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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9duc | ||||||||||||
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Title | Wild-Type E. coli Glucokinase | ||||||||||||
![]() | Glucokinase | ||||||||||||
![]() | TRANSFERASE / metabolic role | ||||||||||||
Function / homology | ![]() glucokinase / glucokinase activity / D-glucose binding / glycolytic process / ATP binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Andrews, J.R.W. / Fan, C. / Sakon, J. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structures of Escherichia coli glucokinase and insights into phosphate binding. Authors: Andrews, J. / Sakon, J. / Fan, C. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 256.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 208.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 27.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 36 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 9dvzC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 35594.898 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.82 Å3/Da / Density % sol: 56.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 100 mM Tris HCl/ Sodium hydroxide pH 8.5, 200 mM Lithium sulfate, 20% (w/v) PEG 5000mME |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 297 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SEALED TUBE / Type: RIGAKU PhotonJet-S / Wavelength: 1.5418 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU HyPix-6000HE / Detector: PIXEL / Date: Dec 21, 2023 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.63→29.74 Å / Num. obs: 25056 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 9.9 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.216 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.228 / Χ2: 0.95 / Net I/σ(I): 9.2 / % possible anomalous: 99.9 / Redundancy anomalous: 5.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.63→29.74 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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