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- PDB-9dso: CRYO-EM STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE RAT1-RAI1-RTT103 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dso
タイトルCRYO-EM STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE RAT1-RAI1-RTT103 COMPLEX
要素
  • 5'-3' exoribonuclease 2
  • Decapping nuclease RAI1
  • Regulator of Ty1 transposition protein 103
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclease / Complex / Transcription termination
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II termination complex / sno(s)RNA processing / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription / RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / Las1 complex / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / phosphodiesterase decapping endonuclease activity ...RNA polymerase II termination complex / sno(s)RNA processing / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription / RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / Las1 complex / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / phosphodiesterase decapping endonuclease activity / deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA 5'-diphosphatase activity / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / NAD-cap decapping / 5'-3' RNA exonuclease activity / nuclear mRNA surveillance / transposable element silencing / mRNA 3'-end processing / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase II complex binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / enzyme regulator activity / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / rRNA processing / site of double-strand break / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / rRNA binding / nucleotide binding / mRNA binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / 5'-3' exoribonuclease type 2 / Xrn1, N-terminal / 5'-3' exoribonuclease / Xrn1, helical domain / XRN 5'-3' exonuclease N-terminus / Xrn1 helical domain / RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease ...: / 5'-3' exoribonuclease type 2 / Xrn1, N-terminal / 5'-3' exoribonuclease / Xrn1, helical domain / XRN 5'-3' exonuclease N-terminus / Xrn1 helical domain / RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS
類似検索 - ドメイン・相同性
Decapping nuclease RAI1 / 5'-3' exoribonuclease 2 / Regulator of Ty1 transposition protein 103
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Chu, H.F. / Tong, L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118093 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM129539 米国
Simons FoundationSF349247 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular basis for the interaction between Saccharomyces cerevisiae Rtt103 and the Rat1-Rai1 complex.
著者: Hsu-Feng Chu / Liang Tong /
要旨: The Rat1 5'-3' exoribonuclease together with its partner Rai1 have important roles in Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase II transcription termination. Rtt103 copurifies with Rat1-Rai1 in S. ...The Rat1 5'-3' exoribonuclease together with its partner Rai1 have important roles in Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase II transcription termination. Rtt103 copurifies with Rat1-Rai1 in S. cerevisiae, but its mechanism of interaction with them is not known. We report here the cryo-EM structure of the S. cerevisiae Rat1-Rai1-Rtt103 ternary complex at 2.9 Å resolution. We found that a short segment of Rtt103 is in close contact with Rai1, while the rest of Rtt103, including its RNA polymerase II C-terminal domain interaction domain, shows no interactions with Rai1 or Rat1. This is in contrast to the observations on the Komagataella phaffii Rat1-Rai1-Rtt103 complex, where only the RNA polymerase II C-terminal domain interaction domain of Rtt103 has contacts with Rai1. Our structure reveals that S. cerevisiae Rtt103 Pro261 and Tyr263 have important contacts with Rai1, and we show that the P261G/Y263A mutation of Rtt103 blocks the interaction with Rat1-Rai1. Our structure suggests that, in yeast, this segment of Rtt103, which we have named the Rai1 interaction segment, likely helps the recruitment of Rat1-Rai1 to RNA polymerase II for termination.
履歴
登録2024年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-3' exoribonuclease 2
B: Decapping nuclease RAI1
C: Regulator of Ty1 transposition protein 103
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,5254
ポリマ－207,5013
非ポリマー241
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 5'-3' exoribonuclease 2 / Ribonucleic acid-trafficking protein 1 / p116


分子量: 114204.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RAT1, HKE1, TAP1, YOR048C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q02792, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ
#2: タンパク質 Decapping nuclease RAI1 / ScRai1 / NAD-capped RNA hydrolase RAI1 / DeNADding enzyme RAI1 / RAT1-interacting protein


分子量: 44571.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RAI1, YGL246C, NRE387 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P53063, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#3: タンパク質 Regulator of Ty1 transposition protein 103


分子量: 48725.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RTT103, YDR289C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q05543
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rat1-Rai1-Rtt103 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
2200 mMsodium cholorideNaCl1
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 49.27 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.5粒子像選択
2Leginon画像取得
4cryoSPARC4.5CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
8Coot0.9.8モデルフィッティング
10PHENIX1.20.1モデル精密化
11cryoSPARC4.5初期オイラー角割当
12cryoSPARC4.5最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.5分類
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 614995
3次元再構成解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 552608 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0049197
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51712461
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.141211
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431345
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041617

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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