[日本語] English
万見
- PDB-9dvi: Hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dvi
タイトルHetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex
要素
  • Chaperone protein DnaJ 2
  • Chaperone protein DnaK
  • Protein DafA
キーワードCHAPERONE / Hsp70 / Hsp40 / protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein refolding / DNA replication / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MerR HTH family regulatory protein / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Chaperone DnaK / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / Putative DNA-binding domain superfamily / DnaJ molecular chaperone homology domain ...MerR HTH family regulatory protein / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Chaperone DnaK / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / Putative DNA-binding domain superfamily / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein DafA / Chaperone protein DnaK / Chaperone protein DnaJ 2
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Ibrahim, Z. / Kalodimos, C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Other governmentNIH grant R35 GM12246 米国
Other privateALSAC 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex
著者: Ibrahim, Z. / Kalodimos, C.
履歴
登録2024年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein DnaJ 2
B: Chaperone protein DnaK
C: Chaperone protein DnaJ 2
D: Chaperone protein DnaK
S: Protein DafA
T: Protein DafA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,8036
ポリマ－216,8036
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 Chaperone protein DnaJ 2


分子量: 31023.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: dnaJ2, TthHB5018_15880 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7R7YIH9
#2: タンパク質 Chaperone protein DnaK / HSP70 / Heat shock 70 kDa protein / Heat shock protein 70


分子量: 66915.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: dnaK, TthHB5018_15900 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7R7TFM0
#3: タンパク質 Protein DafA


分子量: 10463.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: dafA, TthAA11_16070, TthHB5018_15870 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A510INE8
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 77.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 175874 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0029160
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.60312399
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9061281
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441366
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051659

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る