoform 3 of Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
  • Nb-cS1
  • Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin C-terminal Hydrolase / nanobody inhibitor / UCH37 / RPN13
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / endopeptidase inhibitor activity / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity / proteasome binding / regulation of chromosome organization / midbrain development / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / protein deubiquitination / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / regulation of DNA repair / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / telomere maintenance / proteasome complex / positive regulation of DNA repair / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / transcription elongation by RNA polymerase II / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / G2/M Checkpoints / Hedgehog ligand biogenesis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Regulation of RUNX3 expression and activity / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / protease binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / DNA repair / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. ...Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Camelidae mixed library (哺乳類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Patel, R. / Li, Y. / Strieter, E. / Das, C.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM149532 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM126296 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)F31CA275390 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025
タイトル: Site-Specific Nanobody Inhibitors of the Proteasomal Deubiquitinase UCH37.
著者: Li, Y. / Chang, L.H. / Patel, R. / Shestoperova, E.I. / Du, J. / Das, C. / Strieter, E.R.
履歴
登録2024年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 3 of Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
C: Nb-cS1
B: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5907
ポリマ－65,4483
非ポリマー1424
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5360 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area23100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.634, 190.732, 45.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

CL

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要素

#1: タンパク質 Isoform 3 of Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5 / UCH-L5 / Ubiquitin C-terminal hydrolase UCH37 / Ubiquitin thioesterase L5


分子量: 37523.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UCHL5, UCH37, AD-019, CGI-70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 抗体 Nb-cS1


分子量: 14970.704 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Camelidae mixed library (哺乳類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質 Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome ...110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome regulatory particle non-ATPase 13 / hRpn13 / Rpn13 homolog


分子量: 12953.653 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRM1, GP110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16186
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.51 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 2% v/v Tacsimate pH 5.0, 16% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→37.31 Å / Num. obs: 29105 / % possible obs: 94.51 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 14.72
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.831 / Num. unique obs: 2823 / CC1/2: 0.532 / Rpim(I) all: 0.508 / Rrim(I) all: 0.978

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.41→37.31 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2705 1368 4.71 %
Rwork0.2346 --
obs0.2363 29072 94.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→37.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3683 0 4 65 3752
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033769
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5845114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.095515
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042576
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005674
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.41-2.490.43691260.35772645X-RAY DIFFRACTION92
2.49-2.590.36011570.32032854X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.710.35131430.30852905X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.860.3441310.29112886X-RAY DIFFRACTION99
2.86-3.030.32631500.2872882X-RAY DIFFRACTION99
3.03-3.270.28631490.25762844X-RAY DIFFRACTION98
3.27-3.60.3011320.25032880X-RAY DIFFRACTION98
3.6-4.120.30151030.22952610X-RAY DIFFRACTION87
4.12-5.180.23061550.19822422X-RAY DIFFRACTION83
5.19-37.310.2271220.20712776X-RAY DIFFRACTION88
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.3965-0.7065-0.71024.56910.57452.38990.0093-0.00740.23390.1126-0.08850.038-0.37780.04720.07150.50890.0375-0.04210.42350.01370.450368.35919.55755.1813
280.44043.96935.21110.07697.05160.30740.89-1.2523-0.17920.0312-0.89230.59680.4924-0.31640.59250.06010.02260.5599-0.10510.823777.7296.98712.195
31.60942.1601-1.82138.6913-2.87082.5879-0.0311-0.17280.271-0.1404-0.0787-0.4986-0.55610.27120.12720.7069-0.0725-0.05180.70370.04150.88180.840124.46682.6359
48.0313-0.0637-0.70916.9731-1.28676.60070.054-0.0806-0.64330.5891-0.08890.2410.2974-0.26420.04550.53990.07050.06160.4119-0.00310.492163.429713.852215.718
51.45230.48111.96936.38015.31017.46720.09880.158-0.36960.3021-0.06560.57620.6189-0.1283-0.0790.51830.07150.060.5732-0.07460.775154.920810.1776-6.7803
62.08541.58920.24726.94360.82720.21980.00780.37230.2308-0.3421-0.03550.03060.026-0.02760.04520.71580.18490.00490.79260.03490.802561.311433.9862-11.2518
78.47465.40854.10696.17773.28085.53430.0904-1.00853.18730.1127-0.25581.2203-0.5544-0.76970.57841.14920.4321-0.00840.9099-0.03550.987140.826839.94833.6418
89.57055.18731.46689.05561.68975.2607-0.61861.34672.162-0.9369-0.14661.90120.75030.310.54630.81440.2514-0.23530.9603-0.26681.325831.153930.9001-2.4783
93.78154.0506-3.61846.8943-4.62453.90220.5186-0.42891.7083-0.283-0.7570.5076-0.6930.66430.03050.78720.1516-0.08050.832-0.00151.03947.202832.05593.2924
108.7408-6.3832-0.41385.25971.32667.20950.0768-0.4778-0.6423-0.10710.39340.61740.29040.7586-0.35240.7060.08070.03570.7847-0.07630.961443.921924.10214.0144
115.32695.89861.95856.5422.27136.451-0.32490.0724-1.98231.0552-1.18871.11950.86070.49691.45380.74540.1560.06841.1536-0.31271.599937.874117.6061-0.6271
129.0067-3.5996-2.35774.0265.34778.44220.11012.14311.6939-0.60410.63640.1459-1.80670.1134-0.8871.15310.1332-0.08240.91070.20050.889845.741432.1492-6.5754
131.2101-0.56980.95758.572-2.30163.81010.19190.3276-0.0486-0.068-0.251.1085-0.1726-0.69310.03150.80120.2877-0.09050.8071-0.17590.975936.607328.58061.2474
149.8193-2.1893.29144.5521-1.19472.9134-0.6732-0.05480.87630.5260.26680.9137-0.5346-0.39160.4010.75170.17480.00970.6229-0.10810.703343.555631.87638.0179
152.79880.85392.641.0431-0.81415.6657-3.4979-2.5780.1661.60.72780.74810.172-0.23471.97151.5080.77470.07561.3653-0.14481.10763.525352.9036-4.376
166.02663.8851.69215.9359-3.23276.5831-0.62981.22120.5289-1.06040.42790.635-0.7194-0.36120.20330.74340.18460.08931.05110.05040.928263.886251.8033-19.2234
176.0849-0.33091.25175.4442-0.98594.08390.0362-0.38050.14210.3458-0.6001-0.60630.3083-0.0750.51630.68420.12590.07890.62510.02580.795866.290441.9335-10.3217
185.78895.62211.77125.71993.10046.6985-1.21270.27620.3582-1.09350.2779-2.89820.22690.90870.81291.04190.387-0.31930.54450.0641.768684.029853.2776-8.1393
193.61811.38682.02834.49262.54138.71450.10560.25670.33210.7971.1757-0.1675-1.88420.0845-0.30810.9527-0.0116-0.23761.295-0.09771.877283.9658.9454-3.9007
203.17660.38980.9866.7193-0.02676.3843-0.0631-1.94762.6413-1.1362-1.5925-1.5015-0.44260.36890.2210.8324-0.0686-0.27281.4726-0.17821.989776.818262.0029-7.5143
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 99 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 100 through 122 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 123 through 163 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 164 through 213 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 214 through 255 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 256 through 312 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 23 through 30 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 31 through 44 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 45 through 60 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 61 through 80 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 81 through 87 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 88 through 97 )
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15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 287 through 297 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 298 through 313 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 314 through 347 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 348 through 362 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'B' and (resid 363 through 373 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'B' and (resid 374 through 384 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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