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- PDB-9dca: S. thermophilus class III ribonucleotide reductase with ATP and TTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dca
タイトルS. thermophilus class III ribonucleotide reductase with ATP and TTP
要素Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Ribonucleotide reductase / allosteric regulation / cone domain / glycyl radical enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin) / anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase complex / ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin) activity / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / DNA replication / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Ribonucleoside-triphosphate reductase, anaerobic / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus thermophilus (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Andree, G.A. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM126982 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)T32ES007020 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: How ATP and dATP reposition class III ribonucleotide reductase cone domains to regulate enzyme activity.
著者: Gisele A Andree / Kelsey R Miller-Brown / Zhuangyu Zhao / Ally K Smith / Christopher D Dawson / Daniel J Deredge / Catherine L Drennan /
要旨: Ribonucleotide reductases (RNRs) catalyze the conversion of ribonucleotides to deoxyribonucleotides. In the majority of cases, RNR activity is allosterically regulated by the cellular 2'- ...Ribonucleotide reductases (RNRs) catalyze the conversion of ribonucleotides to deoxyribonucleotides. In the majority of cases, RNR activity is allosterically regulated by the cellular 2'-deoxyadenosine 5'-triphosphate (dATP)/adenosine 5'-triphosphate (ATP) ratio. To investigate allosteric activity regulation in anaerobic or class III (glycyl radical containing) RNRs, we determine cryo-electron microscopy structures of the class III RNR from (StNrdD). We find that StNrdD's regulatory "cone" domains adopt markedly different conformations depending on whether the activator ATP or the inhibitor dATP is bound and that these different conformations alternatively position an "active site flap" toward the active site (ATP-bound) or away (dATP-bound). In contrast, the position of the glycyl radical domain is unaffected by the cone domain conformations, suggesting that StNrdD activity is regulated through control of substrate binding rather than control of radical transfer. Hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry and mutagenesis support the structural findings. In addition, our structural data provide insight into the molecular basis by which ATP and dATP binding lead to the observed differential cone domain conformations.
履歴
登録2024年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12025年12月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase
B: Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,28313
ポリマ－167,1272
非ポリマー3,15611
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase


分子量: 83563.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus thermophilus (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
遺伝子: DF198_09700, DQL92_10155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A3G6JS83, ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin)

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非ポリマー , 5種, 15分子

#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: S. thermophilus class III ribonucleotide reductase dimer with allosteric effectors ATP and TTP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Streptococcus thermophilus (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm
撮影電子線照射量: 51.35 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
5RELION4.0.0CTF補正
10RELION4.0.0初期オイラー角割当
11RELION4.0.0最終オイラー角割当
13RELION4.0.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 290300 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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