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- PDB-9e0s: Cryo-EM structure of a the periplasmic insert from Myxococcus TAtC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e0s
タイトルCryo-EM structure of a the periplasmic insert from Myxococcus TAtC
要素Sec-independent protein translocase protein TatC
キーワードTRANSLOCASE / Membrane Protein / TatC / TatB / twin-arginine translocation
機能・相同性Sec-independent periplasmic protein translocase TatC / Sec-independent protein translocase protein (TatC) / proton motive force dependent protein transmembrane transporter activity / TAT protein transport complex / protein transport by the Tat complex / intracellular protein transmembrane transport / Sec-independent protein translocase protein TatC
機能・相同性情報
生物種Myxococcus xanthus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Deme, J.C. / Bryant, O.J. / Berks, B.C. / Lea, S.M.
資金援助 英国, 米国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/L000776/1 英国
Wellcome Trust107929/Z/15/Z 英国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural Research Program 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the twin-arginine protein translocation pathway core complex and the molecular basis for substrate recognition
著者: Deme, J.C. / Bryant, O.J. / Berks, B.C. / Lea, S.M.
履歴
登録2024年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sec-independent protein translocase protein TatC
B: Sec-independent protein translocase protein TatC
C: Sec-independent protein translocase protein TatC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0984
ポリマ－61,0023
非ポリマー961
水5,783321
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area26780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.776, 110.776, 101.898
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number89
Space group name H-MP422
Space group name HallP42
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: x,-y,-z
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-320-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Sec-independent protein translocase protein TatC


分子量: 20333.949 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Myxococcus xanthus (バクテリア) / 遺伝子: tatC, N3T43_29770 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2PHA2
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: lithium sulphate, Tris pH 8.5, PEG 8000, PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 12M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→62.1 Å / Num. obs: 44477 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.2 % / Biso Wilson estimate: 25.61 Å2 / Rpim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / 冗長度: 25.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 3065 / Rsym value: 0.521 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_5278精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.98→62.1 Å / SU ML: 0.2229 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.9354
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2235 2271 5.11 %
Rwork0.1873 42188 -
obs0.1892 44459 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→62.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4040 0 5 321 4366
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00634092
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73965511
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0379621
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0089727
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.92341514
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.98-2.030.32781160.2722584X-RAY DIFFRACTION99.96
2.03-2.070.28631460.2432584X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.130.28551360.21852612X-RAY DIFFRACTION99.96
2.13-2.180.25341530.21322573X-RAY DIFFRACTION99.96
2.18-2.250.30021320.20552605X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.320.25371290.20282616X-RAY DIFFRACTION99.96
2.32-2.40.22451470.18472582X-RAY DIFFRACTION99.96
2.4-2.50.24631370.18312630X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.610.27271470.18442596X-RAY DIFFRACTION99.96
2.61-2.750.23121570.18892615X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.920.24271040.19252678X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.150.23611490.19822625X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.470.20411600.17982642X-RAY DIFFRACTION100
3.47-3.970.20961490.16992680X-RAY DIFFRACTION100
3.97-50.17461330.15462716X-RAY DIFFRACTION100
5-62.10.18631760.18982850X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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