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- PDB-9d7l: Minimal PutA proline dehydrogenase domain (design #2) covalently ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9d7l
タイトルMinimal PutA proline dehydrogenase domain (design #2) covalently inactivated by (S)-but-3-yn-2-ylglycine
要素Bifunctional protein PutA
キーワードOXIDOREDUCTASE / BETA/ALPHA BARREL / FLAVOENZYME / PROLINE CATABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / proline biosynthetic process / cytoplasmic side of plasma membrane / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase ...Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / : / FAD-linked oxidoreductase-like / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FORMIC ACID / Bifunctional protein PutA
類似検索 - 構成要素
生物種Sinorhizobium meliloti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Meeks, K.R. / Ji, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM132640 米国
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2025
タイトル: Biochemical, structural, and cellular characterization of S-but-3-yn-2-ylglycine as a mechanism-based covalent inactivator of the flavoenzyme proline dehydrogenase.
著者: Meeks, K.R. / Ji, J. / Scott, G.K. / Campbell, A.C. / Nix, J.C. / Tadeo, A. / Ellerby, L.M. / Benz, C.C. / Tanner, J.J.
履歴
登録2024年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein PutA
B: Bifunctional protein PutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4656
ポリマ－87,5482
非ポリマー1,9174
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.528, 54.242, 75.600
Angle α, β, γ (deg.)103.96, 100.27, 109.32
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein PutA


分子量: 43773.988 Da / 分子数: 2 / 変異: residues 84-189 replaced by SSGS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti (根粒菌) / 株: SM11 / 遺伝子: putA, SM11_chr0102 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: F7X6I3, proline dehydrogenase, L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-A1BC6 / {[(3E)-4-{10-[(2S,3S,4R)-5-{[(R)-{[(R)-{[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}-2,3,4-trihydroxypentyl]-7,8-dimethyl-2,4-dioxo-2,3,4,10-tetrahydrobenzo[g]pteridin-5(1H)-yl}but-3-en-2-ylidene]amino}acetic acid (non-preferred name)


分子量: 912.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H42N10O17P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Resevoir contained 0.2 M sodium formate and 20% (w/v) PEG 3350. Enzyme was incubated with 10 mM S-methyl N-propargylglycine. Crystal was soaked in cryobuffer containing 20% PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.000042 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.000042 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→48.44 Å / Num. obs: 136243 / % possible obs: 91.1 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.072 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.68→1.71 Å / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 1.992 / Num. measured all: 13758 / Num. unique obs: 3567 / CC1/2: 0.315 / Rpim(I) all: 1.169 / Rrim(I) all: 2.312 / Χ2: 0.73 / Net I/σ(I) obs: 0.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.68→48.44 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.19 / 位相誤差: 29.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2264 6880 5.05 %
Rwork0.1993 --
obs0.2006 136243 88.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→48.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5510 0 120 258 5888
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065758
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9237854
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7632031
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046898
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071018
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.68-1.70.3652240.37624238X-RAY DIFFRACTION87
1.7-1.720.38772120.3594479X-RAY DIFFRACTION90
1.72-1.740.40092440.34664317X-RAY DIFFRACTION90
1.74-1.760.35162380.33624422X-RAY DIFFRACTION91
1.76-1.790.3552360.33054514X-RAY DIFFRACTION91
1.79-1.810.30912350.3294424X-RAY DIFFRACTION89
1.81-1.840.3312190.30144364X-RAY DIFFRACTION92
1.84-1.860.32792510.29724471X-RAY DIFFRACTION90
1.86-1.890.35982340.30324317X-RAY DIFFRACTION90
1.89-1.920.32122190.28694424X-RAY DIFFRACTION90
1.92-1.960.28252410.27294315X-RAY DIFFRACTION89
1.96-1.990.25681970.24864514X-RAY DIFFRACTION90
1.99-2.030.28022290.23224291X-RAY DIFFRACTION88
2.03-2.070.30222140.2314248X-RAY DIFFRACTION88
2.07-2.120.25252360.2264385X-RAY DIFFRACTION89
2.12-2.170.27942750.224119X-RAY DIFFRACTION85
2.17-2.220.25152430.23044120X-RAY DIFFRACTION85
2.22-2.280.29892200.2333637X-RAY DIFFRACTION75
2.28-2.350.26821950.21554155X-RAY DIFFRACTION84
2.35-2.420.22232190.20994600X-RAY DIFFRACTION93
2.42-2.510.25652630.21024429X-RAY DIFFRACTION93
2.51-2.610.24112480.20874537X-RAY DIFFRACTION92
2.61-2.730.24792220.20814501X-RAY DIFFRACTION91
2.73-2.870.25132390.21274424X-RAY DIFFRACTION91
2.87-3.050.19222480.20964320X-RAY DIFFRACTION89
3.05-3.290.22792210.18654314X-RAY DIFFRACTION88
3.29-3.620.24612100.18054106X-RAY DIFFRACTION84
3.62-4.140.17282060.1643896X-RAY DIFFRACTION80
4.14-5.220.15942180.14914020X-RAY DIFFRACTION83
5.22-48.440.18922240.16944462X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.24810.26090.33432.5281-0.63824.0321-0.0264-0.0127-0.0252-0.05130.05330.10150.1542-0.4098-0.02750.2810.03920.01280.243-0.01520.198611.61620.074952.5567
22.82350.67020.00192.7239-1.30884.2679-0.0380.110.11620.09240.1470.1198-0.2619-0.4305-0.06650.28880.02670.02770.32540.01060.23426.195.392317.1213
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and peptide
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and peptide

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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