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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9dum | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Human PELP1-WDR18-TEX10 complex | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / Complex | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() rixosome complex / PTK6 Expression / dynein axonemal particle / SUMO binding / nuclear pre-replicative complex / MLL1 complex / cellular response to estrogen stimulus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / euchromatin / DNA-templated DNA replication ...rixosome complex / PTK6 Expression / dynein axonemal particle / SUMO binding / nuclear pre-replicative complex / MLL1 complex / cellular response to estrogen stimulus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / euchromatin / DNA-templated DNA replication / rRNA processing / chromatin binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.56 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Huang, J. / Tong, L. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular insights into the overall architecture of human rixosome. 著者: Ji Huang / Liang Tong / ![]() 要旨: Rixosome is a conserved, multi-subunit protein complex that has critical roles in ribosome biogenesis and silencing of Polycomb target genes. The subunits of human rixosome include PELP1, WDR18, ...Rixosome is a conserved, multi-subunit protein complex that has critical roles in ribosome biogenesis and silencing of Polycomb target genes. The subunits of human rixosome include PELP1, WDR18, TEX10, LAS1L and NOL9, with LAS1L providing the endoribonuclease activity and NOL9 the RNA 5' kinase activity. We report here cryo-EM structures of the human PELP1-WDR18-TEX10 and LAS1L-NOL9 complexes and a lower-resolution model of the human PELP1-WDR18-LAS1L complex. The structures reveal the overall organization of the human rixosome core scaffold of PELP1-WDR18-TEX10-LAS1L and indicate how the LAS1L-NOL9 endonuclease/kinase catalytic module is recruited to this core scaffold. Each TEX10 molecule has two regions of contact with WDR18, while the helix at the C terminus of WDR18 interacts with the helical domain of LAS1L. The structural observations are supported by our mutagenesis studies. Mutations in both WDR18-TEX10 contact regions can block the binding of TEX10, while truncation of the C-terminal helix of WDR18 can abolish the binding of LAS1L. The structures also reveal substantial conformational differences for TEX10 between the PELP1-WDR18-TEX10 complex alone and that in complex with pre-ribosome. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 511.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 408.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 85.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 130.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 47170MC ![]() 9dunC ![]() 9duoC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47660.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 68266.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 106013.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human PELP1-WDR18-TEX10 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 20mM Hepes pH8.0, 400mM NaCl, 5mM DTT |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 51 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 268599 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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