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万見
- PDB-9dn3: Crystal Structure of Human Inositol 1,3,4-Trisphosphate 5/6-kinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dn3
タイトルCrystal Structure of Human Inositol 1,3,4-Trisphosphate 5/6-kinase (ITPK1) in Complex with an Inhibitor 9-cylcopentyladenine
要素Inositol-tetrakisphosphate 1-kinase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / inhibitor development / inositol phosphate kinase / inhibitor complex / cancer therapy / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol-3,4,6-trisphosphate 1-kinase activity / inositol-tetrakisphosphate 1-kinase / inositol-1,3,4-trisphosphate 5/6-kinase / inositol-3,4,5,6-tetrakisphosphate 1-kinase activity / inositol-1,3,4-trisphosphate 6-kinase activity / inositol-1,3,4-trisphosphate 5-kinase activity / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 6-kinase activity / inositol trisphosphate metabolic process / Synthesis of pyrophosphates in the cytosol / neural tube development ...inositol-3,4,6-trisphosphate 1-kinase activity / inositol-tetrakisphosphate 1-kinase / inositol-1,3,4-trisphosphate 5/6-kinase / inositol-3,4,5,6-tetrakisphosphate 1-kinase activity / inositol-1,3,4-trisphosphate 6-kinase activity / inositol-1,3,4-trisphosphate 5-kinase activity / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 6-kinase activity / inositol trisphosphate metabolic process / Synthesis of pyrophosphates in the cytosol / neural tube development / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / necroptotic process / catalytic activity / isomerase activity / blood coagulation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / hydrolase activity / apical plasma membrane / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Inositol-tetrakisphosphate 1-kinase, N-terminal / Inositol 1,3,4-trisphosphate 5/6-kinase pre-ATP-grasp domain / Inositol-tetrakisphosphate 1-kinase / Inositol 1,3,4-trisphosphate 5/6-kinase, ATP-grasp domain / Inositol 1,3,4-trisphosphate 5/6-kinase ATP-grasp domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Inositol-tetrakisphosphate 1-kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Wang, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)1ZIAES103340 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Biochemical and biophysical characterization of inositol-tetrakisphosphate 1-kinase inhibitors.
著者: Ng, M.Y. / Wang, H. / Zhang, H. / Prucker, I. / Perera, L. / Goncharova, E. / Wamiru, A. / Jessen, H.J. / Stanley, R.E. / Shears, S.B. / Luo, J. / O'Keefe, B.R. / Wilson, B.A.P.
履歴
登録2024年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol-tetrakisphosphate 1-kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6043
ポリマ－37,3041
非ポリマー2992
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.592, 60.244, 115.467
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Inositol-tetrakisphosphate 1-kinase / Inositol 1 / 3 / 4-trisphosphate 5/6-kinase / Inositol-triphosphate 5/6-kinase / Ins(1 / 4)P(3) 5/6-kinase


分子量: 37304.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITPK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13572, inositol-tetrakisphosphate 1-kinase, inositol-1,3,4-trisphosphate 5/6-kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-A1A7Y / 9-cyclopentyl-9H-purin-6-amine


分子量: 203.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H13N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Hanging drops comprised 2 ul of 14 mg/mL protein solution and 2 ul of well buffer (21% (w/v) PEG 8000, 0.17 mM (NH4)2SO4, 85 mM Tris-HCl, pH 8.0, and 10% Glycerol) that was present in the ...詳細: Hanging drops comprised 2 ul of 14 mg/mL protein solution and 2 ul of well buffer (21% (w/v) PEG 8000, 0.17 mM (NH4)2SO4, 85 mM Tris-HCl, pH 8.0, and 10% Glycerol) that was present in the reservoir. Crystal complexes with inhibitors were formed in a soaking buffer (25% (w/v) PEG 8000, 0.17 mM (NH4)2SO4, 85 mM Tris-HCl, pH 8.0, 20% Glycerol)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.920072 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.920072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 19525 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.1 % / CC1/2: 0.951 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.088 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.777 / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / Num. unique obs: 962 / CC1/2: 0.826 / CC star: 0.998 / Rpim(I) all: 0.245 / Rrim(I) all: 0.816 / Χ2: 0.53 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874: ???精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→33.09 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2709 917 6.69 %RANDOM
Rwork0.2194 ---
obs0.2229 13706 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→33.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2529 0 20 62 2611
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042598
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7213518
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.276357
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05399
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006457
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.370.35911280.27341777X-RAY DIFFRACTION100
2.37-2.520.36871290.26741797X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.710.34091280.26191792X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.980.29741300.2491813X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.420.29171300.23041824X-RAY DIFFRACTION100
3.42-4.30.28211330.19651845X-RAY DIFFRACTION100
4.3-33.090.21411390.20181941X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.023 Å / Origin y: -3.5159 Å / Origin z: -7.6426 Å
111213212223313233
T0.246 Å20.0185 Å2-0.0135 Å2-0.2225 Å20.0171 Å2--0.2978 Å2
L0.9366 °20.2013 °20.2102 °2-1.2406 °20.9243 °2--2.8335 °2
S0.0111 Å °-0.0292 Å °0.0553 Å °0.0933 Å °-0.0468 Å °0.0522 Å °-0.0223 Å °-0.0763 Å °0.0339 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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