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- PDB-9dya: CHIP-TPR in complex with the Hsp70 tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dya
タイトルCHIP-TPR in complex with the Hsp70 tail
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
  • Heat shock 70 kDa protein 1A
キーワードLIGASE / ubiquitin ligase / chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / : / ubiquitin conjugating enzyme complex / denatured protein binding / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / : / ubiquitin conjugating enzyme complex / denatured protein binding / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / ERBB2 signaling pathway / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / nuclear inclusion body / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / cellular response to misfolded protein / protein folding chaperone complex / aggresome / RIPK1-mediated regulated necrosis / lysosomal transport / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / cellular response to steroid hormone stimulus / chaperone-mediated autophagy / SMAD binding / TPR domain binding / mRNA catabolic process / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / R-SMAD binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / positive regulation of proteolysis / : / protein K63-linked ubiquitination / regulation of protein ubiquitination / protein monoubiquitination / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to unfolded protein / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ubiquitin ligase complex / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / transcription regulator inhibitor activity / protein autoubiquitination / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / inclusion body / ERAD pathway / heat shock protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / centriole / protein folding chaperone / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / response to ischemia / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of interleukin-8 production / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Hsp90 protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / Regulation of necroptotic cell death / G protein-coupled receptor binding / Downregulation of ERBB2 signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / Regulation of PTEN stability and activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / tau protein binding / kinase binding / Regulation of RUNX2 expression and activity / histone deacetylase binding / Z disc / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / disordered domain specific binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / MAPK cascade
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein 1A / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Zhang, H. / Nix, J.C. / Page, R.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM128595 米国
引用
ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025
タイトル: Phosphorylation-State Modulated Binding of HSP70: Structural Insights and Compensatory Protein Engineering.
著者: Stewart, M. / Paththamperuma, C. / McCann, C. / Cottingim, K. / Zhang, H. / DelVecchio, R. / Peng, I. / Fennimore, E. / Nix, J.C. / Saeed, M.N. / George, K. / Makaroff, K. / Colie, M. / ...著者: Stewart, M. / Paththamperuma, C. / McCann, C. / Cottingim, K. / Zhang, H. / DelVecchio, R. / Peng, I. / Fennimore, E. / Nix, J.C. / Saeed, M.N. / George, K. / Makaroff, K. / Colie, M. / Paulakonis, E. / Almeida, M.F. / Afolayan, A.J. / Brown, N.G. / Page, R.C. / Schisler, J.C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
B: Heat shock 70 kDa protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8393
ポリマ－16,7432
非ポリマー961
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area7390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.899, 74.363, 77.634
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-312-

HOH

21A-404-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CHIP / Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / ...Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / RING-type E3 ubiquitin transferase CHIP / STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量: 15884.057 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: residues "GAMGS" at N-terminus are part of the fusion protein added during cloning
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STUB1, CHIP, PP1131 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNE7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70-1 / HSP70.1 / Heat shock protein family A member 1A


分子量: 858.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DMV8
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris-HCl, 30% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→39.67 Å / Num. obs: 20723 / % possible obs: 98.93 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 14.66 Å2 / CC1/2: 0.988 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rpim(I) all: 0.1011 / Net I/σ(I): 7.05
反射 シェル解像度: 1.89→1.98 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 1.014 / Mean I/σ(I) obs: 0.99 / Num. unique obs: 2406 / CC1/2: 0.442 / CC star: 0.783 / Rpim(I) all: 0.6548 / % possible all: 91.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21rc1_5127精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.89→39.67 Å / SU ML: 0.247 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.7166
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2337 1095 9.92 %
Rwork0.1895 9945 -
obs0.1938 11040 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→39.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1086 0 5 171 1262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00991108
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15591492
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0606158
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047197
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9068422
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.89-1.980.35921220.3311120X-RAY DIFFRACTION91.46
1.98-2.080.2821390.23111236X-RAY DIFFRACTION99.93
2.08-2.210.21661430.19141243X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.380.25511350.18631224X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.620.24571310.18411256X-RAY DIFFRACTION100
2.62-30.28361440.19341258X-RAY DIFFRACTION100
3-3.780.20951360.16161266X-RAY DIFFRACTION100
3.78-39.670.17081450.16751342X-RAY DIFFRACTION99.87
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.851127101390.00826902529803-0.1459566098312.74694678154-0.203879531125.20656961-0.0946215810109-0.042684805177-0.1759732141970.14628915812-0.0247807334604-0.1160089070290.1339161344170.242968824090.09192947610790.05623373968630.01615065612130.002782865643430.05760398571430.006980834232830.1102686625565.29251504548-29.53489345092.66240104607
22.740243698320.1739413060161.696024293352.350855775751.587172476274.388663353620.05182678107160.126021953429-0.0147338987098-0.03277114097660.07257990480460.0407085395830.004771265740480.0656882039328-0.1157684612740.05817157036640.01203128016160.0205196269810.08620634362680.01355402585540.0656318565149-3.4362670912-19.30095541393.49370900594
33.91418215212.782087399541.436469312537.495902522035.411997186686.096024005350.02975799408780.05404467955270.054925508360.000698615449490.0907176035062-0.240258078395-0.1264115812390.234938826927-0.1326852069370.08702668522990.03147828913510.02002435248740.1205645806920.02549706271060.0791778262482-8.0238189278-15.905410871912.853497725
42.316102952390.151776843930.08495798863921.88801379315-0.381366417642.47233742515-0.0289099025913-0.280835637816-0.1214414445080.3011372269530.05240756634120.2649386943180.252168076073-0.27871560651-0.06817518424020.145510043305-0.01851068640970.02018216977920.1748005234360.0514850993640.102559795299-17.2585424488-21.164419444913.0816458415
55.95097540381.67255579299-1.026757077054.021532949530.6236310703265.086207186190.311650010165-0.5202102642790.3550522091020.604683757693-0.2882199297750.2389218795070.08925072068580.148130245404-0.03708923027250.149515417497-0.01615668444780.029965694640.270442969670.04031392855470.114307274433-13.2650982469-14.324705887324.5028128333
66.9640668912-4.36504810892-3.160589835753.817991546861.445119280161.70017746294-0.553662560024-0.297420164021-0.6299580391990.732419819202-0.01913196867540.3426013220160.665930199595-0.1768789835540.5793332263770.338626693312-0.06477988646060.02108731470470.1758565610980.01544574663640.194846674318-5.99998875575-28.956194241311.7753571507
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 23 through 55 )AA23 - 551 - 33
22chain 'A' and (resid 56 through 93 )AA56 - 9334 - 71
33chain 'A' and (resid 94 through 109 )AA94 - 10972 - 87
44chain 'A' and (resid 110 through 133 )AA110 - 13388 - 111
55chain 'A' and (resid 134 through 151 )AA134 - 151112 - 129
66chain 'B' and (resid 641 through 646 )BB641 - 6462 - 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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