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- PDB-9dkp: The structure of human vacuolar protein sorting 34 catalytic doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dkp
タイトルThe structure of human vacuolar protein sorting 34 catalytic domain bound to RD-I-53
要素Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
キーワードTRANSFERASE / Phosphatidylinositol 3-phosphate / Lipid regulator / autophagy / membrane trafficking / endocytosis / enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein lipidation / postsynaptic endosome / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / host-mediated activation of viral genome replication / presynaptic endosome ...positive regulation of protein lipidation / postsynaptic endosome / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / host-mediated activation of viral genome replication / presynaptic endosome / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol kinase activity / response to L-leucine / early endosome to late endosome transport / protein localization to phagophore assembly site / protein targeting to lysosome / endosome organization / pexophagy / phagophore assembly site / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / phosphatidylinositol 3-kinase / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Macroautophagy / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / autolysosome / PI3K Cascade / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / synaptic vesicle endocytosis / regulation of macroautophagy / cellular response to glucose starvation / autophagosome / regulation of cytokinesis / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / macroautophagy / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein processing / GABA-ergic synapse / autophagy / phagocytic vesicle membrane / endocytosis / peroxisome / late endosome / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / protein kinase activity / endosome / regulation of autophagy / cell division / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase, Vps34 type / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase ...Phosphatidylinositol 3-kinase, Vps34 type / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 2-ETHOXYETHANOL / diethyl ether / : / Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Abiodun, W.O. / Tsubaki, E. / Dass, R. / Singleton, J.D. / Samarawickrama, P. / Doukov, T. / Peterson, M.A. / Moody, J.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R15GM146209 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Facile Bacterial Production of Human Vacuolar Protein Sorting 34 Enables Structural Characterization of Novel Inhibitors
著者: Abiodun, W.O. / Dass, R. / Tsubaki, E. / Singleton, J.D. / Fullmer, A. / Cartwright, J. / Litchfield, C. / Samarawickrama, P. / Doukov, T. / Peterson, M.A. / Moody, J.D.
履歴
登録2024年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,25821
ポリマ－68,1501
非ポリマー1,10820
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)113.506, 113.506, 145.235
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-904-

ETZ

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3 / PI3-kinase type 3 / PI3K type 3 / PtdIns-3-kinase type 3 / Phosphatidylinositol 3-kinase p100 ...PI3-kinase type 3 / PI3K type 3 / PtdIns-3-kinase type 3 / Phosphatidylinositol 3-kinase p100 subunit / Phosphoinositide-3-kinase class 3 / hVps34


分子量: 68149.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3C3, VPS34 / プラスミド: pET42_SUMO / 詳細 (発現宿主): Kanamycin Resistant / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): B / 参照: UniProt: Q8NEB9, phosphatidylinositol 3-kinase

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非ポリマー , 7種, 132分子

#2: 化合物 ChemComp-A1A6F / (8R)-3-(1,3-benzothiazol-2-yl)pyrazolo[1,5-a]pyrimidine


分子量: 252.294 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H8N4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ETX / 2-ETHOXYETHANOL


分子量: 90.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#4: 化合物 ChemComp-ETZ / diethyl ether


分子量: 74.122 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.2 % / 解説: Hexagonal Prisms
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 20% PEG, 0.2M MES pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月19日 / 詳細: Rh coated collimating mirrors, K-B focusing mirrors
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal, non fixed exit slit
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→53.85 Å / Num. obs: 51494 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 27.5 % / Biso Wilson estimate: 56.6 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1164 / Rpim(I) all: 0.02246 / Rrim(I) all: 0.1185 / Net I/σ(I): 13.99
反射 シェル解像度: 2.16→2.237 Å / 冗長度: 28.5 % / Rmerge(I) obs: 3.425 / Mean I/σ(I) obs: 0.99 / Num. unique obs: 5068 / CC1/2: 0.48 / CC star: 0.805 / Rpim(I) all: 0.6498 / Rrim(I) all: 3.486 / % possible all: 99.98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Coot1.20.1_4487モデル構築
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.16→53.85 Å / SU ML: 0.3413 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.7829
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2353 2502 4.86 %
Rwork0.2068 48986 -
obs0.2082 51488 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 74.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→53.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4114 0 53 112 4279
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00374314
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60565863
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0393662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047765
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.92941592
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.16-2.20.39871250.35552703X-RAY DIFFRACTION99.96
2.2-2.250.34041500.32442657X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.30.35411230.30422690X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.350.3171310.26692669X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.410.29981330.25562706X-RAY DIFFRACTION99.96
2.41-2.470.29371200.25382696X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.550.26411390.25142686X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.630.3131280.2532690X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.720.30141290.27992704X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.830.29791320.24842704X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.960.28481410.21932708X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.120.23951480.21852690X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.310.26761380.23392718X-RAY DIFFRACTION99.96
3.31-3.570.24281540.20552734X-RAY DIFFRACTION100
3.57-3.920.23541450.17552742X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.490.18651430.16872766X-RAY DIFFRACTION100
4.49-5.660.21351580.1772775X-RAY DIFFRACTION99.97
5.66-53.850.20491650.20232948X-RAY DIFFRACTION99.94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.45767763245-1.91872593412-0.7359043297375.832484912470.1174596743510.85941543897-0.3566952684810.345540696419-0.675716140249-0.403758048151-0.265883660684-0.1361068514871.053417308010.2289347580940.4523217048050.9982548588380.2623686205560.3229596744670.683706349016-0.01091676024340.7788556941827.5866982965-24.17774527412.8379137429
27.27727580582-1.047085221571.348771008044.51585578882-1.654379484376.233064208530.1873662238420.289225223614-0.0988491734467-0.662227419895-0.295760395066-0.7294076577680.7617619510131.151895608770.05101550205620.5352408241720.263455376760.1211713939980.880503118490.1172206817440.64591771308633.3141876304-4.724399313821.07393083429
32.86009250043-0.310910835174-1.70645257191.63880852251-0.1129533009665.435772702940.4160281219240.1324584734480.458968577040.220598320327-0.0177367342695-0.0258138516627-0.7779658204510.266732185715-0.3425003453340.498030100302-0.002424616396880.1072680415080.3724549000130.1107633013010.59610304628717.750015057210.054245933315.8668155647
44.12873302596-0.307307638987-1.246686866252.68755053964-0.2985953538873.87498682253-0.1761710429470.355383813913-0.5781261461120.09075006468950.03132152917810.3312353281490.679620191018-0.6224153524330.1025204063240.496907572385-0.07918814273370.05871327306030.4183417359220.01808492673440.4795282599962.93356781551-13.792605746518.9975964969
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: B / Label asym-ID: C

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'B' and (resid 291 through 405 )291 - 4051 - 115
22chain 'B' and (resid 406 through 486 )406 - 486116 - 145
33chain 'B' and (resid 487 through 629 )487 - 629146 - 288
44chain 'B' and (resid 630 through 871 )630 - 871289 - 530

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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