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- PDB-9da9: Crystal structure of GluN1/GluN2A agonist-binding domains in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9da9
タイトルCrystal structure of GluN1/GluN2A agonist-binding domains in complex with 7CKA and glutamate
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
キーワードSIGNALING PROTEIN / Glutamate receptor Ligand-gated ion channel Neurotransmitter receptor Synaptic transmission Neuropharmacology
機能・相同性
機能・相同性情報


Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / EPHB-mediated forward signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / RAF/MAP kinase cascade / directional locomotion ...Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / EPHB-mediated forward signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / RAF/MAP kinase cascade / directional locomotion / pons maturation / response to environmental enrichment / regulation of cell communication / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / olfactory learning / serotonin metabolic process / conditioned taste aversion / regulation of respiratory gaseous exchange / response to other organism / protein localization to postsynaptic membrane / cellular response to magnesium ion / regulation of ARF protein signal transduction / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / sleep / response to methylmercury / response to carbohydrate / locomotion / propylene metabolic process / dendritic spine organization / response to manganese ion / regulation of NMDA receptor activity / conditioned place preference / cellular response to dsRNA / cellular response to lipid / response to glycoside / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / voltage-gated monoatomic cation channel activity / neurotransmitter receptor complex / NMDA selective glutamate receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / glutamate binding / response to morphine / glutamate receptor signaling pathway / regulation of axonogenesis / calcium ion transmembrane import into cytosol / neuromuscular process / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of synapse assembly / protein heterotetramerization / transport vesicle membrane / male mating behavior / glycine binding / spinal cord development / response to amine / parallel fiber to Purkinje cell synapse / suckling behavior / cellular response to zinc ion / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / dopamine metabolic process / modulation of excitatory postsynaptic potential / response to lithium ion / associative learning / response to light stimulus / regulation of postsynaptic membrane potential / action potential / cellular response to glycine / monoatomic cation transport / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of protein targeting to membrane / cellular response to manganese ion / long-term memory / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / multicellular organismal response to stress / neuron development / prepulse inhibition / postsynaptic density, intracellular component / monoatomic cation channel activity / calcium ion homeostasis / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / regulation of neuron apoptotic process / cell adhesion molecule binding / glutamate-gated calcium ion channel activity / neurogenesis / sensory perception of pain / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cytoplasmic vesicle membrane
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
7-Chlorokynurenic acid / GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Bosco, J. / Yates-Hansen, C.K. / McClelland, L.J. / Voronina, E. / Hansen, K.B.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS097536 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS116055 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140963 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM109053 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2025
タイトル: A galactose-based auto-expression system improves T7-inducible protein production in Escherichia coli.
著者: Bosco, J. / Gagliano, E. / Boshae, K.L. / Statz, J.P. / Wheeler, T.B. / Cuello, D. / Sliter, A. / Newby, C. / Lin, B. / Demeler, A. / Pierpont, C.L. / Yates-Hansen, C. / Sydor, M.J. / ...著者: Bosco, J. / Gagliano, E. / Boshae, K.L. / Statz, J.P. / Wheeler, T.B. / Cuello, D. / Sliter, A. / Newby, C. / Lin, B. / Demeler, A. / Pierpont, C.L. / Yates-Hansen, C. / Sydor, M.J. / Ferrini, M.E. / Kuch, K.C. / Cooper, B.S. / Piggott, B.J. / Certel, S.J. / Hansen, K.B. / Sprang, S.R. / Bowler, B. / McClelland, L. / Berkmen, M. / Voronina, E.
履歴
登録2024年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22025年4月16日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref / Item: _struct_ref.db_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4964
ポリマ－65,1252
非ポリマー3712
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.244, 87.338, 135.896
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Glurz1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35438
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / ...GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NMDAR2A / NR2A


分子量: 31785.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00959
#3: 化合物 ChemComp-CKA / 7-Chlorokynurenic acid / 7-CKA / 7-クロロ-1,4-ジヒドロ-4-オキソキノリン-2-カルボン酸


分子量: 223.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H6ClNO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗うつ薬, アンタゴニスト*YM
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M ammonium acetate and 14-18% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→33.97 Å / Num. obs: 41091 / % possible obs: 99.37 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 37.34 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1023 / Rpim(I) all: 0.03707 / Rrim(I) all: 0.1091 / Net I/σ(I): 7.87
反射 シェル解像度: 2.05→2.123 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 1.086 / Mean I/σ(I) obs: 1.72 / Num. unique obs: 3954 / CC1/2: 0.519 / CC star: 0.826 / Rpim(I) all: 0.5283 / Rrim(I) all: 1.217 / % possible all: 97.49

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→33.97 Å / SU ML: 0.2435 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.6537
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2281 2055 5 %
Rwork0.1679 39011 -
obs0.1709 41066 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→33.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4459 0 25 202 4686
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01244686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13216344
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063694
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0096820
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.249636
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10.35071290.27872485X-RAY DIFFRACTION96.46
2.1-2.150.33541170.24822579X-RAY DIFFRACTION99.7
2.15-2.210.29071380.22432542X-RAY DIFFRACTION99.7
2.21-2.270.26151580.2032583X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.350.2621300.19082595X-RAY DIFFRACTION99.96
2.35-2.430.26671360.18762576X-RAY DIFFRACTION99.96
2.43-2.530.27051490.18992533X-RAY DIFFRACTION98.49
2.53-2.640.27041490.18952585X-RAY DIFFRACTION99.96
2.64-2.780.24111510.17542584X-RAY DIFFRACTION99.89
2.78-2.960.23791320.17752600X-RAY DIFFRACTION99.85
2.96-3.180.28021210.19282652X-RAY DIFFRACTION99.96
3.18-3.50.26451210.17482624X-RAY DIFFRACTION99.89
3.5-4.010.22711300.15522611X-RAY DIFFRACTION98.31
4.01-5.050.17991270.12492703X-RAY DIFFRACTION100
5.05-33.970.171670.15022759X-RAY DIFFRACTION98.99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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