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万見
- PDB-9d2d: E. coli cysteine desulfurase SufS R359A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9d2d
タイトルE. coli cysteine desulfurase SufS R359A
要素Cysteine desulfurase
キーワードTRANSFERASE / iron-sulfur / cysteine / PLP / desulfurase / Fe-S
機能・相同性
機能・相同性情報


selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / : / iron-sulfur cluster assembly ...selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / : / iron-sulfur cluster assembly / pyridoxal phosphate binding / hydrolase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Dunkle, J.A. / Frantom, P.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM142966 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM112919 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE1828078 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2025
タイトル: A Role for Two Conserved Arginine Residues in Protected Persulfide Transfer by SufE-Dependent SufS Cysteine Desulfurases.
著者: Gogar, R.K. / Conte, J.V. / Chhikara, N. / Dunkle, J.A. / Frantom, P.A.
履歴
登録2024年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年6月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6582
ポリマ－44,6231
非ポリマー351
水52229
1
A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子

A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,3164
ポリマ－89,2452
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area8040 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area26670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.140, 126.140, 133.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-627-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cysteine desulfurase / Cysteine sulfinate desulfinase / CSD / Selenocysteine beta-lyase / SCL / Selenocysteine lyase / ...Cysteine sulfinate desulfinase / CSD / Selenocysteine beta-lyase / SCL / Selenocysteine lyase / Selenocysteine reductase


分子量: 44622.594 Da / 分子数: 1 / 変異: R359A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: sufS, csdB, ynhB, b1680, JW1670 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77444, cysteine desulfurase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 4-4.5 M NaCl, 100 mM MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→45.83 Å / Num. obs: 27454 / % possible obs: 90.9 % / 冗長度: 10.59 % / Biso Wilson estimate: 41.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 19.31
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Rmerge(I) obs: 0.801

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.7→42.3 Å / SU ML: 0.345 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.382
立体化学のターゲット値: GEOSTD + MONOMER LIBRARY + CDL V1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 2007 7.32 %
Rwork0.21 --
obs0.213 27426 90.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→42.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3128 0 1 29 3158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083199
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9544358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.013441
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053491
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011566
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.770.37061610.34121899X-RAY DIFFRACTION97
2.77-2.840.32651460.25721971X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.930.31071500.21941962X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.020.24861630.22271963X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.130.2741550.21871957X-RAY DIFFRACTION100
3.13-3.250.2381570.24671964X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.40.29621440.26671907X-RAY DIFFRACTION95
3.4-3.580.281800.2531079X-RAY DIFFRACTION55
3.58-3.80.3331030.25791147X-RAY DIFFRACTION58
3.81-4.10.28941140.25871351X-RAY DIFFRACTION68
4.1-4.510.18131570.16261996X-RAY DIFFRACTION100
4.51-5.160.18961560.16382020X-RAY DIFFRACTION100
5.16-6.50.22371620.18162057X-RAY DIFFRACTION100
6.5-42.30.1841590.16242146X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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