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- PDB-9cqa: Structure of antibody 1G1 bound to the central conserved region o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cqa
タイトルStructure of antibody 1G1 bound to the central conserved region of RSV G
要素
  • Fab 1G1 Heavy Chain
  • Fab1G1 Light Chain
  • Mature secreted glycoprotein G
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / antibody / respiratory syncytial virus / G glycoprotein / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Major surface glycoprotein G / Pneumovirus attachment glycoprotein G
類似検索 - ドメイン・相同性
Major surface glycoprotein G
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Respiratory syncytial virus A2 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Juarez, M.G. / DuBois, R.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI166066 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2025
タイトル: Structures of respiratory syncytial virus G bound to broadly reactive antibodies provide insights into vaccine design.
著者: Maria G Juarez / Sara M O'Rourke / John V Dzimianski / Delia Gagnon / Gabriel Penunuri / Vitor H B Serrão / Russell B Corbett-Detig / Lawrence M Kauvar / Rebecca M DuBois /
要旨: Respiratory syncytial virus (RSV) is a leading cause of severe lower respiratory tract disease in infants and older adults. The attachment glycoprotein (RSV G) binds to the chemokine receptor CX3CR1 ...Respiratory syncytial virus (RSV) is a leading cause of severe lower respiratory tract disease in infants and older adults. The attachment glycoprotein (RSV G) binds to the chemokine receptor CX3CR1 to promote viral entry and modulate host immunity. Antibodies against RSV G are a known correlate of protection. Previously, several broadly reactive, high-affinity anti-RSV G human monoclonal antibodies were isolated from RSV-exposed individuals and were shown to be protective in vitro and in vivo. Here, we determined the structures of three of these antibodies in complex with RSV G and defined distinct conformational epitopes comprised of highly conserved RSV G residues. Binding competition and structural studies demonstrated that this highly conserved region displays two non-overlapping antigenic sites. Analyses of anti-RSV G antibody sequences reveal that antigenic site flexibility may promote the elicitation of diverse antibody germlines. Together, these findings provide a foundation for next-generation RSV prophylactics, and they expand concepts in vaccine design for the elicitation of germline lineage-diverse, broadly reactive, high-affinity antibodies.
履歴
登録2024年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Fab 1G1 Heavy Chain
F: Fab1G1 Light Chain
D: Fab 1G1 Heavy Chain
G: Fab1G1 Light Chain
A: Mature secreted glycoprotein G
B: Mature secreted glycoprotein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,10010
ポリマ－114,7166
非ポリマー3844
水7,080393
1
E: Fab 1G1 Heavy Chain
F: Fab1G1 Light Chain
A: Mature secreted glycoprotein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5505
ポリマ－57,3583
非ポリマー1922
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5690 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area21410 Å2
手法PISA
2
D: Fab 1G1 Heavy Chain
G: Fab1G1 Light Chain
B: Mature secreted glycoprotein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5505
ポリマ－57,3583
非ポリマー1922
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5290 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area21310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.418, 80.753, 175.181
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 Fab 1G1 Heavy Chain


分子量: 28290.494 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 Fab1G1 Light Chain


分子量: 23331.760 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質・ペプチド Mature secreted glycoprotein G / Mature sG


分子量: 5735.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Respiratory syncytial virus A2 (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03423
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.79 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M BIS-TRIS (pH 6.5), 0.2M Ammonium Sulfate, and 24.5% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033167 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033167 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→47.32 Å / Num. obs: 110905 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.74→1.77 Å / Num. unique obs: 5008 / CC1/2: 0.457

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: 000)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.74→47.32 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 2004 1.81 %
Rwork0.2108 --
obs0.2111 110700 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→47.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7038 0 20 393 7451
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077236
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9699874
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0232542
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631108
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111258
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.74-1.780.32471290.34487148X-RAY DIFFRACTION93
1.78-1.830.30591420.30357673X-RAY DIFFRACTION99
1.83-1.890.26311470.26697782X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.950.26831300.24967709X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.020.29441480.24337766X-RAY DIFFRACTION99
2.02-2.10.25631470.22627715X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.190.23141440.21447737X-RAY DIFFRACTION99
2.19-2.310.25681340.22077770X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.450.24881540.21717790X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.640.22631310.21947839X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.910.22931590.21737785X-RAY DIFFRACTION99
2.91-3.330.20741430.20917858X-RAY DIFFRACTION99
3.33-4.190.21151440.18797945X-RAY DIFFRACTION100
4.19-47.320.19441520.18868179X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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