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- PDB-9dzn: KAT6A MYST domain complexed with a H3K14-CoA bisubstrate inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dzn
タイトルKAT6A MYST domain complexed with a H3K14-CoA bisubstrate inhibitor
要素
  • Histone H3K14
  • Histone acetyltransferase KAT6A
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Acetylation / histone acetyltransferases / multiprotein complexes / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis ...histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / nucleosomal DNA binding / protein acetylation / acetyltransferase activity / chromosome organization / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription coregulator activity / euchromatin / PML body / structural constituent of chromatin / cellular senescence / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / positive regulation of cell growth / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 ...: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBOXYMETHYL COENZYME *A / Histone H3.3C / Histone acetyltransferase KAT6A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.724 Å
データ登録者Johnson, E. / Greasley, S. / Brodsky, O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Not funded 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Modulation of the substrate preference of a MYST acetyltransferase by a scaffold protein.
著者: Sengupta, R.N. / Brodsky, O. / Bingham, P. / Diehl, W.C. / Ferre, R. / Greasley, S.E. / Johnson, E. / Kraus, M. / Lieberman, W. / Meier, J.L. / Paul, T.A. / Maegley, K.A.
履歴
登録2024年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Histone H3K14
A: Histone acetyltransferase KAT6A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7485
ポリマ－35,7652
非ポリマー9833
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area14900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.368, 59.368, 210.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質・ペプチド / タンパク質 , 2種, 2分子 CA

#1: タンパク質・ペプチド Histone H3K14


分子量: 2033.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6NXT2
#2: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT6A / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 3 / MYST-3 / Monocytic leukemia zinc finger protein / Runt- ...MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 3 / MYST-3 / Monocytic leukemia zinc finger protein / Runt-related transcription factor-binding protein 2 / Zinc finger protein 220


分子量: 33731.180 Da / 分子数: 1 / Fragment: MYST domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT6A, MOZ, MYST3, RUNXBP2, ZNF220
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q92794, histone acetyltransferase

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非ポリマー , 4種, 199分子

#3: 化合物 ChemComp-CMC / CARBOXYMETHYL COENZYME *A


分子量: 825.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O18P3S / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.06 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4 / 詳細: 1.25 M NH4SO4, 0.28 M NaCl, and 0.1 M HEPES pH 6.4

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.724→59.368 Å / Num. obs: 503914 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.724→1.786 Å / 冗長度: 10.6 % / Num. unique obs: 29171 / CC1/2: 0.753 / % possible all: 56.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8 (3-FEB-2022)精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.724→57.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU R Cruickshank DPI: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.158 / SU Rfree Blow DPI: 0.14 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.135
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2447 1426 4.67 %RANDOM
Rwork0.2187 ---
obs0.22 30530 74.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1002 Å20 Å20 Å2
2---0.1002 Å20 Å2
3---0.2004 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.724→57.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2318 0 69 196 2583
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0092454HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg13322HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d862SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes399HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2454HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.56
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.21
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion305SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2128SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.724→1.81 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2349 -4.91 %
Rwork0.2701 581 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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