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万見
- PDB-9dut: Cryo-EM structure of the Measles Virus polymerase (L) protein in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dut
タイトルCryo-EM structure of the Measles Virus polymerase (L) protein in complex with the tetrameric phosphoprotein (P) and C protein
要素
  • Phosphoprotein
  • Protein C
  • RNA-directed RNA polymerase L
キーワードTRANSFERASE / VIRAL PROTEIN / Measles virus / L protein / phosphoprotein / C protein / RNA-dependent RNA polymerase / PRNTase / GDP polyribonucleotidyl transferase / RNA capping / MTase / viral replication
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP polyribonucleotidyltransferase / host cell cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / viral genome replication / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / virion component / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase activity ...GDP polyribonucleotidyltransferase / host cell cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / viral genome replication / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / virion component / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase activity / GTPase activity / DNA-templated transcription / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Paramyxoviridae nonstructural protein C / Non-structural protein C / RNA polymerase, phosphoprotein P, C-terminal XD, paramyxovirinae / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase ...Paramyxoviridae nonstructural protein C / Non-structural protein C / RNA polymerase, phosphoprotein P, C-terminal XD, paramyxovirinae / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V / RNA-directed RNA polymerase L, C-terminal / Mononegavirales RNA dependent RNA polymerase / Mononegavirales mRNA-capping region V / RdRp of negative ssRNA viruses with non-segmented genomes catalytic domain profile. / Mononegavirus L protein 2'-O-ribose methyltransferase domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein C / Phosphoprotein / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種Measles virus strain Edmonston-B (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Liu, B. / Wang, D. / Yang, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structure of the measles virus ternary polymerase complex.
著者: Dong Wang / Ge Yang / Bin Liu /
要旨: Measles virus (MeV) is a highly contagious pathogen that causes significant morbidity worldwide. Its polymerase machinery, composed of the large protein (L) and phosphoprotein (P), is crucial for ...Measles virus (MeV) is a highly contagious pathogen that causes significant morbidity worldwide. Its polymerase machinery, composed of the large protein (L) and phosphoprotein (P), is crucial for viral replication and transcription, making it a promising target for antiviral drug development. Here we present cryo-electron microscopy structures of two distinct MeV polymerase complexes: L-P and L-P-C. The L-P complex characterizes the N-terminal domain, RNA-dependent RNA polymerase (RdRp), and GDP poly-ribonucleotidyltransferase of the L protein, along with the tetrameric P of varying lengths. The L-P-C complex reveals that C protein dimer binds at the cleft between RdRp and the flexible domains of the L protein: the connecting domain, methyltransferase domain, and C-terminal domain. This interaction results in the visualization of these domains and creates an extended RNA channel, remodeling the putative nascent replicated RNA exit and potentially regulating RNA synthesis processivity. Our findings reveal the architecture and molecular details of MeV polymerase complexes, providing new insights into their mechanisms and suggesting potential intervention targets for antiviral therapy.
#1: ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: The mechanochemical cycle of reactive full-length human dynein 1.
著者: Pengxin Chai / Jun Yang / Indigo C Geohring / Steven M Markus / Yue Wang / Kai Zhang /
要旨: Dynein-driven cargo transport has a pivotal role in diverse cellular activities, central to which is dynein's mechanochemical cycle. Here, we performed a systematic cryo-electron microscopic ...Dynein-driven cargo transport has a pivotal role in diverse cellular activities, central to which is dynein's mechanochemical cycle. Here, we performed a systematic cryo-electron microscopic investigation of the conformational landscape of full-length human dynein 1 in reaction, in various nucleotide conditions, on and off microtubules. Our approach reveals over 40 high-resolution structures, categorized into eight states, providing a dynamic and comprehensive view of dynein throughout its mechanochemical cycle. The described intermediate states reveal mechanistic insights into dynein function, including a 'backdoor' phosphate release model that coordinates linker straightening, how microtubule binding enhances adenosine triphosphatase activity through a two-way communication mechanism and the crosstalk mechanism between AAA1 and the regulatory AAA3 site. Our findings also lead to a revised model for the force-generating powerstroke and reveal means by which dynein exhibits unidirectional stepping. These results improve our understanding of dynein and provide a more complete model of its mechanochemical cycle.
履歴
登録2024年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-directed RNA polymerase L
B: Phosphoprotein
C: Phosphoprotein
D: Phosphoprotein
E: Phosphoprotein
F: Protein C
G: Protein C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)506,3977
ポリマ－506,3977
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 RNA-directed RNA polymerase L / Protein L / Large structural protein / Replicase / Transcriptase


分子量: 247910.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Measles virus strain Edmonston-B (ウイルス)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q83626, RNA-directed RNA polymerase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用, GDP polyribonucleotidyltransferase, 転移酵素; ...参照: UniProt: Q83626, RNA-directed RNA polymerase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用, GDP polyribonucleotidyltransferase, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質
Phosphoprotein / Protein P


分子量: 54088.332 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Measles virus strain Edmonston-B (ウイルス)
遺伝子: P/V
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q83623
#3: タンパク質 Protein C


分子量: 21066.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Measles virus strain Edmonston-B (ウイルス)
遺伝子: C, P
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q783Q9
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The Measles virus L-P-C complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.65 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Measles virus strain Edmonston-B (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM Tris-HCl pH 8.0, 250 mM NaCl, 5% glycerol, 1 mM TCEP, and 4 mM MgCl2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 77 K / 最低温度: 63 K
撮影平均露光時間: 1.7 sec. / 電子線照射量: 54.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 17071
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 8112589
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 153043 / アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 83.88 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00420302
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.85627441
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.3182696
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0533159
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0093436

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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