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- PDB-9dhu: The Retinoblastoma Protein with Mutation E533K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dhu
タイトルThe Retinoblastoma Protein with Mutation E533K
要素Retinoblastoma-associated protein
キーワードCELL CYCLE / Cancer Missense Mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / negative regulation of myofibroblast differentiation / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / chromatin lock complex / sister chromatid biorientation ...Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / negative regulation of myofibroblast differentiation / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / chromatin lock complex / sister chromatid biorientation / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / positive regulation of extracellular matrix organization / : / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / positive regulation of macrophage differentiation / glial cell apoptotic process / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / tissue homeostasis / protein localization to chromosome, centromeric region / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / importin-alpha family protein binding / neuron maturation / myoblast differentiation / digestive tract development / aortic valve morphogenesis / Replication of the SARS-CoV-1 genome / SWI/SNF complex / negative regulation of cold-induced thermogenesis / negative regulation of glial cell proliferation / smoothened signaling pathway / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / hepatocyte apoptotic process / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / negative regulation of cell cycle / skeletal muscle cell differentiation / negative regulation of apoptotic signaling pathway / chondrocyte differentiation / chromosome organization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / glial cell proliferation / Cyclin E associated events during G1/S transition / negative regulation of protein kinase activity / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / striated muscle cell differentiation / regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / epithelial cell proliferation / negative regulation of smoothened signaling pathway / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / phosphoprotein binding / Oncogene Induced Senescence / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell growth / PML body / negative regulation of inflammatory response / Cyclin D associated events in G1 / spindle / kinase binding / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to insulin stimulus / neuron projection development / negative regulation of epithelial cell proliferation / disordered domain specific binding / transcription corepressor activity / heterochromatin formation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Replication of the SARS-CoV-2 genome / neuron apoptotic process / spermatogenesis / molecular adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / Ras protein signal transduction / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) ...Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) / Retinoblastoma-associated protein A domain / Rb C-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Retinoblastoma-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Ruiz-Rivera, A. / Castro, A. / Burke, J.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5SC3GM135037 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Structural and functional analysis of cancer-associated missense variants in the retinoblastoma protein pocket domain.
著者: Castro, A. / Ruiz Rivera, A. / Moorman, C.C. / Wolf-Saxon, E.R. / Mims, H.N. / Vasquez Meza, V.I. / Rangel, M.A. / Loera, M.M. / Bond, I.C. / Buchanan, S.B. / Villarreal, E. / Tripathi, S. / ...著者: Castro, A. / Ruiz Rivera, A. / Moorman, C.C. / Wolf-Saxon, E.R. / Mims, H.N. / Vasquez Meza, V.I. / Rangel, M.A. / Loera, M.M. / Bond, I.C. / Buchanan, S.B. / Villarreal, E. / Tripathi, S. / Rubin, S.M. / Burke, J.R.
履歴
登録2024年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoblastoma-associated protein
B: Retinoblastoma-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1362
ポリマ－91,1362
非ポリマー00
水1,33374
1
A: Retinoblastoma-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5681
ポリマ－45,5681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Retinoblastoma-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5681
ポリマ－45,5681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)250.138, 250.138, 35.313
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

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要素

#1: タンパク質 Retinoblastoma-associated protein / p105-Rb / p110-RB1 / pRb / Rb / pp110


分子量: 45567.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RB1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P06400
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.29 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 8K (18%), 0.1M sodium citrate, 0.1M succinate pH 5.5, 1M lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月25日
放射モノクロメーター: Asymmetric curved crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→47.27 Å / Num. obs: 44175 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 38.62 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.16→2.23 Å / Num. unique obs: 3849 / CC1/2: 0.401 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.16→47.27 Å / SU ML: 0.3123 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 28.7727
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2628 1996 4.52 %
Rwork0.226 42157 -
obs0.2277 44153 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 66.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→47.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5679 0 0 74 5753
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01545793
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.50217799
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0735877
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0099969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.40262209
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.16-2.210.33841450.30963028X-RAY DIFFRACTION99.81
2.21-2.270.35151410.33712951X-RAY DIFFRACTION99.87
2.27-2.340.31391470.30963072X-RAY DIFFRACTION99.91
2.34-2.420.31211410.28372961X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.50.30841440.2763033X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.60.31341420.27713001X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.720.27371410.2613031X-RAY DIFFRACTION99.97
2.72-2.860.31341430.25642994X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.040.31521420.26333010X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.280.26221400.25133039X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.610.25121420.22753011X-RAY DIFFRACTION100
3.61-4.130.25111450.19873007X-RAY DIFFRACTION100
4.13-5.20.23521450.17463020X-RAY DIFFRACTION100
5.21-47.270.2091380.17942999X-RAY DIFFRACTION99.62
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -60.6991049087 Å / Origin y: 33.4684473854 Å / Origin z: 0.70031373845 Å
111213212223313233
T0.403048027352 Å2-0.118892366891 Å20.00715290772816 Å2-0.369867670738 Å20.0208487666115 Å2--0.344505753521 Å2
L0.570103683795 °2-0.331425217706 °2-0.0689968903095 °2-0.908828856357 °20.0124057305626 °2--0.675925303299 °2
S0.0429323653718 Å °0.102580136123 Å °0.278050620206 Å °-0.0466172980477 Å °-0.0274923935488 Å °-0.203249197548 Å °-0.348380534174 Å °0.178095117385 Å °-0.00397114478048 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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