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- PDB-9cz2: Cryo-EM structure of a nautilus-like HflK/C assembly in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cz2
タイトルCryo-EM structure of a nautilus-like HflK/C assembly in complex with FtsH AAA protease
要素
  • ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
  • Modulator of FtsH protease HflC
  • Modulator of FtsH protease HflK
キーワードCHAPERONE / FtsH / HflK / HflC / AAA protease
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / hydrolase activity / cell division / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / hydrolase activity / cell division / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HflC / HflK / Menbrane protein HflK, N-terminal / Bacterial membrane protein N terminal / : / Stomatin/HflK/HflC family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Peptidase M41, FtsH extracellular ...HflC / HflK / Menbrane protein HflK, N-terminal / Bacterial membrane protein N terminal / : / Stomatin/HflK/HflC family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Band 7/SPFH domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Modulator of FtsH protease HflC / Protein HflK / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Ghanbarpour, A. / Sauer, R.T. / Davis, J.H.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R01-GM144542 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM141517 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2046778 米国
引用ジャーナル: EMBO J / : 2025
タイトル: An asymmetric nautilus-like HflK/C assembly controls FtsH proteolysis of membrane proteins.
著者: Alireza Ghanbarpour / Bertina Telusma / Barrett M Powell / Jia Jia Zhang / Isabella Bolstad / Carolyn Vargas / Sandro Keller / Tania A Baker / Robert T Sauer / Joseph H Davis /
要旨: The AAA protease FtsH associates with HflK/C subunits to form a megadalton-size complex that spans the inner membrane and extends into the periplasm of E. coli. How this bacterial complex and ...The AAA protease FtsH associates with HflK/C subunits to form a megadalton-size complex that spans the inner membrane and extends into the periplasm of E. coli. How this bacterial complex and homologous assemblies in eukaryotic organelles recruit, extract, and degrade membrane-embedded substrates is unclear. Following the overproduction of protein components, recent cryo-EM structures showed symmetric HflK/C cages surrounding FtsH in a manner proposed to inhibit the degradation of membrane-embedded substrates. Here, we present structures of native protein complexes, in which HflK/C instead forms an asymmetric nautilus-shaped assembly with an entryway for membrane-embedded substrates to reach and be engaged by FtsH. Consistent with this nautilus-like structure, proteomic assays suggest that HflK/C enhances FtsH degradation of certain membrane-embedded substrates. Membrane curvature in our FtsH•HflK/C complexes is opposite that of surrounding membrane regions, a property that correlates with lipid scramblase activity and possibly with FtsH's function in the degradation of membrane-embedded proteins.
履歴
登録2024年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
XA: Modulator of FtsH protease HflK
XB: Modulator of FtsH protease HflC
XC: Modulator of FtsH protease HflK
XD: Modulator of FtsH protease HflC
XE: Modulator of FtsH protease HflK
XF: Modulator of FtsH protease HflC
XG: Modulator of FtsH protease HflK
XH: Modulator of FtsH protease HflC
XI: Modulator of FtsH protease HflK
XJ: Modulator of FtsH protease HflC
XK: Modulator of FtsH protease HflK
XL: Modulator of FtsH protease HflC
XM: Modulator of FtsH protease HflK
XN: Modulator of FtsH protease HflC
XO: Modulator of FtsH protease HflK
XP: Modulator of FtsH protease HflC
XQ: Modulator of FtsH protease HflK
XR: Modulator of FtsH protease HflC
XS: Modulator of FtsH protease HflK
XT: Modulator of FtsH protease HflC
XU: Modulator of FtsH protease HflK
XX: Modulator of FtsH protease HflC
XV: Modulator of FtsH protease HflC
XW: Modulator of FtsH protease HflK
A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
B: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
C: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
D: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
E: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
F: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
G: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
H: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
I: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
J: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
K: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
L: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,849,19736
ポリマ-1,849,19736
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Modulator of FtsH protease HflK


