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万見
- PDB-9cvd: SET Domain of Histone-Lysine N-Methyltransferase NSD2 in Complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cvd
タイトルSET Domain of Histone-Lysine N-Methyltransferase NSD2 in Complex with Selective Inhibitor
要素Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Methyltransferase / Complex / Inhibition / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization ...atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / bone development / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / methylation / sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Szczepski, K. / Jaremko, L.
資金援助 サウジアラビア, 1件
組織認可番号国
Other governmentbaseline funds サウジアラビア
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: NSD2 inhibitors rewire chromatin to treat lung and pancreatic cancers.
著者: Jeong, J. / Hausmann, S. / Dong, H. / Szczepski, K. / Flores, N.M. / Garcia Gonzalez, A. / Shi, L. / Lu, X. / Lempiainen, J. / Jakab, M. / Zeng, L. / Chasan, T. / Bareke, E. / Dong, R. / ...著者: Jeong, J. / Hausmann, S. / Dong, H. / Szczepski, K. / Flores, N.M. / Garcia Gonzalez, A. / Shi, L. / Lu, X. / Lempiainen, J. / Jakab, M. / Zeng, L. / Chasan, T. / Bareke, E. / Dong, R. / Carlson, E. / Padilla, R. / Husmann, D. / Thompson, J. / Shipman, G.A. / Zahn, E. / Barnes, C.A. / Khan, L.F. / Albertorio-Saez, L.M. / Brill, E. / Kumary, V.U.S. / Marunde, M.R. / Maryanski, D.N. / Szany, C.C. / Venters, B.J. / Windham, C.L. / Nowakowski, M.E. / Czaban, I. / Jaremko, M. / Keogh, M.C. / Le, K. / Soth, M.J. / Garcia, B.A. / Jaremko, L. / Majewski, J. / Mazur, P.K. / Gozani, O.
履歴
登録2024年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.22025年8月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6975
ポリマ－24,9881
非ポリマー7104
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / ...Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / Protein trithorax-5 / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1 protein


分子量: 24987.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD2, KIAA1090, MMSET, TRX5, WHSC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O96028, [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-A1A0M / 9-{[(2M)-5-[(3R)-3-amino-3-(pyridin-2-yl)piperidin-1-yl]-2-(3,4-difluorophenyl)pyridin-4-yl]methyl}-9H-purin-6-amine


分子量: 513.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H25F2N9
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic22D 1H-15N TROSY
122isotropic23D HNCA
132isotropic23D HNCO
142isotropic23D HN(CA)CO
152isotropic23D HN(CO)CA
162isotropic23D HN(CA)CB
1142isotropic23D HN(COCA)CB
173isotropic23D 1H-13C NOESY filtered
182isotropic23D 1H-15N NOESY
193isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1102isotropic23D HN(COCA)CB
1113isotropic13D 1H-13C NOESY
1123isotropic13D 1H-15N NOESY
1133isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution2200 uM [U-2H; U-13C; U-15N; CH3 ILV] NSD2 SET domain, 50 mM TRIS, 150 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 1 mM 17596, 95% H2O/5% D2O[U-2H; U-13C; U-15N; CH3 ILV] NSD2 SET95% H2O/5% D2O
solution3200 uM [U-13C; U-15N] NSD2 SET domain, 50 mM TRIS, 150 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 1 mM 17596, 95% H2O/5% D2OU-13C; U-15N NSD2 SET95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
200 uMNSD2 SET domain[U-2H; U-13C; U-15N; CH3 ILV]2
50 mMTRISnatural abundance2
150 mMsodium chloridenatural abundance2
1 mMTCEPnatural abundance2
1 mM17596natural abundance2
200 uMNSD2 SET domain[U-13C; U-15N]3
50 mMTRISnatural abundance3
150 mMsodium chloridenatural abundance3
1 mMTCEPnatural abundance3
1 mM17596natural abundance3
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: NSD2 SET / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO8001
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO9502

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
HADDOCKBonvin精密化
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3 / 詳細: 2.4
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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