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万見
- PDB-9cl5: particulate methane monooxygenase in native membranes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cl5
タイトルparticulate methane monooxygenase in native membranes
要素
  • (Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit ...) x 2
  • Particulate methane monooxygenase subunit C
  • particulate methane monooxygenase supernumerary helix
キーワードOXIDOREDUCTASE / membrane protein / metalloenzyme / monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


monooxygenase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit A / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, hairpin domain superfamily / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, C-terminal / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C domain superfamily / Ammonia/particulate methane monooxygenase, subunit A superfamily / Ammonia monooxygenase / Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit B / Ammonia/methane monooxygenase, subunitB, N-terminal / Monooxygenase subunit B protein
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit B / Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit A / Particulate methane monooxygenase subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Methylocystis sp. ATCC 49242 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Tucci, F.J. / Rosenzweig, A.C.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118035 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM105538 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)F31ES034283 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structures of methane and ammonia monooxygenases in native membranes.
著者: Frank J Tucci / Amy C Rosenzweig /
要旨: Methane- and ammonia-oxidizing bacteria play key roles in the global carbon and nitrogen cycles, respectively. These bacteria use homologous copper membrane monooxygenases to accomplish the defining ...Methane- and ammonia-oxidizing bacteria play key roles in the global carbon and nitrogen cycles, respectively. These bacteria use homologous copper membrane monooxygenases to accomplish the defining chemical transformations of their metabolisms: the oxidations of methane to methanol by particulate methane monooxygenase (pMMO) and ammonia to hydroxylamine by ammonia monooxygenase (AMO), enzymes of prime interest for applications in mitigating climate change. However, investigations of these enzymes have been hindered by the need for disruptive detergent solubilization prior to structure determination, confounding studies of pMMO and precluding studies of AMO. Here, we overcome these challenges by using cryoEM to visualize pMMO and AMO directly in their native membrane arrays at 2.4 to 2.8 Å resolution. These structures reveal details of the copper centers, numerous bound lipids, and previously unobserved components, including identifiable and distinct supernumerary helices interacting with pMMO and AMO, suggesting a widespread role for these helices in copper membrane monooxygenases. Comparisons between these structures, their metallocofactors, and their unexpected protein-protein interactions highlight features that may govern activity or the formation of higher-order arrays in native membranes. The ability to obtain molecular insights within the native membrane will enable further understanding of these environmentally important enzymes.
履歴
登録2024年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Ba: Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit A
Aa: Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit B
Ca: Particulate methane monooxygenase subunit C
Da: particulate methane monooxygenase supernumerary helix
Bb: Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit A
Bc: Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit A
Ab: Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit B
Ac: Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit B
Cb: Particulate methane monooxygenase subunit C
Cc: Particulate methane monooxygenase subunit C
Db: particulate methane monooxygenase supernumerary helix
Dc: particulate methane monooxygenase supernumerary helix
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,18918
ポリマ－302,80712
非ポリマー3816
水14,754819
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit ... , 2種, 6分子 BaBbBcAaAbAc

#1: タンパク質 Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit A


分子量: 27796.467 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methylocystis sp. ATCC 49242 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A5R8QJU8
#2: タンパク質 Methane monooxygenase/ammonia monooxygenase subunit B


分子量: 42785.566 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methylocystis sp. ATCC 49242 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A431PQN7

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 CaCbCcDaDbDc

#3: タンパク質 Particulate methane monooxygenase subunit C


分子量: 27924.629 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methylocystis sp. ATCC 49242 (バクテリア)
参照: UniProt: W6D653
#4: タンパク質・ペプチド particulate methane monooxygenase supernumerary helix


分子量: 2429.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methylocystis sp. ATCC 49242 (バクテリア)

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非ポリマー , 2種, 825分子

#5: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 819 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: particulate methane monooxygenase in native membranes from Methylocystis sp. ATCC 49242
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Methylocystis sp. ATCC 49242 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.3
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embeddingMaterial: vitreous ice
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 160646 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00322050
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55530112
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.2762901
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0423315
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063742

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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