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- PDB-9e4u: TAD from Carmabin Biosynthetic Pathway in complex with NADH - Cry... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e4u
タイトルTAD from Carmabin Biosynthetic Pathway in complex with NADH - Crystal Form 1
要素Amino acid adenylation domain protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / NAD-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / protein-arginine N-methyltransferase activity / secondary metabolite biosynthetic process / phosphopantetheine binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TubC, N-terminal docking domain / TubC, N-terminal docking domain superfamily / TubC N-terminal docking domain / Methyltransferase domain / Methyltransferase domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain ...TubC, N-terminal docking domain / TubC, N-terminal docking domain superfamily / TubC N-terminal docking domain / Methyltransferase domain / Methyltransferase domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Amino acid adenylation domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Moorena producens 3L (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Rankin, M.R. / Smith, J.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK042303 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)F31CA265082 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structure of a putative terminal amidation domain in natural product biosynthesis.
著者: Rankin, M.R. / Khare, D. / Gerwick, L. / Sherman, D.H. / Gerwick, W.H. / Smith, J.L.
履歴
登録2024年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年5月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amino acid adenylation domain protein
B: Amino acid adenylation domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,9443
ポリマ－95,2792
非ポリマー6651
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area34990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.408, 59.408, 479.709
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Amino acid adenylation domain protein / Putative nonribosomal peptide synthetase


分子量: 47639.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal His tag
由来: (組換発現) Moorena producens 3L (バクテリア)
遺伝子: LYNGBM3L_66040 / プラスミド: pET29b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: F4Y2B0
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.55 % / 解説: hexagonal plate
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 200 mM MgCl2, 28.4% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月14日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→48.98 Å / Num. obs: 49894 / % possible obs: 99.79 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 56.46 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1114 / Net I/σ(I): 10.87
反射 シェル解像度: 2.23→2.31 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 1.548 / Mean I/σ(I) obs: 0.92 / Num. unique obs: 4876 / CC1/2: 0.736 / % possible all: 99.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.23→48.98 Å / SU ML: 0.3525 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.7259
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2628 2319 4.65 %
Rwork0.2203 47582 -
obs0.2222 49894 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→48.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6450 0 44 101 6595
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00336640
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58039009
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04321022
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00361155
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.80822436
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.23-2.280.38091350.35222768X-RAY DIFFRACTION99.66
2.28-2.320.37821290.31572662X-RAY DIFFRACTION99.68
2.33-2.380.35611330.30172832X-RAY DIFFRACTION99.7
2.38-2.440.34081600.2822625X-RAY DIFFRACTION99.68
2.44-2.50.32091040.29092775X-RAY DIFFRACTION99.41
2.5-2.580.3061160.28222833X-RAY DIFFRACTION99.76
2.58-2.660.3561390.27752656X-RAY DIFFRACTION99.82
2.66-2.760.41461400.29522780X-RAY DIFFRACTION99.76
2.76-2.870.4071370.27932781X-RAY DIFFRACTION99.97
2.87-30.32021100.25852776X-RAY DIFFRACTION99.9
3-3.160.30761530.26582783X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.350.32581190.27372797X-RAY DIFFRACTION99.86
3.35-3.610.29851650.22782774X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.970.23131490.20972875X-RAY DIFFRACTION100
3.98-4.550.21681370.18672840X-RAY DIFFRACTION100
4.55-5.730.21651520.18362898X-RAY DIFFRACTION99.93
5.73-48.980.21410.17383127X-RAY DIFFRACTION99.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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