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- PDB-9dno: Structure of UBR1-RFF complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dno
タイトルStructure of UBR1-RFF complex
要素
  • ARG-PHE-PHE-NH2
  • E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
キーワードPROTEIN BINDING / UBR / E3 ligase / natural ligands
機能・相同性
機能・相同性情報


L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cellular response to L-leucine / negative regulation of TOR signaling / ubiquitin ligase complex / proteasome complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process ...L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cellular response to L-leucine / negative regulation of TOR signaling / ubiquitin ligase complex / proteasome complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin-protein ligase ELL-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / : / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS ...: / E3 ubiquitin-protein ligase ELL-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / : / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.33 Å
データ登録者Huang, S. / Wu, J. / Taylor, S. / Chen, Y.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States)HT9425-23-1-0560 米国
Department of Defense (DOD, United States)PA220024P1 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA265410 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA212119 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Flexibility and Selectivity of N-End Rule Ligases
著者: Huang, S.T. / Wu, J. / Taylor, S. / Chen, Y.
履歴
登録2024年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
D: ARG-PHE-PHE-NH2
E: ARG-PHE-PHE-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,22710
ポリマ－17,8344
非ポリマー3926
水2,810156
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
D: ARG-PHE-PHE-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1135
ポリマ－8,9172
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4700 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
E: ARG-PHE-PHE-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1135
ポリマ－8,9172
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area4430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.507, 48.952, 49.946
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR1 / N-recognin-1 / Ubiquitin-protein ligase E3-alpha-1 / Ubiquitin-protein ligase E3-alpha-I


分子量: 8449.517 Da / 分子数: 2 / 断片: UBR-box domain (UNP residues 97-168) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBR1 / プラスミド: pGEX-6p-1-hUBR1-UBRbox / 詳細 (発現宿主): Amp resistance, N-terminal GST tag / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IWV7
#2: タンパク質・ペプチド ARG-PHE-PHE-NH2


分子量: 467.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.46 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: The stock concentration of UBR1UBR for co-crystallization is 7.52 mg/ml. The ligand to protein molar ratio for UBR1UBR-RFF co-crystal is 1:2, and the reservoir contains 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 ...詳細: The stock concentration of UBR1UBR for co-crystallization is 7.52 mg/ml. The ligand to protein molar ratio for UBR1UBR-RFF co-crystal is 1:2, and the reservoir contains 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 with 24% PEG 3350. Crystals were soaked in cryoprotection liquid consisting of mother reservoir condition supplemented with 15% glycerol prior to flash freezing in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.00002 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.23→48.97 Å / Num. obs: 36357 / % possible obs: 91.7 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 15.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.23→1.25 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.1 / Num. unique obs: 909 / CC1/2: 0.053 / % possible all: 45.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.33→47.8 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2081 1452 4.92 %
Rwork0.1982 --
obs0.1987 29501 94.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.33→47.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1204 0 0 156 1360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071252
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9711692
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.723170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086172
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007226
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.33-1.380.4777850.46591969X-RAY DIFFRACTION67
1.38-1.440.30521370.32362631X-RAY DIFFRACTION89
1.44-1.50.29511140.27962901X-RAY DIFFRACTION97
1.5-1.580.311590.25452892X-RAY DIFFRACTION99
1.58-1.680.21821720.21912867X-RAY DIFFRACTION97
1.68-1.810.23231610.20172937X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.990.22651370.20392973X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.280.19641760.18942910X-RAY DIFFRACTION99
2.28-2.870.19641470.18992968X-RAY DIFFRACTION100
2.87-47.80.17331640.16443001X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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