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万見
- PDB-9dol: Potent inhibition of the protein arginine deiminases (PAD1-4) by ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dol
タイトルPotent inhibition of the protein arginine deiminases (PAD1-4) by targeting a Ca2+ dependent allosteric binding site
要素Protein-arginine deiminase type-2
キーワードHYDROLASE / peptylarginine deiminase / inhibitor / allosteric
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lymphocyte chemotaxis / histone arginine deiminase activity / histone H3R26 arginine deiminase activity / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / protein-arginine deiminase / protein-arginine deiminase activity / Chromatin modifying enzymes / estrogen receptor signaling pathway / substantia nigra development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling ...negative regulation of lymphocyte chemotaxis / histone arginine deiminase activity / histone H3R26 arginine deiminase activity / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / protein-arginine deiminase / protein-arginine deiminase activity / Chromatin modifying enzymes / estrogen receptor signaling pathway / substantia nigra development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to leukemia inhibitory factor / nuclear estrogen receptor binding / euchromatin / azurophil granule lumen / chromatin remodeling / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain / Protein-arginine deiminase (PAD) middle domain / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein-arginine deiminase type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Liu, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Inhibiting peptidylarginine deiminases (PAD1-4) by targeting a Ca 2+ dependent allosteric binding site.
著者: Dakin, L.A. / Xing, L. / Hall, J. / Ding, W. / Vajdos, F.F. / Pelker, J.W. / Ramsey, S. / Balbo, P. / Sahasrabudhe, P.V. / Banker, M.E. / Choi, W.Y. / Wright, S.W. / Chang, J.S. / Curto, J.M. ...著者: Dakin, L.A. / Xing, L. / Hall, J. / Ding, W. / Vajdos, F.F. / Pelker, J.W. / Ramsey, S. / Balbo, P. / Sahasrabudhe, P.V. / Banker, M.E. / Choi, W.Y. / Wright, S.W. / Chang, J.S. / Curto, J.M. / Davoren, J.E. / Drozda, S.E. / Fennell, K.F. / Futatsugi, K. / Kortum, S. / Lee, K.L. / Liu, S. / Lovering, F. / Nicki, J.A. / Trujillo, J.I. / Vincent, F. / Schnute, M.E.
履歴
登録2024年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-arginine deiminase type-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3186
ポリマ－78,6731
非ポリマー6455
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)201.127, 51.051, 76.208
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein-arginine deiminase type-2 / PAD-H19 / Peptidylarginine deiminase II / Protein-arginine deiminase type II


分子量: 78673.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PADI2, KIAA0994, PAD2, PDI2
発現宿主: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1C239A-C244A (その他)
参照: UniProt: Q9Y2J8, protein-arginine deiminase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-A1A8O / (2S)-2-amino-2-{1-[(5M)-5-(3,5-dichloropyridin-2-yl)isoquinolin-1-yl]piperidin-4-yl}-1-(pyrrolidin-1-yl)ethan-1-one


分子量: 484.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H27Cl2N5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: protein at 8 mg/mL in buffer 20 mM Tris pH 7.5, 10% glycerol, 500 mM NaCl, 0.5 mM TCEP, and 1 mM EDTA, and well solution composed of 0.1 M magnesium acetate, 50 mM MES pH 5.5, and 9-16% methyl 2,4-pentane diol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→96.6 Å / Num. obs: 40310 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.77→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 2014 / CC1/2: 0.722

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20_4459: ???)精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.77→96.53 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2271 1899 4.71 %
Rwork0.1849 --
obs0.1869 40305 55.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→96.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5110 0 37 378 5525
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035337
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5977265
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.961974
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045806
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004957
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.77-1.820.297960.420653X-RAY DIFFRACTION1
1.82-1.860.314660.3469195X-RAY DIFFRACTION4
1.87-1.920.3668310.309440X-RAY DIFFRACTION9
1.92-1.980.2886270.2829708X-RAY DIFFRACTION14
1.98-2.050.3017540.26781079X-RAY DIFFRACTION22
2.05-2.130.2935810.27081573X-RAY DIFFRACTION32
2.14-2.230.30171130.26332371X-RAY DIFFRACTION48
2.23-2.350.27731570.26383336X-RAY DIFFRACTION68
2.35-2.50.26361960.25284135X-RAY DIFFRACTION84
2.5-2.690.26122470.23334867X-RAY DIFFRACTION98
2.69-2.960.27842530.20994899X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.390.24282520.17754918X-RAY DIFFRACTION99
3.39-4.270.18982200.14374934X-RAY DIFFRACTION98
4.27-96.530.19252560.15984898X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6606-2.53871.5683.372-1.77576.47650.19740.28090.2712-0.2657-0.09420.1393-0.43710.0082-0.10480.20970.0438-0.0070.2384-0.12710.3687338.303710.785367.5758
23.7254-0.78751.52850.944-0.18991.5449-0.0745-0.8374-0.22540.07670.06950.14650.074-0.41570.00920.1882-0.01770.08810.3550.04240.2387357.0611-3.0987.1952
34.0934-0.09532.35840.81150.21162.36040.1182-0.7299-0.30920.30080.0756-0.16330.3098-0.0994-0.21720.29250.01410.04790.38440.06930.1931390.95-6.8661101.4121
43.9885-0.10130.76011.11090.15291.9706-0.0566-0.2082-0.18360.22460.0699-0.15840.10450.10540.01130.14840.03510.00140.10490.03880.1322406.6226-6.183890.8916
55.12020.51760.75971.04720.22361.2757-0.0411-0.7927-0.26010.39820.0611-0.21030.01350.0679-0.0270.32090.0195-0.02190.35920.02030.2301404.893-3.6712100.7721
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 75 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 76 through 282 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 283 through 359 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 360 through 601 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 602 through 668 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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