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万見
- PDB-9dyv: Assembly and functional mechanisms of the Hsp70-Hsp40 chaperone m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dyv
タイトルAssembly and functional mechanisms of the Hsp70-Hsp40 chaperone machinery
要素Chaperone protein DnaJ 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / DnaJ
機能・相同性
機能・相同性情報


: / unfolded protein binding / protein refolding / DNA replication / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaJ 2
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Jiang, Y. / Ibrahim, Z. / Xia, Y. / Kalodimos, C.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35 GM122462 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2025
タイトル: Mechanisms of assembly and function of the Hsp70-Hsp40 chaperone machinery
著者: Jiang, Y. / Ibrahim, Z. / Xia, Y. / Clay, M. / Myasnikov, A. / Immadisetty, K. / Xia, Z. / Tang, L. / Rossi, P. / Ganguly, P. / Liu, J. / Miller, D. / Che, M. / Palacios, S.M. / Kramer, G. / ...著者: Jiang, Y. / Ibrahim, Z. / Xia, Y. / Clay, M. / Myasnikov, A. / Immadisetty, K. / Xia, Z. / Tang, L. / Rossi, P. / Ganguly, P. / Liu, J. / Miller, D. / Che, M. / Palacios, S.M. / Kramer, G. / Bukau, B. / Kalodimos, C.G.
履歴
登録2024年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein DnaJ 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4331
ポリマ－13,4331
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein DnaJ 2


分子量: 13432.909 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: dnaJ2, TTHA1489 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q56237
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic22D 1H-15N HSQC
121isotropic13D HN(CA)CB
131isotropic13D CBCA(CO)NH
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D (H)CCH-COSY
161isotropic13D 1H-15N NOESY
171isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 500 uM 13C/15N labeled DnaJ1-116, 5 % 2H-labeled D2O, 100 mM NaCl, 50 mM Phosphate Buffer System, 95 % H2O, 90% H2O/10% D2O
詳細: 500 uM 13C/15N-labeled DnaJ1-116 in PBS buffer / Label: DnaJ / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 uMDnaJ1-11613C/15N labeled1
5 %D2O2H-labeled1
100 mMNaClnatural abundance1
50 mMPhosphate Buffer Systemnatural abundance1
95 %H2Onatural abundance1
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: condition1 / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO7001
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRFAM-SPARKYLee W, Westler WM, Bahrami A, Eghbalnia HR, Markley JLchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
NMRFAM-SPARKYLee W, Westler WM, Bahrami A, Eghbalnia HR, Markley JLpeak picking
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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