分子量: 45598.793 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BL21 (大腸菌)
遺伝子: hflK, hflK_1, A8502_001504, ACN81_01545, ACU57_19135, B6R15_002000, B6R31_000826, BANRA_02863, BGM66_001066, BGZ_01593, BGZ_05131, BJI68_16630, BK292_24855, BK383_13095, BTB68_003943, ...遺伝子: hflK, hflK_1, A8502_001504, ACN81_01545, ACU57_19135, B6R15_002000, B6R31_000826, BANRA_02863, BGM66_001066, BGZ_01593, BGZ_05131, BJI68_16630, BK292_24855, BK383_13095, BTB68_003943, BTQ06_07290, BvCmsKKP061_03355, BXT93_16385, C0P57_000236, C3F40_14180, CF22_001630, CG704_01810, CIG67_23195, CQ842_09310, CQ842_12110, CTR35_001542, CV83915_01855, D4M65_22455, D9D43_14560, DD762_20800, DIV22_15560, DNQ45_06710, DS732_02655, DTL43_02345, DU321_10415, E2865_05442, E4K51_09085, E5H86_08375, E6D34_03745, EAI46_08375, ECs5150, EIZ93_17475, EN85_000830, EPS97_10200, F7N46_18140, F9461_18000, F9B07_05995, FGAF848_41630, FJQ40_01630, FKO60_18290, FOI11_014740, FOI11_20940, FPS11_03870, FVB16_06380, FWK02_13090, G3V95_10915, G4A38_03090, G4A47_10900, GAI89_04385, GAJ12_10750, GNW61_00325, GOP25_14130, GP965_11000, GP979_12080, GQA06_06275, GQE86_14305, GQM04_15800, GQM21_05505, GQW07_15995, GRO95_15840, GRW05_08865, GRW24_08520, GUC01_09055, H0O53_13460, H0O72_04915, HEP30_009475, HEP34_001782, HHH44_002336, HJQ60_002514, HLZ50_23395, HMV95_06705, HV109_21490, HV209_19960, HVW43_13980, I6H00_16150, I6H02_16705, J0541_002323, J5U05_001376, JNP96_03045, NCTC10082_01824, NCTC10429_04710, NCTC10974_05098, NCTC11181_01756, NCTC11341_03057, NCTC7922_05246, NCTC8500_05052, NCTC8959_04284, NCTC8960_02016, NCTC9044_02658, NCTC9045_05319, NCTC9077_05652, NCTC9117_05600, NCTC9702_05278, NCTC9706_01788, P6223_000677, QDW62_23495, RZR61_04275, SAMEA3472112_03401, SAMEA3752557_01673, WR15_07020
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SG32
#2: タンパク質
Modulator of FtsH protease HflC


分子量: 37703.887 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 遺伝子: hflC, NCTC10418_06673 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A376L393
#3: タンパク質
ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH


分子量: 70797.031 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BL21 (大腸菌)
遺伝子: ftsH, hflB, A5U30_001984, ACN81_18510, ACU57_14510, AW118_08925, AWP47_10690, B6R15_000944, B6R31_001760, BCB93_002192, BE932_14805, BER14_09070, BG944_002117, BGM66_001548, BJI68_19380, ...遺伝子: ftsH, hflB, A5U30_001984, ACN81_18510, ACU57_14510, AW118_08925, AWP47_10690, B6R15_000944, B6R31_001760, BCB93_002192, BE932_14805, BER14_09070, BG944_002117, BGM66_001548, BJI68_19380, BK292_10285, BK383_15900, BKL28_000230, BR158_000144, BTB68_000484, BTQ06_11805, BXT93_15525, C0P57_001801, C1Q91_000870, C2121_002705, C2M16_04280, C2R31_003415, C3F40_20440, C9Z68_06310, CF22_002939, CG704_16710, CIG67_17070, CQ842_08215, CQ842_15040, CTR35_000693, D3G36_08735, D4M65_02100, D4N09_15345, D9D43_03550, D9E49_09530, D9J61_00850, DD762_19175, DIV22_03040, DNX30_11300, DS732_23630, DTL43_04230, DU321_08605, E4K51_05415, E5H86_10330, E6D34_05680, EAI46_04455, ECs4057, EIA08_12565, EIZ93_11725, EN85_002286, EPS97_11790, EWK56_02840, F7F11_09100, F7N46_13565, F9413_10195, F9461_07370, F9B07_01200, FIJ20_03625, FJQ40_06950, FKO60_06175, FOI11_019860, FOI11_03320, FPI65_19695, FVB16_05835, FZU14_16135, G3V95_08710, G3W53_05000, G4A38_08240, G4A47_07630, G5603_15980, GAI89_03410, GAJ12_14295, GKF66_06520, GNW61_09600, GNZ05_17210, GOP25_03315, GP711_11120, GP954_10205, GP965_13355, GP975_09695, GQA06_10465, GQE86_15360, GQM04_01440, GQM13_09355, GQM21_01400, GQN34_18290, GQW07_03885, GRC73_09100, GRO95_03635, GRW05_19600, GRW24_08835, GUC01_10120, H0O72_09565, HEP30_003235, HEP34_000207, HHH44_002776, HI055_000339, HIE29_003230, HJQ60_002085, HLX92_02220, HLZ50_05410, HMV95_13920, HMW38_00475, HV109_02770, HVV39_08660, HVW04_18155, HVW43_19250, HVY77_03070, I6H00_21520, I6H02_11405, J0541_003213, J5U05_001194, JNP96_24695, OGM49_21720, P6223_000745, QDW62_02800, WR15_24505
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: C3SSK2, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FtsH.HflK.HflKC complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : BL21
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 50 nm
撮影電子線照射量: 46.1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正詳細: Patch CTF estimation, cryoSPARC / タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 184019 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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