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万見
- PDB-9e0v: GSDMD bound to a peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e0v
タイトルGSDMD bound to a peptide
要素
  • GLY-CYS-ILE-LYS-LYS-ALA-VAL-6CW-PHE-LYS-CYS
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, Gasdermin-D, C-terminal chimera
キーワードIMMUNE SYSTEM / GSDMD / Caspase / exosite / pyroptosis / cyclic peptide / druggability
機能・相同性
機能・相同性情報


pyroptotic cell death / pore complex assembly / Release of apoptotic factors from the mitochondria / wide pore channel activity / NLRP3 inflammasome complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / phosphatidic acid binding / Interleukin-1 processing / cardiolipin binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding ...pyroptotic cell death / pore complex assembly / Release of apoptotic factors from the mitochondria / wide pore channel activity / NLRP3 inflammasome complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / phosphatidic acid binding / Interleukin-1 processing / cardiolipin binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylserine binding / pyroptotic inflammatory response / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / protein secretion / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / Pyroptosis / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / positive regulation of interleukin-1 beta production / cell chemotaxis / protein homooligomerization / mitochondrial membrane / specific granule lumen / positive regulation of inflammatory response / tertiary granule lumen / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to Gram-negative bacterium / ficolin-1-rich granule lumen / periplasmic space / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / innate immune response / DNA damage response / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gasdermin / Gasdermin, PUB domain / Gasdermin PUB domain / Gasdermin, pore forming domain / Gasdermin pore forming domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Gasdermin-D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.635 Å
データ登録者Wang, R.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Peptide binding at the Gasdermin D exosite reveals structural basis for targeting the site
著者: Wang, R.
履歴
登録2024年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, Gasdermin-D, C-terminal chimera
B: GLY-CYS-ILE-LYS-LYS-ALA-VAL-6CW-PHE-LYS-CYS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4192
ポリマ－65,4192
非ポリマー00
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: nanoDSF for Tm shift
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.575, 47.575, 194.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, Gasdermin-D, C-terminal chimera / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / GSDMD-CT / hGSDMD-CTD


分子量: 64098.516 Da / 分子数: 1 / 断片: MBP + GSD (UNP residues 276-484) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, GSDMD, DFNA5L, GSDMDC1, FKSG10
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P57764
#2: タンパク質・ペプチド GLY-CYS-ILE-LYS-LYS-ALA-VAL-6CW-PHE-LYS-CYS


分子量: 1320.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 1.25 M sodium citrate dihydrate, 20 mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 103.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.00000 A
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.629→48.68 Å / Num. obs: 28835 / % possible obs: 89.3 % / 冗長度: 11.8 % / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 1.629→1.629 Å / Num. unique obs: 26002 / CC1/2: 0.7 / Rrim(I) all: 0.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8 (10-JUL-2024)精密化
pointlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.635→19.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU R Cruickshank DPI: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.111 / SU Rfree Blow DPI: 0.098 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.093
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2119 1268 4.91 %RANDOM
Rwork0.2003 ---
obs0.2009 25817 89.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2404 Å20 Å20 Å2
2---0.2404 Å20 Å2
3---0.4807 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.635→19.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1600 0 15 141 1756
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011647HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg12241HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d567SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes278HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1647HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.77
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion205SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1707SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.65 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3456 -4.84 %
Rwork0.2816 492 -
all0.2845 517 -
obs--58.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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