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- PDB-9d34: FIP200 C-terminal CLAW domain (resid. 1490-1594) in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9d34
タイトルFIP200 C-terminal CLAW domain (resid. 1490-1594) in complex with phosphorylated TNIP1 FIP200 interacting peptide
要素
  • RB1-inducible coiled-coil protein 1
  • TNFAIP3-interacting protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein deubiquitination / Atg1/ULK1 kinase complex / ribophagy / glycoprotein biosynthetic process / glycophagy / phagophore assembly site membrane / pexophagy / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site ...positive regulation of protein deubiquitination / Atg1/ULK1 kinase complex / ribophagy / glycoprotein biosynthetic process / glycophagy / phagophore assembly site membrane / pexophagy / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / mitogen-activated protein kinase binding / reticulophagy / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of viral genome replication / Macroautophagy / autophagosome membrane / autophagosome assembly / positive regulation of cell size / extrinsic apoptotic signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of autophagy / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of JNK cascade / liver development / defense response / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / autophagy / positive regulation of inflammatory response / Ovarian tumor domain proteases / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / nuclear membrane / defense response to virus / molecular adaptor activity / lysosome / translation / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 11, C-terminal / Autophagy-related protein 11 / Autophagy-related protein 11
類似検索 - ドメイン・相同性
TNFAIP3-interacting protein 1 / RB1-inducible coiled-coil protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Radford, K.M. / Rosencrans, W. / Chou, T.F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: FIP200 C-terminal CLAW domain (resid. 1490-1594) in complex with phosphorylated TNIP1 FIP200 interacting peptide
著者: Radford, K.M. / Rosencrans, W. / Chou, T.F.
履歴
登録2024年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RB1-inducible coiled-coil protein 1
C: TNFAIP3-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5302
ポリマ－13,5302
非ポリマー00
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area690 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.339, 51.339, 88.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 RB1-inducible coiled-coil protein 1 / FAK family kinase-interacting protein of 200 kDa / FIP200


分子量: 12039.970 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RB1CC1, KIAA0203, RBICC
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TDY2
#2: タンパク質・ペプチド TNFAIP3-interacting protein 1 / A20-binding inhibitor of NF-kappa-B activation 1 / ABIN-1 / HIV-1 Nef-interacting protein / Nef- ...A20-binding inhibitor of NF-kappa-B activation 1 / ABIN-1 / HIV-1 Nef-interacting protein / Nef-associated factor 1 / Naf1 / Nip40-1 / Virion-associated nuclear shuttling protein / VAN / hVAN


分子量: 1490.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNIP1, KIAA0113, NAF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15025
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Morpheus E4 (12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.03 M of each ethylene glycol, 0.1 M MES/imidazole pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月29日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double-crystal Si(111) monochromator with a 0.01% energy bandpass
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→33.57 Å / Num. obs: 22984 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 20 % / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 21.41
反射 シェル解像度: 1.42→1.471 Å / Rmerge(I) obs: 1.496 / Num. unique obs: 1889 / CC1/2: 0.814 / CC star: 0.947 / Rpim(I) all: 0.3252 / % possible all: 83.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.42→33.57 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.05 / 位相誤差: 24.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 1085 4.9 %
Rwork0.2023 --
obs0.2037 22153 96.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→33.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数735 0 0 47 782
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011775
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2541061
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.381106
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.102122
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011132
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.42-1.480.34541140.25312272X-RAY DIFFRACTION85
1.48-1.560.22781320.17542441X-RAY DIFFRACTION92
1.56-1.660.21331380.17112586X-RAY DIFFRACTION96
1.66-1.790.28411470.21572637X-RAY DIFFRACTION98
1.79-1.970.23751350.17162693X-RAY DIFFRACTION99
1.97-2.250.21221580.18112707X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.840.2251220.21022791X-RAY DIFFRACTION100
2.84-100.23671390.20812941X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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