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- PDB-9d9i: Human Hsp90b nucleotide binding domain in complex with BRI2312 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9d9i
タイトルHuman Hsp90b nucleotide binding domain in complex with BRI2312
要素Heat shock protein HSP 90-beta
キーワードCHAPERONE / HSP90 nucleotide binding domain inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / histone methyltransferase binding / dynein axonemal particle / receptor ligand inhibitor activity / protein kinase regulator activity / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface ...HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / histone methyltransferase binding / dynein axonemal particle / receptor ligand inhibitor activity / protein kinase regulator activity / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein folding chaperone complex / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Uptake and function of diphtheria toxin / dendritic growth cone / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / The NLRP3 inflammasome / protein phosphatase activator activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / HSF1 activation / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / telomere maintenance via telomerase / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / : / DNA polymerase binding / heat shock protein binding / supramolecular fiber organization / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding chaperone / peptide binding / cellular response to interleukin-4 / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / placenta development / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / kinase binding / tau protein binding / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / double-stranded RNA binding / regulation of protein localization / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / regulation of cell cycle / protein dimerization activity / protein stabilization / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / virion attachment to host cell / perinuclear region of cytoplasm / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Kuntz, D.A. / Prive, G.G.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
Canada Foundation for Innovation カナダ
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Human Hsp90b nucleotide binding domain in complex with BRI2312
著者: Kuntz, D.A. / Prive, G.G.
履歴
登録2024年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9154
ポリマ－25,1181
非ポリマー7973
水6,900383
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.794, 90.524, 97.451
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-beta / HSP 90 / Heat shock 84 kDa / HSP 84 / HSP84 / Heat shock protein family C member 3


分子量: 25118.373 Da / 分子数: 1 / 断片: nucleotide binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPC3, HSPCB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P08238
#2: 化合物 ChemComp-A1A24 / (1P)-3-amino-6-[({1-[(2R)-2-(2,4-difluorophenyl)-2-hydroxy-3-(1H-1,2,4-triazol-1-yl)propyl]piperidin-4-yl}amino)methyl]-1-(4-phenyl-3,4-dihydro-2H-1,4-benzoxazin-6-yl)thieno[2,3-b]pyrazin-2(1H)-one


分子量: 725.810 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H37F2N9O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 21% PEG6000, 0.1M NaCacodylate pH 6.6, 1M Li

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.54189 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 1M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54189 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→29.21 Å / Num. obs: 46661 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.052 / Net I/σ(I): 15.5 / Num. measured all: 228923
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / % possible obs: 87.7 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.582 / Num. measured all: 5732 / Num. unique obs: 2030 / CC1/2: 0.733 / Rpim(I) all: 0.385 / Rrim(I) all: 0.704 / Net I/σ(I) obs: 1.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0430 (refmacat 0.4.77)精密化
Aimlessデータスケーリング
CrysalisProデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→28.841 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.852 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.066 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1868 2286 5.011 %
Rwork0.159 43332 -
all0.16 --
obs-45618 95.854 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 20.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.895 Å2-0 Å20 Å2
2--0.319 Å2-0 Å2
3---0.576 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→28.841 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1645 0 54 383 2082
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0121913
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0161790
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0111.8712611
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8341.7994130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3825243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg8.397511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.79310338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.2641088
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02439
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2391
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.170.21626
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.2965
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0750.21003
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.0830.218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1150.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.110.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8091.42930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.811.419930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8222.5431187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8292.5481188
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1731.775983
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.171.775983
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9813.0941424
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.9793.0931425
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.93617.4312462
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.39214.7792307
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.5-1.5390.241470.26327310.26234460.9550.94983.51710.241
1.539-1.5810.2441570.23328270.23334070.9580.96187.58440.21
1.581-1.6270.2711370.22628130.22832840.9560.96589.82950.194
1.627-1.6760.2521470.20927850.21131880.9580.97191.96990.181
1.676-1.7310.2121540.19627920.19731290.9710.97694.15150.165
1.731-1.7920.1951350.17427530.17529910.9770.98196.55630.148
1.792-1.8590.1731450.16627400.16729180.9820.98398.86910.142
1.859-1.9350.1921460.1626290.16227840.9770.98499.67670.138
1.935-2.020.1681360.15925520.1626930.9830.98599.81430.14
2.02-2.1180.1961230.15624650.15825890.9750.98599.96140.142
2.118-2.2320.1751210.14323100.14524340.9820.98899.87670.133
2.232-2.3670.1571240.13522030.13723290.9850.98899.91410.125
2.367-2.5290.1751070.13320770.13521840.9820.9891000.122
2.529-2.730.1521010.13219520.13320550.9860.98999.90270.125
2.73-2.9880.202990.15117990.15418990.9780.98699.94730.146
2.988-3.3360.199790.14916500.15217300.9760.98699.94220.147
3.336-3.8440.187780.14514340.14715160.9790.98899.73610.146
3.844-4.6870.136630.13212480.13213210.990.98999.2430.139
4.687-6.5420.214530.189740.18210390.9790.98598.8450.186
6.542-28.8410.189340.1935980.1936430.980.97398.28930.195
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.2976 Å / Origin y: 14.8722 Å / Origin z: 20.7238 Å
111213212223313233
T0.0128 Å2-0.0017 Å20.0105 Å2-0.0074 Å2-0.0123 Å2--0.0318 Å2
L0.5928 °20.042 °2-0.0314 °2-0.0439 °20.0458 °2--0.389 °2
S0.0065 Å °0.0261 Å °0.0171 Å °0.02 Å °0.0065 Å °0.0019 Å °0.0248 Å °0.0175 Å °-0.013 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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