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- PDB-9clc: Crystal structure of maltose binding protein (Apo), mutant Trp10 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9clc
タイトルCrystal structure of maltose binding protein (Apo), mutant Trp10 to 4-Cyanotryptophan
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / solute binding protein / non-canonical amino acid incorporation
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Habel, E. / Frkic, R.L. / Jackson, C.J. / Huber, T. / Otting, G.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP230100079 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP210100088 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)CE200100012 オーストラリア
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2025
タイトル: Rendering Proteins Fluorescent Inconspicuously: Genetically Encoded 4-Cyanotryptophan Conserves Their Structure and Enables the Detection of Ligand Binding Sites.
著者: Qianzhu, H. / Abdelkader, E.H. / Welegedara, A.P. / Habel, E. / Paul, N. / Frkic, R.L. / Jackson, C.J. / Huber, T. / Otting, G.
履歴
登録2024年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.year ..._citation.journal_volume / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,80726
ポリマ－41,0751
非ポリマー1,73325
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.914, 64.655, 57.732
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 41074.535 Da / 分子数: 1 / 変異: T356A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Expressed with genetic incorporation of non canonical amino acid
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9

-
非ポリマー , 6種, 323分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.15 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 30% v/v PEG400, 100 mM sodium acetate (pH 4.6), 100 mM cadmium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月16日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→42.56 Å / Num. obs: 50774 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 4 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.48→1.51 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2463 / CC1/2: 0.464 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21rc1_5058: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.48→42.56 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1652 2529 4.98 %
Rwork0.1527 --
obs0.1533 50774 96.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→42.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2866 0 91 298 3255
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.995
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9361156
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073447
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007540
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.510.29621360.26362617X-RAY DIFFRACTION94
1.51-1.540.21771350.22712605X-RAY DIFFRACTION95
1.54-1.570.23531510.19382660X-RAY DIFFRACTION95
1.57-1.610.19261240.1772629X-RAY DIFFRACTION95
1.61-1.650.19581510.17272613X-RAY DIFFRACTION95
1.65-1.690.19161570.15942628X-RAY DIFFRACTION95
1.69-1.740.17111280.15452674X-RAY DIFFRACTION96
1.74-1.80.1471320.13942658X-RAY DIFFRACTION96
1.8-1.860.16421470.14482663X-RAY DIFFRACTION96
1.86-1.940.18711470.14132653X-RAY DIFFRACTION96
1.94-2.030.1551570.13872659X-RAY DIFFRACTION96
2.03-2.130.1421510.13852685X-RAY DIFFRACTION96
2.13-2.270.171330.13522681X-RAY DIFFRACTION97
2.27-2.440.14341370.1332751X-RAY DIFFRACTION98
2.44-2.690.15831460.14142714X-RAY DIFFRACTION98
2.69-3.080.17521290.14922775X-RAY DIFFRACTION98
3.08-3.880.16131410.14572743X-RAY DIFFRACTION98
3.88-42.560.14991270.16732837X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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