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- PDB-9deo: USP7 in complex with macrocycle inhibitor MC08 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9deo
タイトルUSP7 in complex with macrocycle inhibitor MC08
要素
  • Macrocycle peptide MC08
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / USP7 / deubiquitinase / macrocycle / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / regulation of circadian rhythm / PML body / regulation of protein stability / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / rhythmic process / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein stabilization / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ultsch, M. / Tenorio, C.A. / Dueber, E.C. / Harris, S.F.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Discovery and characterization of potent macrocycle inhibitors of ubiquitin-specific protease-7.
著者: Miranda, R. / Anson, F. / Smith, S.T. / Ultsch, M. / Tenorio, C.A. / Rouge, L. / Farrell, B. / Adaligil, E. / Holden, J.K. / Harris, S.F. / Dueber, E.C.
履歴
登録2024年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
C: Macrocycle peptide MC08
D: Macrocycle peptide MC08
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,4356
ポリマ－87,2434
非ポリマー1922
水50428
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
D: Macrocycle peptide MC08


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6212
ポリマ－43,6212
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area15790 Å2
手法PISA
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
C: Macrocycle peptide MC08
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8134
ポリマ－43,6212
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area15880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.195, 69.510, 77.309
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 42476.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド Macrocycle peptide MC08


分子量: 1144.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 25% w/v PEG 1500, 0.1 M MMT pH 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→37.57 Å / Num. obs: 16645 / % possible obs: 58.3 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.46→2.54 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.731 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 507 / CC1/2: 0.65 / % possible all: 9.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
autoPROCデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→37.57 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2958 795 4.78 %
Rwork0.2367 --
obs0.2393 16645 75.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→37.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5412 0 10 28 5450
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025536
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5417519
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2141993
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042824
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004997
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.870.3738610.3505967X-RAY DIFFRACTION28
2.87-3.090.36471270.34192039X-RAY DIFFRACTION59
3.09-3.40.3581410.3083199X-RAY DIFFRACTION91
3.4-3.890.32181330.27842729X-RAY DIFFRACTION78
3.89-4.90.28851790.2013397X-RAY DIFFRACTION97
4.9-37.570.23331540.19363519X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5627-0.6127-1.03712.96070.07320.6022-0.39250.6973-0.44630.00690.5231-0.15780.0979-0.01350.00450.4986-0.0768-0.01690.8986-0.19450.4344-10.36239.998-0.1959
23.47010.6743-0.81382.3922-0.43070.98670.0073-0.0313-0.0470.01540.1752-0.0239-0.01110.17620.00080.4818-0.0307-0.03060.2378-0.08610.2546-25.37797.5505-38.7022
30.0452-0.00450.00950.03710.03520.0336-0.10470.1061-0.0672-0.9371-0.13150.55050.5917-0.6313-0.00160.7995-0.1281-0.04830.78150.02510.7455-31.80266.9088-54.0786
40.01540.0312-0.01190.0768-0.02770.00920.021-0.102-0.2320.741-0.1553-0.42830.63220.21220.00040.76870.03710.07570.7179-0.30271.0363-3.15589.014414.961
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 210 through 553)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 210 through 554)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 0 through 10)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 0 through 10)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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