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- PDB-9d58: Human Dystrophin tandem calponin homology actin-binding domain cr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9d58
タイトルHuman Dystrophin tandem calponin homology actin-binding domain crystallized in a closed-state conformation
要素Dystrophin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Actin-binding domain / tandem calponin homology domain / Dystrophin / Duchenne Muscular Dystrophy / DMD / Cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / regulation of skeletal muscle contraction / syntrophin complex / negative regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of voltage-gated calcium channel activity / synaptic signaling / cardiac muscle cell action potential / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity ...regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / regulation of skeletal muscle contraction / syntrophin complex / negative regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of voltage-gated calcium channel activity / synaptic signaling / cardiac muscle cell action potential / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / cell-substrate junction / motile cilium assembly / peptide biosynthetic process / dystroglycan binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / vinculin binding / costamere / muscle cell development / neuron projection terminus / Striated Muscle Contraction / filopodium membrane / structural constituent of muscle / muscle cell cellular homeostasis / nitric-oxide synthase binding / muscle organ development / myosin binding / maintenance of blood-brain barrier / Non-integrin membrane-ECM interactions / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / neuron development / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / skeletal muscle tissue development / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cardiac muscle contraction / response to muscle stretch / positive regulation of neuron differentiation / regulation of heart rate / filopodium / sarcolemma / positive regulation of neuron projection development / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular protein localization / actin binding / protein-containing complex assembly / postsynaptic membrane / cytoskeleton / membrane raft / synapse / cell surface / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats ...Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Calponin homology (CH) domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Streeter, O. / Shi, K. / Ervasti, J.M. / Evans III, R.L. / Muretta, J.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2025
タイトル: Human dystrophin tandem calponin homology actin-binding domain crystallized in a closed-state conformation.
著者: Streeter, O. / Shi, K. / Vavra, J. / Aihara, H. / Ervasti, J.M. / Evans 3rd, R. / Muretta, J.M.
履歴
登録2024年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dystrophin
B: Dystrophin
C: Dystrophin
D: Dystrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,2934
ポリマ－114,2934
非ポリマー00
水4,306239
1
A: Dystrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5731
ポリマ－28,5731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dystrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5731
ポリマ－28,5731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dystrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5731
ポリマ－28,5731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Dystrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5731
ポリマ－28,5731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.774, 143.138, 59.862
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.210, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 16 through 19 or (resid 20...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 16 through 69 or (resid 70...
d_3ens_1(chain "C" and (resid 16 through 19 or (resid 20...
d_4ens_1(chain "D" and (resid 16 through 19 or (resid 20...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11GLUGLUARGARGAA16 - 14716 - 147
d_12SERSERGLNGLNAA149 - 243149 - 243
d_21GLUGLUARGARGBB16 - 14716 - 147
d_22SERSERGLNGLNBB149 - 243149 - 243
d_31GLUGLUARGARGCC16 - 14716 - 147
d_32SERSERGLNGLNCC149 - 243149 - 243
d_41GLUGLUARGARGDD16 - 14716 - 147
d_42SERSERGLNGLNDD149 - 243149 - 243

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.204993715815, 0.00192136231542, -0.978761403429), (0.0130608108891, -0.999914405495, 0.000772595134726), (-0.978676142396, -0.0129417947432, -0.205001264029)33.4736860333, 100.78986266, 21.5809868621
2given(-0.999997896084, 0.00142426008817, -0.00147624891391), (0.00141952730711, 0.999993865872, 0.00320205555456), (0.00148080041834, 0.00319995324206, -0.999993783745)39.6288434478, -0.136559627654, 69.1733466971
3given(-0.207312979784, -0.00569433738494, 0.978258096279), (0.0131961353515, -0.999908355035, -0.00302382918935), (0.978185662553, 0.0122823472076, 0.20736912384)21.3483521848, 100.926686402, 26.0976578323

-
要素

#1: タンパク質
Dystrophin


分子量: 28573.312 Da / 分子数: 4
断片: actin-binding domain/calponin homology domains 1 and 2
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DMD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11532
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.7, 30% w/v Polyethylene monomethyl ether (MPEG) 5,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→58.51 Å / Num. obs: 70503 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.126 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 1.94→1.978 Å / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 3535 / CC1/2: 0.838 / Rpim(I) all: 0.322 / Rrim(I) all: 0.58 / Rsym value: 0.48

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.94→58.51 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 20.53 / 位相誤差: 39.8923
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2617 3575 5.07 %
Rwork0.2157 66885 -
obs0.2407 70460 97.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→58.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7233 0 0 239 7472
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00367386
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6410054
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04261172
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00441283
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.0334979
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.498290006142
ens_1d_3AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.359649290079
ens_1d_4AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.468632507504
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.94-1.980.34861630.29823367X-RAY DIFFRACTION93.84
1.98-2.010.37551560.28663315X-RAY DIFFRACTION92.99
2.01-2.050.30531780.29083311X-RAY DIFFRACTION92.05
2.05-2.090.32431420.283394X-RAY DIFFRACTION94.17
2.09-2.140.34772100.28233334X-RAY DIFFRACTION92.23
2.14-2.190.31761960.27983335X-RAY DIFFRACTION93.5
2.19-2.240.2711850.27583339X-RAY DIFFRACTION92.98
2.24-2.30.30171660.26423403X-RAY DIFFRACTION93.77
2.3-2.370.34641980.27163311X-RAY DIFFRACTION93.11
2.37-2.450.31991740.26083384X-RAY DIFFRACTION93.53
2.45-2.540.27591640.25593344X-RAY DIFFRACTION93.46
2.54-2.640.32491600.24833375X-RAY DIFFRACTION93.91
2.64-2.760.31111670.25443394X-RAY DIFFRACTION93.76
2.76-2.90.30592050.24883335X-RAY DIFFRACTION92.56
2.9-3.090.34711460.24063384X-RAY DIFFRACTION94.21
3.09-3.320.291800.22873365X-RAY DIFFRACTION92.39
3.32-3.660.32551760.20373259X-RAY DIFFRACTION91.19
3.66-4.190.22251750.18923219X-RAY DIFFRACTION88.78
4.19-5.280.20511820.17883384X-RAY DIFFRACTION93.69
5.28-58.510.26421640.23323421X-RAY DIFFRACTION92.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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